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- PDB-5tsu: Active conformation for Engineered human cystathionine gamma lyas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tsu
タイトルActive conformation for Engineered human cystathionine gamma lyase (E59N, R119L, E339V) to depleting methionine
要素(Cystathionine gamma- ...) x 2
キーワードLYASE / Engineered protein / methioninase / inactive form
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase / Degradation of cysteine and homocysteine ...protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine biosynthetic process / cysteine metabolic process / transsulfuration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / calmodulin binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...: / Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Chem-LPI / METHIONINE / Cystathionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yan, W. / Zhang, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA154754 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104896 米国
Welch FoundationF-1778 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structural Snapshots of an Engineered Cystathionine-gamma-lyase Reveal the Critical Role of Electrostatic Interactions in the Active Site.
著者: Yan, W. / Stone, E. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2016年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
E: Cystathionine gamma-lyase
F: Cystathionine gamma-lyase
G: Cystathionine gamma-lyase
H: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,77817
ポリマ－372,2168
非ポリマー1,5629
水18,2311012
1
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,9269
ポリマ－186,1084
非ポリマー8185
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18570 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area45240 Å2
手法PISA
2
E: Cystathionine gamma-lyase
F: Cystathionine gamma-lyase
G: Cystathionine gamma-lyase
H: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,8528
ポリマ－186,1084
非ポリマー7444
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17880 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area45380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.889, 163.683, 181.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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Cystathionine gamma- ... , 2種, 8分子 ABDFGHCE

#1: タンパク質
Cystathionine gamma-lyase / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase


分子量: 46584.027 Da / 分子数: 6 / 変異: E59N, R119L, E339V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase
#2: タンパク質 Cystathionine gamma-lyase / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase


分子量: 46355.910 Da / 分子数: 2 / 変異: E59N, R119L, E339V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase

-
非ポリマー , 5種, 1021分子

#3: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-LPI / N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)-L-methionine


分子量: 380.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H21N2O7PS
#6: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1012 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Sodium Cocadylate PH6.5 150mM Sodium Cirtate 305 Isopropanol
PH範囲: 6.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 161429 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 18.784

