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万見
- PDB-5dua: First condensation domain of the calcium-dependent antibiotic syn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dua
タイトルFirst condensation domain of the calcium-dependent antibiotic synthetase in complex with substrate analogue 3a
要素CDA peptide synthetase I
キーワードphosphopantetheine binding protein / Nonribosomal peptide synthetase / condensation domain / chemical probe / substrate analogue
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / catalytic activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Non-ribosomal peptide synthase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain ...Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Non-ribosomal peptide synthase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-pentyl-L-alaninamide / CDA peptide synthetase I
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bloudoff, K. / Alonzo, D.A. / Schmeing, T.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)106615 カナダ
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2016
タイトル: Chemical Probes Allow Structural Insight into the Condensation Reaction of Nonribosomal Peptide Synthetases.
著者: Bloudoff, K. / Alonzo, D.A. / Schmeing, T.M.
履歴
登録2015年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDA peptide synthetase I
B: CDA peptide synthetase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3695
ポリマ－97,0172
非ポリマー3523
水19,9431107
1
B: CDA peptide synthetase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7023
ポリマ－48,5091
非ポリマー1942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: CDA peptide synthetase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6672
ポリマ－48,5091
非ポリマー1581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.789, 83.479, 177.589
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CDA peptide synthetase I


分子量: 48508.500 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues1-449 / 変異: E17C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (strain ATCC BAA-471 / A3(2) / M145) (バクテリア)
株: ATCC BAA-471 / A3(2) / M145 / 遺伝子: SCO3230 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z4X6
#2: 化合物 ChemComp-5FQ / N-pentyl-L-alaninamide


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 158.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25-27% PEG 3000, 0.2-0.25M Lithium sulfate, 0.1 M HEPES, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→75.84 Å / Num. obs: 75270 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5.2 % / Net I/σ(I): 4.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.9→50.179 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 1455 2.01 %
Rwork0.177 --
obs0.1779 71276 97.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6642 0 23 1107 7772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086826
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0689304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2752479
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.93280.35981270.30846240X-RAY DIFFRACTION90
1.9328-1.96790.28271250.27656364X-RAY DIFFRACTION91
1.9679-2.00580.27491300.23036416X-RAY DIFFRACTION92
2.0058-2.04670.26691340.20886586X-RAY DIFFRACTION94
2.0467-2.09120.27321410.20726698X-RAY DIFFRACTION96
2.0912-2.13990.27811360.21036769X-RAY DIFFRACTION98
2.1399-2.19340.23711410.22246892X-RAY DIFFRACTION99
2.1934-2.25270.30341390.23166912X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.3190.25831440.21217007X-RAY DIFFRACTION100
2.319-2.39380.23681420.18436932X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.47940.25821440.18296944X-RAY DIFFRACTION100
2.4794-2.57860.25751360.17276924X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.6960.23271410.17447003X-RAY DIFFRACTION100
2.696-2.83810.24941450.17286981X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-3.01590.20551410.17746952X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.24870.22121410.16916952X-RAY DIFFRACTION100
3.2487-3.57560.20971410.15836955X-RAY DIFFRACTION100
3.5756-4.09280.15831500.14436946X-RAY DIFFRACTION100
4.0928-5.15560.17241440.13376976X-RAY DIFFRACTION100
5.1556-50.19680.19031500.16326851X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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