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万見
- PDB-5fxh: GluN1b-GluN2B NMDA receptor in non-active-1 conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fxh
タイトルGluN1b-GluN2B NMDA receptor in non-active-1 conformation
要素
  • N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1
  • N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN2B
キーワードTRANSPORT PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / NMDA RECEPTOR / GLUTAMATE RECEPTOR / GLUN1 / GLUN2B / ION CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / sensitization / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling ...cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / sensitization / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / response to hydrogen sulfide / regulation of respiratory gaseous exchange / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / protein localization to postsynaptic membrane / apical dendrite / regulation of ARF protein signal transduction / response to methylmercury / fear response / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / response to glycine / propylene metabolic process / response to carbohydrate / cellular response to dsRNA / interleukin-1 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / cellular response to lipid / positive regulation of glutamate secretion / response to growth hormone / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to manganese ion / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / regulation of axonogenesis / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / male mating behavior / heterocyclic compound binding / glycine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / receptor clustering / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / suckling behavior / regulation of postsynaptic membrane potential / response to amine / small molecule binding / startle response / social behavior / monoatomic cation transmembrane transport / associative learning / : / behavioral response to pain / response to magnesium ion / regulation of MAPK cascade / regulation of neuronal synaptic plasticity / action potential / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / monoatomic cation transport / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic ion channel complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / cellular response to manganese ion / behavioral fear response / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / neuron development / synaptic cleft / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / phosphatase binding / response to electrical stimulus / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to mechanical stimulus / calcium ion homeostasis / response to fungicide / D2 dopamine receptor binding / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Tajima, N. / Karakas, E. / Grant, T. / Simorowski, N. / Diaz-Avalos, R. / Grigorieff, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Activation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by ifenprodil.
著者: Nami Tajima / Erkan Karakas / Timothy Grant / Noriko Simorowski / Ruben Diaz-Avalos / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa /
要旨: The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed ...The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed mainly of GluN1 and GluN2 subunits. Activation of NMDA receptors requires binding of neurotransmitter agonists to a ligand-binding domain (LBD) and structural rearrangement of an amino-terminal domain (ATD). Recent crystal structures of GluN1-GluN2B NMDA receptors bound to agonists and an allosteric inhibitor, ifenprodil, represent the allosterically inhibited state. However, how the ATD and LBD move to activate the NMDA receptor ion channel remains unclear. Here we applied X-ray crystallography, single-particle electron cryomicroscopy and electrophysiology to rat NMDA receptors to show that, in the absence of ifenprodil, the bi-lobed structure of GluN2 ATD adopts an open conformation accompanied by rearrangement of the GluN1-GluN2 ATD heterodimeric interface, altering subunit orientation in the ATD and LBD and forming an active receptor conformation that gates the ion channel.
履歴
登録2016年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3353
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1
B: N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN2B
C: N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1
D: N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)376,3044
ポリマ－376,3044
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1 / GLUN1 / GLUTAMATE NMDA RECEPTOR SUBUNIT ZETA-1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR SUBUNIT NR1 / NMD-R1 ...GLUN1 / GLUTAMATE NMDA RECEPTOR SUBUNIT ZETA-1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR SUBUNIT NR1 / NMD-R1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1


分子量: 95220.727 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 23-868 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: MODIFIED PFL AND PUCDM / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN2B / GLUN1 / GLUTAMATE NMDA RECEPTOR SUBUNIT ZETA-1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR SUBUNIT NR1 / NMD-R1 ...GLUN1 / GLUTAMATE NMDA RECEPTOR SUBUNIT ZETA-1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR SUBUNIT NR1 / NMD-R1 / N-METHYL-D-ASPARTATE RECEPTOR GLUN1


分子量: 92931.078 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 27-852 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: MODIFIED PFL AND PUCDM / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00960

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NMDA RECEPTOR / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 200 MM NACL, 20 MM HEPES PH 7.0, 10 MM GLYCINE, 10 MM L-GLUTAMATE, 0.002% MNG-3
pH: 7
詳細: 200 MM NACL, 20 MM HEPES PH 7.0, 10 MM GLYCINE, 10 MM L-GLUTAMATE, 0.002% MNG-3
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年8月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 38168 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15000 / Refinement type: HALF-MAPS REFINED AGAINST SAME DATA / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15185 0 0 0 15185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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