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- PDB-5jm6: Structure of Chaetomium thermophilum mApe1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jm6
タイトルStructure of Chaetomium thermophilum mApe1
要素Aminopeptidase-like protein
キーワードHYDROLASE / aminopeptidase / dodecamer / cvt pathway / selective autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type vacuole / metalloaminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase i, Domain 2 / Aminopeptidase i, Domain 2 / Peptidase M18 / Peptidase M18, domain 2 / Aminopeptidase I zinc metalloprotease (M18) / Zn peptidases / Aminopeptidase / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminopeptidase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.758 Å
データ登録者Bertipaglia, C. / Jakobi, A.J. / Wilmanns, M. / Sachse, C.
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2016
タイトル: Higher-order assemblies of oligomeric cargo receptor complexes form the membrane scaffold of the Cvt vesicle.
著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias ...著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias Wilmanns / Marko Kaksonen / John Ag Briggs / Carsten Sachse /
要旨: Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles ...Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles remain to be elucidated. We utilize the yeast cytoplasm-to-vacuole targeting (Cvt) pathway, a prototype of selective autophagy, together with a multi-scale analysis approach to study the molecular structure of Cvt vesicles. We report the oligomeric nature of the major Cvt cargo Ape1 with a combined 2.8 Å X-ray and negative stain EM structure, as well as the secondary cargo Ams1 with a 6.3 Å cryo-EM structure. We show that the major dodecameric cargo prApe1 exhibits a tendency to form higher-order chain structures that are broken upon interaction with the receptor Atg19 in vitro The stoichiometry of these cargo-receptor complexes is key to maintaining the size of the Cvt aggregate in vivo Using correlative light and electron microscopy, we further visualize key stages of Cvt vesicle biogenesis. Our findings suggest that Atg19 interaction limits Ape1 aggregate size while serving as a vehicle for vacuolar delivery of tetrameric Ams1.
履歴
登録2016年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年7月13日Group: Database references
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell / Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_CC_half
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase-like protein
E: Aminopeptidase-like protein
F: Aminopeptidase-like protein
B: Aminopeptidase-like protein
C: Aminopeptidase-like protein
D: Aminopeptidase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,18818
ポリマ－338,4036
非ポリマー78512
水5,026279
1
A: Aminopeptidase-like protein
E: Aminopeptidase-like protein
F: Aminopeptidase-like protein
B: Aminopeptidase-like protein
C: Aminopeptidase-like protein
D: Aminopeptidase-like protein
ヘテロ分子

A: Aminopeptidase-like protein
E: Aminopeptidase-like protein
F: Aminopeptidase-like protein
B: Aminopeptidase-like protein
C: Aminopeptidase-like protein
D: Aminopeptidase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)678,37536
ポリマ－676,80512
非ポリマー1,57024
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area77300 Å2
ΔGint-1277 kcal/mol
Surface area162550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.019, 143.894, 201.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Aminopeptidase-like protein


分子量: 56400.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: CTHT_0065300 / プラスミド: pETM33 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: G0SG74
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.52 % / 解説: bipyramidal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PROTEIN BUFFER: 2.0-3.0 mg/ml in 50 mM Tris-HCl pH 7.5, 50 mM NaCl; RESERVOIR BUFFER: 100 mM Hepes, pH 6.6, 4 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→58.7 Å / Num. obs: 172990 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/av σ(I): 7.7 / Net I/σ(I): 0.98
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / CC1/2: 0.52 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2313: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vat

3vat


解像度: 2.758→49.073 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 25.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2421 8670 5.01 %
Rwork0.2076 --
obs0.2093 172988 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.758→49.073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20394 0 12 279 20685
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01420934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.90828416
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.53212378
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0783204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7584-2.78980.36942700.32615107X-RAY DIFFRACTION92
2.7898-2.82260.35932990.30925480X-RAY DIFFRACTION99
2.8226-2.8570.3542720.30975538X-RAY DIFFRACTION100
2.857-2.89310.35142750.29095567X-RAY DIFFRACTION100
2.8931-2.93120.31843140.28745470X-RAY DIFFRACTION100
2.9312-2.97140.33993110.30245485X-RAY DIFFRACTION99
2.9714-3.01380.37252740.29435534X-RAY DIFFRACTION99
3.0138-3.05880.34542980.28985515X-RAY DIFFRACTION100
3.0588-3.10660.31492600.29415487X-RAY DIFFRACTION100
3.1066-3.15750.34972770.27965551X-RAY DIFFRACTION100
3.1575-3.21190.31342860.26795531X-RAY DIFFRACTION100
3.2119-3.27030.29362810.24965551X-RAY DIFFRACTION99
3.2703-3.33320.28983000.2245478X-RAY DIFFRACTION100
3.3332-3.40120.22732850.22155559X-RAY DIFFRACTION100
3.4012-3.47520.24592760.20595509X-RAY DIFFRACTION99
3.4752-3.5560.2382740.20395512X-RAY DIFFRACTION99
3.556-3.64490.21482680.20145532X-RAY DIFFRACTION100
3.6449-3.74340.22793190.19135484X-RAY DIFFRACTION99
3.7434-3.85350.21832900.17845500X-RAY DIFFRACTION99
3.8535-3.97780.18952950.17015499X-RAY DIFFRACTION99
3.9778-4.11990.19513250.17285471X-RAY DIFFRACTION99
4.1199-4.28480.2142400.16175517X-RAY DIFFRACTION99
4.2848-4.47970.19013190.15135491X-RAY DIFFRACTION99
4.4797-4.71570.17682850.15135501X-RAY DIFFRACTION99
4.7157-5.01090.18992970.15035480X-RAY DIFFRACTION99
5.0109-5.39730.21553430.19115429X-RAY DIFFRACTION99
5.3973-5.93970.23612870.18755414X-RAY DIFFRACTION98
5.9397-6.79720.24322690.20385445X-RAY DIFFRACTION98
6.7972-8.55640.22563230.18545362X-RAY DIFFRACTION97
8.5564-49.08070.20452580.20095319X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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