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2nmp

2nmp


解像度: 2.2→49.041 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2017 8037 4.99 %
Rwork0.171 --
obs0.1725 161395 96.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.041 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23873 0 93 1012 24978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00424504
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70333259
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.89914577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053805
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054238
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.22390.26374650.23659180X-RAY DIFFRACTION89
2.2239-2.25010.28575670.23449963X-RAY DIFFRACTION97
2.2501-2.27750.26915890.226410010X-RAY DIFFRACTION97
2.2775-2.30640.24024910.21410102X-RAY DIFFRACTION97
2.3064-2.33670.28455120.211110119X-RAY DIFFRACTION97
2.3367-2.36870.23355220.205510049X-RAY DIFFRACTION97
2.3687-2.40260.24645970.207210014X-RAY DIFFRACTION98
2.4026-2.43840.22665070.200710172X-RAY DIFFRACTION98
2.4384-2.47650.23895550.201810077X-RAY DIFFRACTION97
2.4765-2.51710.22985370.19110079X-RAY DIFFRACTION98
2.5171-2.56050.22165560.194310050X-RAY DIFFRACTION97
2.5605-2.60710.21955450.195410101X-RAY DIFFRACTION97
2.6071-2.65720.22255370.187110012X-RAY DIFFRACTION97
2.6572-2.71150.24734990.191210073X-RAY DIFFRACTION97
2.7115-2.77040.23515590.19310040X-RAY DIFFRACTION97
2.7704-2.83490.22245500.180210014X-RAY DIFFRACTION97
2.8349-2.90570.2265390.184310062X-RAY DIFFRACTION97
2.9057-2.98430.19825080.180410001X-RAY DIFFRACTION97
2.9843-3.07210.22414900.186610011X-RAY DIFFRACTION97
3.0721-3.17120.22065350.179710014X-RAY DIFFRACTION97
3.1712-3.28460.18995130.17910015X-RAY DIFFRACTION96
3.2846-3.4160.20014830.16669972X-RAY DIFFRACTION96
3.416-3.57150.20955430.16189875X-RAY DIFFRACTION96
3.5715-3.75970.1884930.16129951X-RAY DIFFRACTION96
3.7597-3.99520.16774660.1499940X-RAY DIFFRACTION95
3.9952-4.30350.15784700.14439794X-RAY DIFFRACTION94
4.3035-4.73620.17034870.13899750X-RAY DIFFRACTION94
4.7362-5.42080.17125410.1489683X-RAY DIFFRACTION94
5.4208-6.82670.19534970.16729632X-RAY DIFFRACTION93
6.8267-49.05320.17615080.15399450X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.27270.0212-0.00720.9473-0.05461.86040.01850.0133-0.0138-0.149-0.00470.1743-0.0943-0.44340.010.27010.0482-0.00560.3369-0.01760.347589.022949.3748224.577
23.1869-0.0575-0.61680.467-0.26040.4209-0.149-0.86390.26080.49780.1742-0.4636-0.72370.170.03870.60660.0036-0.06510.3103-0.07750.4305104.502268.0728236.5455
31.016-0.13720.06050.771-0.59931.5605-0.0293-0.25680.12860.16530.01940.0963-0.3599-0.2197-0.00060.34730.05060.00830.2813-0.03750.327896.14556.576237.1049
41.1023-0.27480.57380.54310.04651.6715-0.0766-0.28760.07040.15450.06070.01380.0230.0054-0.00010.3118-0.00280.0090.33270.01760.2806107.744341.1204245.8929
52.3757-0.22540.19761.3024-0.15793.4235-0.0407-0.21550.4258-0.0532-0.0153-0.1364-0.71260.5239-0.01140.4222-0.1075-0.00380.3404-0.01350.351119.889648.693237.6899
62.5708-0.63680.31890.97390.53173.4619-0.063-0.28390.25420.05760.1151-0.3276-0.36110.4393-0.00150.3307-0.0669-0.01390.3212-0.00870.2793120.26943.4239240.869
70.82810.132-0.13520.6958-0.36572.18080.0090.04630.06070.0027-0.0424-0.0744-0.30380.25020.00120.3571-0.0367-0.00490.21790.00840.3173114.552355.1303208.0378
82.79950.70860.27061.62730.10151.8635-0.25680.17130.5972-0.18890.05610.326-0.8288-0.2694-0.22250.77570.1228-0.11230.19030.01970.487297.965277.7188215.1255
92.9892.26170.78063.2685-0.20931.68990.2352-0.65081.0931-0.0913-0.7310.3371-1.6934-0.8843-1.57551.61450.20830.0665-0.05050.10430.682100.706581.8474204.1889
100.4755-0.2942-0.20550.4578-0.0412.0873-0.01770.03940.1846-0.1397-0.00180.021-0.5454-0.1079-0.0060.48050.0265-0.02330.16570.02230.35104.690264.3939207.385
111.2125-0.258-0.39591.17470.31510.8914-0.30220.27880.40470.05490.26060.4964-0.8756-0.33130.00370.80250.2047-0.09470.440.1440.563990.682772.2596188.724
121.69390.15880.36042.6895-1.49181.3988-0.0793-0.13780.47160.48830.150.5617-0.568-0.90660.02890.6930.32240.05750.7520.05310.624580.968565.2286197.3024
131.14180.2071-0.00980.6823-0.35941.53180.04760.0038-0.03790.03940.05850.17780.0498-0.73220.00010.3353-0.0064-0.01950.4373-0.02670.401488.745839.8575199.7125
141.83170.14550.30351.5411-0.41861.754-0.00830.5427-0.2625-0.2302-0.0106-0.13080.62770.0639-0.00080.4692-0.0155-0.00660.3677-0.0870.361105.506622.5303186.086
150.6833-0.1157-0.00030.8222-0.42361.83620.0080.2353-0.1416-0.16810.03510.02840.2209-0.23880.00110.3097-0.034-0.03540.2953-0.04590.3134100.348632.0967187.2355
160.81710.19070.2811.335-0.15841.7429-0.02210.41030.0369-0.2112-0.0204-0.0528-0.17370.0717-0.00010.3213-0.0046-0.01690.38750.02250.2599113.750546.1797175.2238
172.3090.3268-0.28730.39980.57833.4576-0.07730.2392-0.28170.1187-0.0285-0.11260.28170.2925-0.00010.3271-0.00710.00040.34530.02470.295122.098941.0176186.51
180.3143-0.2384-0.20510.49250.11410.48250.08360.04950.94270.1796-0.0871-0.6649-0.31530.61060.02450.5008-0.075-0.00610.47320.10480.4356129.578853.1038183.7706
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る