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- PDB-5jne: E2-SUMO-Siz1 E3-SUMO-PCNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jne
タイトルE2-SUMO-Siz1 E3-SUMO-PCNA complex
要素
  • E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードligase/signaling protein / ubiquitin / ubiquitin-like / SUMO / E3 ligase / substrate complex / E2 conjugating enzyme / ligase-signaling protein complex / SIZ / PIAS
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / mitotic spindle elongation / SUMO ligase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMO is proteolytically processed ...SUMO conjugating enzyme activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / mitotic spindle elongation / SUMO ligase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / meiotic mismatch repair / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Polymerase switching / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / cellular bud neck / Translesion Synthesis by POLH / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / SUMOylation of SUMOylation proteins / Termination of translesion DNA synthesis / PCNA complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / lagging strand elongation / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / postreplication repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of DNA repair / condensed nuclear chromosome / positive regulation of DNA replication / replication fork / nucleotide-excision repair / chromosome segregation / protein tag activity / mitotic cell cycle / double-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / cell division / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PINIT domain / E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Box ...PINIT domain / E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / SAP domain superfamily / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Roll / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ethane-1,2-dithiol / Proliferating cell nuclear antigen / SUMO-conjugating enzyme UBC9 / E3 SUMO-protein ligase SIZ1 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lima, C.D. / Streich Jr., F.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM065872 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Capturing a substrate in an activated RING E3/E2-SUMO complex.
著者: Streich, F.C. / Lima, C.D.
履歴
登録2016年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年8月31日Group: Database references
改定 1.32016年9月21日Group: Other
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.72024年5月1日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.82024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: Ubiquitin-like protein SMT3
D: Proliferating cell nuclear antigen
E: E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3
F: SUMO-conjugating enzyme UBC9
G: Ubiquitin-like protein SMT3
H: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,28022
ポリマ－198,0408
非ポリマー1,24014
水4,882271
1
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: Ubiquitin-like protein SMT3
D: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,73212
ポリマ－99,0204
非ポリマー7128
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8440 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area40750 Å2
手法PISA
2
E: E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3
F: SUMO-conjugating enzyme UBC9
G: Ubiquitin-like protein SMT3
H: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,54810
ポリマ－99,0204
非ポリマー5286
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7980 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area40620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.421, 205.882, 142.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase SIZ1,Ubiquitin-like protein SMT3 / SAP and Miz-finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like protein ligase 1


分子量: 42195.371 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 167-445 / 変異: Siz1 C361D, Smt3 Delta N-terminus 1-18 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIZ1, ULL1, YDR409W, SMT3, YDR510W, D9719.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q04195, UniProt: Q12306, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-18 kDa / Ubiquitin-protein ligase


分子量: 18288.750 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 20-98 / 変異: C5S, A129K, K153R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UBC9, YDL064W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50623, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 9719.982 Da / 分子数: 2 / 変異: N-terminal 1-18 delete, K19R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12306
#4: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 28815.656 Da / 分子数: 2 / 変異: K77D, C81E, R110D, K127G, K164C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: POL30, YBR088C, YBR0811 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15873

-
非ポリマー , 4種, 285分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-6LN / ethane-1,2-dithiol / 1,2-エタンジチオ-ル


分子量: 94.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6S2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.34 % / 解説: Plates
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 5% PEG 10,000, 0.2 M NaCl, 10% glycerol, 3% dioxane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→48.385 Å / Num. obs: 61981 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.556 / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3id2, 1plq, 2eke

3id2

1plq

2eke


解像度: 2.85→48.385 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 26.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2499 3139 5.07 %
Rwork0.2115 --
obs0.2135 61968 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→48.385 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13403 0 70 271 13744
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213746
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.41118537
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.8668433
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412049
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032397
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.89450.38371410.33422618X-RAY DIFFRACTION98
2.8945-2.9420.34391230.32962619X-RAY DIFFRACTION98
2.942-2.99270.36411510.30982661X-RAY DIFFRACTION99
2.9927-3.04710.34341340.29792671X-RAY DIFFRACTION99
3.0471-3.10570.33851420.28692634X-RAY DIFFRACTION99
3.1057-3.16910.30571500.26062635X-RAY DIFFRACTION99
3.1691-3.2380.33371320.26192712X-RAY DIFFRACTION99
3.238-3.31330.29931470.25082653X-RAY DIFFRACTION100
3.3133-3.39610.29831350.23862660X-RAY DIFFRACTION100
3.3961-3.48790.25141270.22952717X-RAY DIFFRACTION99
3.4879-3.59050.26521220.22942668X-RAY DIFFRACTION100
3.5905-3.70640.26561400.21482685X-RAY DIFFRACTION100
3.7064-3.83880.26851570.20422638X-RAY DIFFRACTION100
3.8388-3.99240.22761510.20692672X-RAY DIFFRACTION99
3.9924-4.1740.26121600.1942697X-RAY DIFFRACTION100
4.174-4.3940.20791500.18222670X-RAY DIFFRACTION100
4.394-4.66910.20041470.16382702X-RAY DIFFRACTION100
4.6691-5.02920.19391580.16142666X-RAY DIFFRACTION100
5.0292-5.53470.21191470.17262697X-RAY DIFFRACTION100
5.5347-6.3340.2141460.18592694X-RAY DIFFRACTION100
6.334-7.97440.23071330.20322720X-RAY DIFFRACTION100
7.9744-48.39240.21291460.17942740X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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