[日本語] English
万見
- PDB-5kok: Pavine N-methyltransferase in complex with Tetrahydropapaverine a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kok
タイトルPavine N-methyltransferase in complex with Tetrahydropapaverine and S-adenosylhomocysteine pH 7.25
要素Pavine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / benzylisoquinoline alkaloid biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


pavine N-methyltransferase / methyltransferase activity / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mycolic acid cyclopropane synthetase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R9T / Chem-S9T / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Pavine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thalictrum flavum subsp. glaucum (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.792 Å
データ登録者Torres, M.A. / Hoffarth, E. / Eugenio, L. / Savtchouk, J. / Chen, X. / Morris, J. / Facchini, P.J. / Ng, K.K.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)262089 カナダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Studies of Pavine N-Methyltransferase from Thalictrum flavum Reveal Novel Insights into Substrate Recognition and Catalytic Mechanism.
著者: Torres, M.A. / Hoffarth, E. / Eugenio, L. / Savtchouk, J. / Chen, X. / Morris, J.S. / Facchini, P.J. / Ng, K.K.
履歴
登録2016年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年11月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pavine N-methyltransferase
B: Pavine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0168
ポリマ－92,8742
非ポリマー2,1426
水9,638535
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area28600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.776, 71.637, 95.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Pavine N-methyltransferase / PfPavNMT


分子量: 46436.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thalictrum flavum subsp. glaucum (植物)
プラスミド: pRSETC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: C3SBW0, pavine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-S9T / (1~{S})-1-[(3,4-dimethoxyphenyl)methyl]-6,7-dimethoxy-1,2,3,4-tetrahydroisoquinoline / S-Tetrahydropapaverine / (-)-ノルラウダノシン


分子量: 343.417 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25NO4
#4: 化合物 ChemComp-R9T / (1~{R})-1-[(3,4-dimethoxyphenyl)methyl]-6,7-dimethoxy-1,2,3,4-tetrahydroisoquinoline / R-Tetrahydropapaverine / (1R)-1-(3,4-ジメトキシベンジル)-6,7-ジメトキシ-1,2,3,4-テトラヒドロイソキノリン


分子量: 343.417 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.91 % / 解説: Plate-like, 0.2x0.2 mm
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 210 g/L polyethylene glycol 3350, 100 mM sodium HEPES pH 7.25, 75 mM potassium chloride, 120 g/L glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月3日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.792→39.297 Å / Num. obs: 65359 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rsym value: 0.169 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 1.792→1.8179 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 7.57 / CC1/2: 0.982 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSNov 11, 2013データ削減
XSCALENov 11, 2013データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KN4

5kn4


解像度: 1.792→39.297 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1994 3343 5.11 %Random
Rwork0.1633 ---
obs0.1652 65359 97.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.792→39.297 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5689 0 152 535 6376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8858076
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7953496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057865
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005996
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7923-1.81790.24031270.20762090X-RAY DIFFRACTION81
1.8179-1.84510.24521540.18522590X-RAY DIFFRACTION98
1.8451-1.87390.22381290.17922614X-RAY DIFFRACTION99
1.8739-1.90460.2021450.17642626X-RAY DIFFRACTION99
1.9046-1.93750.23021500.1772591X-RAY DIFFRACTION99
1.9375-1.97270.24511370.16762580X-RAY DIFFRACTION98
1.9727-2.01060.22131560.16172584X-RAY DIFFRACTION98
2.0106-2.05170.18461320.15752594X-RAY DIFFRACTION97
2.0517-2.09630.18671140.15692547X-RAY DIFFRACTION96
2.0963-2.1450.22851370.15642623X-RAY DIFFRACTION99
2.145-2.19870.18591350.1592591X-RAY DIFFRACTION99
2.1987-2.25810.20261380.16422644X-RAY DIFFRACTION99
2.2581-2.32460.2141520.16882593X-RAY DIFFRACTION99
2.3246-2.39960.21471430.16822590X-RAY DIFFRACTION98
2.3996-2.48530.2211390.17762569X-RAY DIFFRACTION96
2.4853-2.58480.24011290.17472583X-RAY DIFFRACTION97
2.5848-2.70240.24361380.17612627X-RAY DIFFRACTION99
2.7024-2.84490.19741470.17562596X-RAY DIFFRACTION99
2.8449-3.02310.22771400.17072622X-RAY DIFFRACTION99
3.0231-3.25640.20271390.16792569X-RAY DIFFRACTION96
3.2564-3.58390.19861210.15962684X-RAY DIFFRACTION99
3.5839-4.1020.15691450.14322625X-RAY DIFFRACTION99
4.102-5.16620.17391390.13822609X-RAY DIFFRACTION97
5.1662-39.30650.16461570.16962675X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る