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- PDB-5whc: USP7 in complex with Cpd2 (4-(3-(1-methylpiperidin-4-yl)-1,2,4-ox... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5whc
タイトルUSP7 in complex with Cpd2 (4-(3-(1-methylpiperidin-4-yl)-1,2,4-oxadiazol-5-yl)phenol)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / HAUSP / SBDD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA alkylation repair / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA alkylation repair / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of gluconeogenesis / protein deubiquitination / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN localization / antiviral innate immune response / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of protein stability / PML body / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / p53 binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / chromosome / nuclear body / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AJJ / Ubiquitin C-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.548 Å
データ登録者Murray, J.M. / Rouge, L.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of Small-Molecule Inhibitors of Ubiquitin Specific Protease 7 (USP7) Using Integrated NMR and in Silico Techniques.
著者: Di Lello, P. / Pastor, R. / Murray, J.M. / Blake, R.A. / Cohen, F. / Crawford, T.D. / Drobnick, J. / Drummond, J. / Kategaya, L. / Kleinheinz, T. / Maurer, T. / Rouge, L. / Zhao, X. / Wertz, ...著者: Di Lello, P. / Pastor, R. / Murray, J.M. / Blake, R.A. / Cohen, F. / Crawford, T.D. / Drobnick, J. / Drummond, J. / Kategaya, L. / Kleinheinz, T. / Maurer, T. / Rouge, L. / Zhao, X. / Wertz, I. / Ndubaku, C. / Tsui, V.
履歴
登録2017年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7936
ポリマ－80,0902
非ポリマー7034
水99155
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3973
ポリマ－40,0451
非ポリマー3512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3973
ポリマ－40,0451
非ポリマー3512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.292, 69.279, 77.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 40045.238 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 209-554 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-AJJ / 4-[3-(1-methylpiperidin-4-yl)-1,2,4-oxadiazol-5-yl]phenol


分子量: 259.304 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 1000, 0.1M Tris-HCl 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.548→76.776 Å / Num. obs: 25643 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Rpim(I) allRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.548-2.5573.40.8380.3840.723196.5
11.813-76.7763.20.9880.0170.031100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX(dev_2747)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NB8

1nb8


解像度: 2.548→76.776 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2603 1310 5.12 %
Rwork0.2087 --
obs0.2113 25586 96.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 195.48 Å2 / Biso mean: 74.0695 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.548→76.776 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5441 0 50 55 5546
Biso mean--89.28 62.8 -
残基数----674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5347580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041810
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031012
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1833422
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5481-2.65020.3791390.32232729286898
2.6502-2.77080.33641620.28432664282697
2.7708-2.91690.32061480.27812610275895
2.9169-3.09960.32021600.24622709286998
3.0996-3.33890.32191440.25692732287698
3.3389-3.67490.27821450.21942647279295
3.6749-4.20670.22491290.19322702283197
4.2067-5.29980.20351550.16822716287197
5.2998-76.81110.25071280.18792767289596
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.49121.02880.29992.35170.03643.39060.1058-0.1537-0.45590.5127-0.330.25570.4479-0.193900.7545-0.11210.05380.6249-0.12390.622417.65166.6-0.4106
24.6601-1.2666-0.44162.48360.3140.5065-0.0165-0.16780.17660.4273-0.1146-0.70360.10520.102900.6562-0.086-0.1130.61490.03930.735943.177617.2241-0.1994
33.66941.0401-0.1755.10640.10341.05340.3025-0.18010.25530.4549-0.5230.68480.1593-0.3109-0.00120.5704-0.040.04240.6892-0.12430.6316.194818.0342-1.2053
42.6592-0.8155-0.25313.7103-0.21963.1404-0.3370.2771-0.3561-0.45370.2516-0.50810.3125-0.036600.7594-0.01050.11680.6466-0.11270.729617.24154.273937.8256
53.91451.75410.63493.12660.6949-0.0813-0.28350.21120.0685-0.32330.19730.58010.047-0.124500.70060.0212-0.05890.7150.05260.6808-8.433914.985738.7643
63.85-0.3147-0.06074.265-0.17150.9346-0.20430.15810.1461-0.49290.1491-0.70310.09190.1752-0.00030.6804-0.03280.05220.7017-0.10760.639418.700415.786739.1487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 209 through 325 )A209 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 326 through 459 )A326 - 459
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 460 through 554 )A460 - 554
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 209 through 325 )B209 - 325
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 326 through 459 )B326 - 459
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 460 through 554 )B460 - 554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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