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- PDB-5aix: Complex of human hematopoietic prostagandin D2 synthase (hH-PGDS)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aix
タイトルComplex of human hematopoietic prostagandin D2 synthase (hH-PGDS) in complex with an active site inhibitor.
要素HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / PROSTAGLANDIN D2 SYNTHASE / PGDS INHIBITORS / INDOLE / FOCUSED SCREENING / HIT VALIDATION
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process ...prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / locomotory behavior / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Chem-KRX / Hematopoietic prostaglandin D synthase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Edfeldt, F. / Evenas, J. / Lepisto, M. / Ward, A. / Petersen, J. / Wissler, L. / Rohman, M. / Sivars, U. / Svensson, K. / Perry, M. ...Edfeldt, F. / Evenas, J. / Lepisto, M. / Ward, A. / Petersen, J. / Wissler, L. / Rohman, M. / Sivars, U. / Svensson, K. / Perry, M. / Feierberg, I. / Zhou, X. / Hansson, T. / Narjes, F.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Identification of Indole Inhibitors of Human Hematopoietic Prostaglandin D2 Synthase (Hh-Pgds).
著者: Edfeldt, F. / Even, J. / Lepisto, M. / Ward, A. / Petersen, J. / Wissler, L. / Rohman, M. / Sivars, U. / Svensson, K. / Perry, M. / Feierberg, I. / Zhou, X.H. / Hansson, T. / Narjes, F.
履歴
登録2015年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
B: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
C: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
D: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,96110
ポリマ－93,5114
非ポリマー1,4506
水1,78399
1
A: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
B: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4805
ポリマ－46,7552
非ポリマー7253
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-25.2 kcal/mol
Surface area18560 Å2
手法PISA
2
C: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
D: HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4805
ポリマ－46,7552
非ポリマー7253
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-22.7 kcal/mol
Surface area18450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.228, 122.228, 106.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質
HEMATOPOIETIC PROSTAGLANDIN D SYNTHASE / H-PGDS / GST CLASS-SIGMA / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / GLUTATH IONE-DEPENDENT PGD SYNTHASE / ...H-PGDS / GST CLASS-SIGMA / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / GLUTATH IONE-DEPENDENT PGD SYNTHASE / GLUTATHIONE-REQUIRING PROSTAGLANDIN D SYNTHASE / PROSTAGLANDIN-H2 D-ISOMERASE


分子量: 23377.715 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O60760, prostaglandin-D synthase, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-KRX / 6-(3-methoxyphenyl)-N-[1-(2,2,2-trifluoroethyl)piperidin-4-yl]pyridine-3-carboxamide


分子量: 393.403 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22F3N3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.91 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.873
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.21 Å / Num. obs: 45383 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 1.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→38.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 11.561 / SU ML: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.374 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34295 2236 5.1 %RANDOM
Rwork0.2563 ---
obs0.26068 41760 96.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.151 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6552 0 98 99 6749
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226822
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5731.9659280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6185788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.41924.286336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.502151160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.871540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6771.53972
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21626460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82532850
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7094.52820
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.464 142 -
Rwork0.374 2855 -
obs--88.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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