+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a7u | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel. | ||||||
要素 | REGULATORY PROTEIN ADR1 | ||||||
キーワード | TRANSLATION / PROTEIN FOLDING / RIBOSOME / ZINC FINGER / SECM / TRANSLATIONAL ARREST PEPTIDE / CRYO-EM / SINGLE- MOLECULE STUDIES | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / peroxisome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity ...positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / peroxisome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å | ||||||
データ登録者 | Nilsson, O.B. / Hedman, R. / Marino, J. / Wickles, S. / Bischoff, L. / Johansson, M. / Muller-Lucks, A. / Trovato, F. / Puglisi, J.D. / O'Brien, E. ...Nilsson, O.B. / Hedman, R. / Marino, J. / Wickles, S. / Bischoff, L. / Johansson, M. / Muller-Lucks, A. / Trovato, F. / Puglisi, J.D. / O'Brien, E. / Beckmann, R. / von Heijne, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015 タイトル: Cotranslational Protein Folding inside the Ribosome Exit Tunnel. 著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland ...著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland Beckmann / Gunnar von Heijne / 要旨: At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel ...At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel have so far detected only the formation of helical secondary structure and collapsed or partially structured folding intermediates. Here, using a combination of cotranslational nascent chain force measurements, inter-subunit fluorescence resonance energy transfer studies on single translating ribosomes, molecular dynamics simulations, and cryoelectron microscopy, we show that a small zinc-finger domain protein can fold deep inside the vestibule of the ribosome exit tunnel. Thus, for small protein domains, the ribosome itself can provide the kind of sheltered folding environment that chaperones provide for larger proteins. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5a7u.cif.gz | 21.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5a7u.ent.gz | 12 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5a7u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5a7u_validation.pdf.gz | 917.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5a7u_full_validation.pdf.gz | 919.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5a7u_validation.xml.gz | 10.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5a7u_validation.cif.gz | 12.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a7/5a7u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a7/5a7u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3406.024 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 130-158 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P07248 |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ADR1 DOMAIN COTRANSLATIONALLY FOLDED INSIDE THE E. COLI RIBOSOME EXIT TUNNEL タイプ: RIBOSOME |
---|---|
緩衝液 | 名称: 20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE. pH: 7.2 詳細: 20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE. |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年4月13日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 2000 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | 詳細: MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.8 Å / 粒子像の数: 151900 / ピクセルサイズ(公称値): 3.7 Å / ピクセルサイズ(実測値): 3.7 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3079. (DEPOSITION ID: 13581). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--NMR | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2ADR Accession code: 2ADR / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 4.8 Å
|