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万見
- PDB-5afu: Cryo-EM structure of dynein tail-dynactin-BICD2N complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5afu
タイトルCryo-EM structure of dynein tail-dynactin-BICD2N complex
要素
  • (DYNACTIN) x 11
  • (DYNEIN TAIL) x 4
  • (F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT ...) x 3
  • ACTIN, CYTOPLASMIC 1
  • CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1
  • DYNACTIN 6
  • F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II
キーワードMOTOR PROTEIN / DYNEIN / DYNACTIN / BICD2 / MOTOR / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Clathrin-mediated endocytosis / RHOF GTPase cycle / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / coronary vasculature development / barbed-end actin filament capping / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases Activate Formins / aorta development / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / ventricular septum development / dynein complex binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / axon cytoplasm / axonogenesis / mitotic spindle organization / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / kinetochore / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell cortex / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / focal adhesion / centrosome / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain ...F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Actin / Actin family / Actin / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / Dynactin / Dynactin / Dynein tail / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Dynactin subunit 6 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / Dynactin / Dynactin / Dynein tail / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Urnavicius, L. / Zhang, K. / Diamant, A.G. / Motz, C. / Schlager, M.A. / Yu, M. / Patel, N.A. / Robinson, C.V. / Carter, A.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2860
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: DYNEIN TAIL
2: DYNEIN TAIL
3: DYNEIN TAIL
4: DYNEIN TAIL
5: DYNEIN TAIL
6: DYNEIN TAIL
A: DYNACTIN
B: DYNACTIN
C: DYNACTIN
D: DYNACTIN
E: DYNACTIN
F: DYNACTIN
G: DYNACTIN
H: ACTIN, CYTOPLASMIC 1
I: DYNACTIN
J: DYNACTIN
K: CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1
L: F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II
M: DYNACTIN
N: DYNACTIN 6
O: DYNACTIN
P: DYNACTIN
Q: DYNACTIN
R: DYNACTIN
U: DYNACTIN
V: DYNACTIN
Y: F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA
Z: F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA
a: DYNACTIN
b: DYNACTIN
c: DYNACTIN
d: DYNACTIN
z: F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)884,75143
ポリマ－880,39933
非ポリマー4,35210
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 16種, 27分子 123456ABCDEFGIHJKLMNOPQRUVb

#1: タンパク質 DYNEIN TAIL


分子量: 30740.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ)
#2: タンパク質 DYNEIN TAIL


分子量: 30570.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ)
#3: タンパク質 DYNEIN TAIL


分子量: 38900.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 参照: UniProt: A0A0J9X2A1*PLUS
#4: タンパク質 DYNEIN TAIL


分子量: 23421.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ)
#5: タンパク質
DYNACTIN


分子量: 41959.930 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: F2Z5G5
#6: タンパク質 ACTIN, CYTOPLASMIC 1 / BETA-ACTIN / ACTIN / CYTOPLASMIC 1 / N-TERMINALLY PROCESSED


分子量: 41193.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#7: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 42141.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: I3LHK5
#8: タンパク質 CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1 / F-ACTIN CAPPING PROTEIN ALPHA 1 SUBUNIT / F-ACTIN CAPPING PROTEIN SUBUNIT ALPHA 1


分子量: 31777.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0PFK5
#9: タンパク質 F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II / F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA / F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA ISOFORM 2


分子量: 30509.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D2JYW4
#10: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 49974.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#11: タンパク質 DYNACTIN 6


分子量: 52442.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#12: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 5549.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#13: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 7422.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#14: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 18343.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0G6S1*PLUS
#15: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 18178.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X291*PLUS
#19: タンパク質 DYNACTIN


分子量: 7931.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X293*PLUS

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F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT ... , 3種, 3分子 YZz

#16: タンパク質 F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA / CAPZ BETA


分子量: 20698.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#17: タンパク質 F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA


分子量: 4443.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#22: タンパク質 F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA / CAPZ BETA


分子量: 4528.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 acd

#18: タンパク質・ペプチド DYNACTIN


分子量: 5400.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X292*PLUS
#20: タンパク質・ペプチド DYNACTIN


分子量: 3019.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X299*PLUS
#21: タンパク質・ペプチド DYNACTIN


分子量: 2237.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X295*PLUS

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非ポリマー , 2種, 10分子

#23: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#24: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CRYO-EM STRUCTURE OF DYNEIN TAIL-DYNACTIN- BICD2N COMPLEX
タイプ: COMPLEX
詳細: THE PARTICLES WERE SELECTED USING AN AUTOMATIC SELECTION PROGRAM.
緩衝液名称: 150MM KCL, 25MM HEPES-KOH, 1MM MGCL2, 0.1MM MGATP, 5MM DTT
pH: 7.4
詳細: 150MM KCL, 25MM HEPES-KOH, 1MM MGCL2, 0.1MM MGATP, 5MM DTT
試料濃度: 0.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年9月12日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 82353 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 8000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 14423
放射波長相対比: 1

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解析

対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85744 / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 8.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数55678 0 274 0 55952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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