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万見
- PDB-5lyf: Crystal structure of 1 in complex with tafCPB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lyf
タイトルCrystal structure of 1 in complex with tafCPB
要素Carboxypeptidase B
キーワードHYDROLASE / tafinized carboxypeptidase B / HYRDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase B / metallocarboxypeptidase activity / cytoplasmic vesicle / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase ...Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7B6 / Carboxypeptidase B
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Schreuder, H. / Liesum, A. / Loenze, P.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Sulfamide as Zinc Binding Motif in Small Molecule Inhibitors of Activated Thrombin Activatable Fibrinolysis Inhibitor (TAFIa).
著者: Halland, N. / Czech, J. / Czechtizky, W. / Evers, A. / Follmann, M. / Kohlmann, M. / Schreuder, H.A. / Kallus, C.
履歴
登録2016年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4935
ポリマ－34,8601
非ポリマー6334
水10,485582
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area11900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.490, 81.490, 95.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-923-

HOH

21A-950-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase B


分子量: 34859.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: CPB1, CPB / 発現宿主: Komagataella pastoris CBS 7435 (菌類) / 参照: UniProt: P09955, carboxypeptidase B
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-7B6 / (2~{S})-6-azanyl-2-[[(2~{R})-1-[[(1~{R},2~{S},4~{S})-2-bicyclo[2.2.1]heptanyl]amino]-3-cyclohexyl-1-oxidanylidene-propan-2-yl]carbamoylamino]hexanoic acid


分子量: 436.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H40N4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 582 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: THE PURIFIED PROTEIN WAS DISSOLVED IN 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5 AND CONCENTRATED TO 11 MG/ML. 1 UL OF PROTEIN SOLUTION WAS EQUILIBRATED AGAINST 1 UL OF RESERVOIR SOLUTIONS CONTAINING 16-20% ...詳細: THE PURIFIED PROTEIN WAS DISSOLVED IN 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5 AND CONCENTRATED TO 11 MG/ML. 1 UL OF PROTEIN SOLUTION WAS EQUILIBRATED AGAINST 1 UL OF RESERVOIR SOLUTIONS CONTAINING 16-20% PEG3350, 100 MM MES PH 5.5 AND 50 MM ZNACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→81.42 Å / Num. obs: 21825 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.01→2.1 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 7.99 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化解像度: 2.01→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / SU B: 6.973 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.245 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30479 1522 7 %RANDOM
Rwork0.18355 ---
obs0.19202 20300 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.074 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.01→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2446 0 34 582 3062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222552
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9561.9453476
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2525304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.3524.034119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.96515395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6511510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.21471
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2670.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0570.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3110.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2780.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.2720.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0961.51560
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66322439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.59131191
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5124.51037
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.013→2.065 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 83 -
Rwork0.238 1354 -
obs--90.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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