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- PDB-5y7j: Crystal structure of human DPP4 in complex with inhibitor2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y7j
タイトルCrystal structure of human DPP4 in complex with inhibitor2
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE / DPP4 / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / aminopeptidase activity / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / response to hypoxia / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8OL / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.521 Å
データ登録者Lee, H.K. / Kim, E.E.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2017
タイトル: Unique binding mode of Evogliptin with human dipeptidyl peptidase IV.
著者: Lee, H.K. / Kim, M.K. / Kim, H.D. / Kim, H.J. / Kim, J.W. / Lee, J.O. / Kim, C.W. / Kim, E.E.
履歴
登録2017年8月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,4568
ポリマ－337,8504
非ポリマー1,6064
水5,188288
1
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,7284
ポリマ－168,9252
非ポリマー8032
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area56990 Å2
手法PISA
2
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,7284
ポリマ－168,9252
非ポリマー8032
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area57110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.238, 119.470, 131.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 4 / ADABP / Adenosine deaminase complexing protein 2 / ADCP-2 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T- ...ADABP / Adenosine deaminase complexing protein 2 / ADCP-2 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103


分子量: 84462.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP4, ADCP2, CD26 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 化合物
ChemComp-8OL / (S)-4-((R)-3-amino-4-(2,4,5-trifluorophenyl)butanoyl)-3-(tert-butoxymethyl)piperazin-2-one


分子量: 401.423 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26F3N3O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20~28% (w/v) polyethylene glycol 4000, 0.1M HEPES or Tris pH 7.5~8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.521→50 Å / Num. obs: 128592 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 2.8 % / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 2.52→2.61 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.19 / % possible all: 82.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1X70

1x70


解像度: 2.521→41.079 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 25.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 5997 5.03 %
Rwork0.2117 --
obs0.2132 119201 92.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.521→41.079 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23808 0 112 288 24208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00124630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.39333522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.27514334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0024255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5207-2.54940.34431730.29573076X-RAY DIFFRACTION76
2.5494-2.57940.34671880.28943398X-RAY DIFFRACTION83
2.5794-2.61080.34261650.28323347X-RAY DIFFRACTION83
2.6108-2.64390.31491900.27473420X-RAY DIFFRACTION84
2.6439-2.67860.29611600.27043450X-RAY DIFFRACTION85
2.6786-2.71530.33251950.26913519X-RAY DIFFRACTION86
2.7153-2.75410.35691700.26783487X-RAY DIFFRACTION87
2.7541-2.79520.31031900.2553531X-RAY DIFFRACTION87
2.7952-2.83890.28541440.25323613X-RAY DIFFRACTION88
2.8389-2.88540.28872040.25213569X-RAY DIFFRACTION88
2.8854-2.93520.27532130.25123602X-RAY DIFFRACTION89
2.9352-2.98850.2752040.25013647X-RAY DIFFRACTION90
2.9885-3.0460.28721990.26223682X-RAY DIFFRACTION90
3.046-3.10810.2671610.2433728X-RAY DIFFRACTION91
3.1081-3.17570.2851820.25093786X-RAY DIFFRACTION92
3.1757-3.24950.28042220.24963749X-RAY DIFFRACTION93
3.2495-3.33080.25462030.24613847X-RAY DIFFRACTION95
3.3308-3.42080.27822280.24493956X-RAY DIFFRACTION97
3.4208-3.52140.23512180.22783922X-RAY DIFFRACTION97
3.5214-3.6350.2432020.22024028X-RAY DIFFRACTION99
3.635-3.76480.2392280.20384023X-RAY DIFFRACTION99
3.7648-3.91540.24322340.19464032X-RAY DIFFRACTION99
3.9154-4.09350.20852210.17584072X-RAY DIFFRACTION99
4.0935-4.30910.18882160.16954052X-RAY DIFFRACTION100
4.3091-4.57870.17132210.15294097X-RAY DIFFRACTION100
4.5787-4.93170.16221930.14724092X-RAY DIFFRACTION100
4.9317-5.4270.17652160.15534113X-RAY DIFFRACTION100
5.427-6.210.19852130.17464107X-RAY DIFFRACTION100
6.21-7.81510.21522290.19494116X-RAY DIFFRACTION100
7.8151-41.08480.25412150.2174143X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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