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- PDB-5kkn: Crystal structure of human ACC2 BC domain in complex with ND-646,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kkn
タイトルCrystal structure of human ACC2 BC domain in complex with ND-646, the primary amide of ND-630
要素Acetyl-CoA carboxylase 2
キーワードLYASE / biotin-dependent carboxylase / grasp fold
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process ...intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / intracellular glutamate homeostasis / positive regulation of lipid storage / acetyl-CoA metabolic process / Carnitine shuttle / pentose-phosphate shunt / biotin binding / D-glucose import / fatty acid oxidation / regulation of glucose metabolic process / fatty acid homeostasis / energy homeostasis / response to nutrient / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / : / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6U3 / Acetyl-CoA carboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, R. / Paul, D. / Tong, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Acetyl-CoA carboxylase inhibition by ND-630 reduces hepatic steatosis, improves insulin sensitivity, and modulates dyslipidemia in rats.
著者: Harriman, G. / Greenwood, J. / Bhat, S. / Huang, X. / Wang, R. / Paul, D. / Tong, L. / Saha, A.K. / Westlin, W.F. / Kapeller, R. / Harwood, H.J.
履歴
登録2016年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence ...citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Acetyl-CoA carboxylase 2
C: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3234
ポリマ－120,1862
非ポリマー1,1372
水46826
1
B: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6622
ポリマ－60,0931
非ポリマー5691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6622
ポリマ－60,0931
非ポリマー5691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.671, 141.671, 163.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細Monomer confirmed by gel filtration

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase 2 / ACC-beta


分子量: 60092.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACB, ACC2, ACCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O00763, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-6U3 / 2-[1-[(2~{R})-2-(2-methoxyphenyl)-2-(oxan-4-yloxy)ethyl]-5-methyl-6-(1,3-oxazol-2-yl)-2,4-bis(oxidanylidene)thieno[2,3-d]pyrimidin-3-yl]-2-methyl-propanamide / ND-646


分子量: 568.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H32N4O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris pH 7, 2.8 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 47726 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 93.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 21.497 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.43 / ESU R Free: 0.297 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26563 2441 5.1 %RANDOM
Rwork0.21966 ---
obs0.22198 45207 92.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.055 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7480 0 80 26 7586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.96210571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.325943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.11323.904356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.302151271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7141553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.21163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6651.54758
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31427673
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10433024
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5984.52898
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 370 -
Rwork0.306 6553 -
obs--93.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8497-0.332-0.11770.7035-0.1590.5253-0.0403-0.0323-0.01550.01050.0425-0.02250.0496-0.0367-0.00210.1072-0.10360.01560.13710.02660.066455.497454.265539.8771
20.6944-0.110.15690.74450.33442.36660.0549-0.0733-0.08040.06370.00350.10850.2884-0.4435-0.05840.0491-0.0768-0.00640.13980.02370.123127.768982.77742.0853
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B241 - 760
2X-RAY DIFFRACTION1B801 - 915
3X-RAY DIFFRACTION2C241 - 760
4X-RAY DIFFRACTION2C801 - 911

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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