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- PDB-5lrl: CRYSTAL STRUCTURE OF HSP90 IN COMPLEX WITH A003492875 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lrl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HSP90 IN COMPLEX WITH A003492875
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / chaperone-mediated autophagy / sperm plasma membrane ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / chaperone-mediated autophagy / sperm plasma membrane / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / Uptake and function of diphtheria toxin / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / protein folding chaperone complex / enzyme-substrate adaptor activity / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / skeletal muscle contraction / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / response to salt stress / positive regulation of defense response to virus by host / DNA polymerase binding / eNOS activation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / activation of innate immune response / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / response to cold / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / response to estrogen / VEGFA-VEGFR2 Pathway / extracellular matrix / tau protein binding / Downregulation of ERBB2 signaling / neuron migration / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat Shock Protein 90 / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat Shock Protein 90 / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-73S / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.33 Å
データ登録者Vallee, F. / Dupuy, A.
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2019
タイトル: Estimation of Protein-Ligand Unbinding Kinetics Using Non-Equilibrium Targeted Molecular Dynamics Simulations.
著者: Wolf, S. / Amaral, M. / Lowinski, M. / Vallee, F. / Musil, D. / Guldenhaupt, J. / Dreyer, M.K. / Bomke, J. / Frech, M. / Schlitter, J. / Gerwert, K.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7582
ポリマ－23,3041
非ポリマー4541
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.460, 90.700, 98.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / ...Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 23304.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-73S / 2-azanyl-5-chloranyl-~{N}-[(9~{R})-4-(1~{H}-imidazo[4,5-c]pyridin-2-yl)-9~{H}-fluoren-9-yl]pyrimidine-4-carboxamide


分子量: 453.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H16ClN7O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.0 - 1.4M Sodium Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→66.73 Å / Num. obs: 63093 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 14.02 Å2 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.33→1.4 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.387 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.839 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YJX

2yjx


解像度: 1.33→18.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU R Cruickshank DPI: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.05 / SU Rfree Blow DPI: 0.05 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.046
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 3107 4.94 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.175 62851 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3863 Å20 Å20 Å2
2---1.0397 Å20 Å2
3----1.3466 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.33→18.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 33 354 2025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011707HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.052308HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d609SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes46HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes279HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1707HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion232SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2345SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.33→1.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 195 4.54 %
Rwork0.21 4104 -
all0.211 4299 -
obs--85.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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