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- PDB-5w8v: HUMAN HGPRT in complex with [(2-[(guanin-9-yl)methyl]propane-1,3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w8v
タイトルHUMAN HGPRT in complex with [(2-[(guanin-9-yl)methyl]propane-1,3-diyl)bis(oxy)]bis(methylene)diphosphonic acid
要素Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / 6-oxopurine / phosphoribosyltransferase / hypoxanthine / guanine / nucleoside phosphonate
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine metabolic process / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / cerebral cortex neuron differentiation / hypoxanthine salvage / positive regulation of dopamine metabolic process / lymphocyte proliferation / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process ...adenine metabolic process / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / cerebral cortex neuron differentiation / hypoxanthine salvage / positive regulation of dopamine metabolic process / lymphocyte proliferation / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / IMP metabolic process / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / grooming behavior / GMP salvage / Purine salvage / IMP salvage / striatum development / AMP salvage / dopaminergic neuron differentiation / purine nucleotide biosynthetic process / purine ribonucleoside salvage / Azathioprine ADME / dendrite morphogenesis / dopamine metabolic process / central nervous system neuron development / response to amphetamine / locomotory behavior / T cell mediated cytotoxicity / protein homotetramerization / nucleotide binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9YP / Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.346 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Keough, D.T.
資金援助 オーストラリア, チェコ, 4件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1030353 オーストラリア
Czech Science Foundation16-06049S チェコ
Institute of Organic Chemistry and BiochemistryRVO 61388963 チェコ
Gilead SciencesFoster City, USA チェコ
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Synthesis and Evaluation of Asymmetric Acyclic Nucleoside Bisphosphonates as Inhibitors of Plasmodium falciparum and Human Hypoxanthine-Guanine-(Xanthine) Phosphoribosyltransferase.
著者: Spacek, P. / Keough, D.T. / Chavchich, M. / Dracinsky, M. / Janeba, Z. / Naesens, L. / Edstein, M.D. / Guddat, L.W. / Hockova, D.
履歴
登録2017年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02024年3月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
C: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
D: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,75412
ポリマ－96,8924
非ポリマー1,8628
水9,386521
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11250 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area29670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.667, 128.399, 65.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase / HGPRTase


分子量: 24222.920 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPRT1, HPRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00492, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-9YP / {[(2R)-2-[(2-amino-6-oxo-1,6-dihydro-9H-purin-9-yl)methyl]-3-(2-phosphonoethoxy)propoxy]methyl}phosphonic acid


分子量: 441.271 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H21N5O9P2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M sodium bromide, 0.1 M Bis-tris propane, pH 7.5.
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月10日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→47.03 Å / Num. obs: 38550 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 13.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.346→47.03 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 1300 3.42 %
Rwork0.1962 --
obs0.198 38026 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.346→47.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6375 0 116 521 7012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046677
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7139062
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8052494
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511023
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3463-2.44020.27871450.19754064X-RAY DIFFRACTION100
2.4402-2.55130.2811430.20274064X-RAY DIFFRACTION100
2.5513-2.68580.27821440.20484053X-RAY DIFFRACTION100
2.6858-2.85410.28391460.21454109X-RAY DIFFRACTION100
2.8541-3.07440.28021430.2084047X-RAY DIFFRACTION100
3.0744-3.38370.26431440.21184079X-RAY DIFFRACTION100
3.3837-3.87310.27751430.21914077X-RAY DIFFRACTION100
3.8731-4.87890.20821440.15964086X-RAY DIFFRACTION100
4.8789-100.19221480.18084147X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.0425 Å / Origin y: 1.0766 Å / Origin z: 76.2414 Å
111213212223313233
T0.2904 Å20.0114 Å20.0054 Å2-0.2741 Å20.0312 Å2--0.3197 Å2
L0.4704 °20.0164 °20.158 °2-0.9624 °20.2535 °2--0.6013 °2
S-0.0319 Å °-0.0486 Å °0.0349 Å °-0.0002 Å °0.001 Å °0.107 Å °0.0229 Å °-0.0537 Å °0.0291 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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