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- EMDB-5658: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitia... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5658
タイトルCryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
マップデータReconstruction of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
試料
  • 試料: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
  • 複合体: eukaryotic small ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 3
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 2
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 1
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 1A
  • タンパク質・ペプチド: DHX29
  • RNA: Transfer RNA
キーワード43S / preinitiation complex / eIF3 / eIF2 / Met-tRNAiMet / DHX29 / 40S
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mRNA binding / viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / translation reinitiation / IRES-dependent viral translational initiation / multi-eIF complex / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation ...positive regulation of mRNA binding / viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / translation reinitiation / IRES-dependent viral translational initiation / multi-eIF complex / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / metal-dependent deubiquitinase activity / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / protein deubiquitination / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of translational initiation / translation initiation factor binding / translational initiation / translation initiation factor activity / positive regulation of translation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / PML body / fibrillar center / metallopeptidase activity / ribosome binding / microtubule / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / postsynaptic density / cadherin binding / mRNA binding / synapse / chromatin / nucleolus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit H / eIF3h, C-terminal / C-terminal region of eIF3h / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit F / Translation initiation factor 3 complex subunit L / RNA polymerase I-associated factor PAF67 / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M / eIF3 subunit M, C-terminal helix domain / eIF3 subunit M, C-terminal helix / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E, C-terminal ...Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit H / eIF3h, C-terminal / C-terminal region of eIF3h / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit F / Translation initiation factor 3 complex subunit L / RNA polymerase I-associated factor PAF67 / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M / eIF3 subunit M, C-terminal helix domain / eIF3 subunit M, C-terminal helix / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E, C-terminal / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E, N-terminal / eIF3 subunit 6 N terminal domain / eIF3 subunit 6 N terminal domain / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit K / Translation initiation factor 3, subunit 12, N-terminal, eukaryotic / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M eIF3m/COP9 signalosome complex subunit 7 COPS7 / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C, N-terminal domain / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 8 N-terminus / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit F / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit H / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit K / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit L
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.6 Å
データ登録者Hashem Y / des Georges A / Dhote V / Langlois R / Liao HY / Grassucci RA / Hellen CUT / Pestova TV / Frank J
引用ジャーナル: Cell / 年: 2013
タイトル: Structure of the mammalian ribosomal 43S preinitiation complex bound to the scanning factor DHX29.
著者: Yaser Hashem / Amedee des Georges / Vidya Dhote / Robert Langlois / Hstau Y Liao / Robert A Grassucci / Christopher U T Hellen / Tatyana V Pestova / Joachim Frank /
要旨: Eukaryotic translation initiation begins with assembly of a 43S preinitiation complex. First, methionylated initiator methionine transfer RNA (Met-tRNAi(Met)), eukaryotic initiation factor (eIF) 2, ...Eukaryotic translation initiation begins with assembly of a 43S preinitiation complex. First, methionylated initiator methionine transfer RNA (Met-tRNAi(Met)), eukaryotic initiation factor (eIF) 2, and guanosine triphosphate form a ternary complex (TC). The TC, eIF3, eIF1, and eIF1A cooperatively bind to the 40S subunit, yielding the 43S preinitiation complex, which is ready to attach to messenger RNA (mRNA) and start scanning to the initiation codon. Scanning on structured mRNAs additionally requires DHX29, a DExH-box protein that also binds directly to the 40S subunit. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of the mammalian DHX29-bound 43S complex at 11.6 Å resolution. It reveals that eIF2 interacts with the 40S subunit via its α subunit and supports Met-tRNAi(Met) in an unexpected P/I orientation (eP/I). The structural core of eIF3 resides on the back of the 40S subunit, establishing two principal points of contact, whereas DHX29 binds around helix 16. The structure provides insights into eukaryote-specific aspects of translation, including the mechanism of action of DHX29.
履歴
登録2013年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年5月22日-
マップ公開2013年6月5日-
更新2013年6月5日-
現状2013年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j8c
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j8c
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5658_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5658.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 47.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.25 Å/pix.
x 234 pix.
= 525.33 Å		2.25 Å/pix.
x 234 pix.
= 525.33 Å		2.25 Å/pix.
x 234 pix.
= 525.33 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.245 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.019 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.02738628 - 0.11589623
平均 (標準偏差)0.00035334 (±0.00863221)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ234234234
Spacing234234234
セルA=B=C: 525.32996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.2452.2452.245
M x/y/z234234234
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z525.330525.330525.330
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS234234234
D min/max/mean-0.0270.1160.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitia...

全体名称: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
要素
  • 試料: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
  • 複合体: eukaryotic small ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 3
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 2
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 1
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic initiation factor 1A
  • タンパク質・ペプチド: DHX29
  • RNA: Transfer RNA

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超分子 #1000: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitia...

超分子名称: Cryo-electron microscopy structure of the mammalian 43S preinitiation complex bound to DHX29
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One 40S binds one eIF3, one eIF2, one Met-tRNAiMet, and one DHX29
Number unique components: 5

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超分子 #1: eukaryotic small ribosomal subunit

超分子名称: eukaryotic small ribosomal subunit / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 40S subunit / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: SSU 40S
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: blood / 細胞: reticulocytes
分子量理論値: 1.5 MDa

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分子 #1: eukaryotic initiation factor 3

分子名称: eukaryotic initiation factor 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: eIF3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: blood / 細胞: reticulocytes
分子量理論値: 800 KDa

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分子 #2: eukaryotic initiation factor 2

分子名称: eukaryotic initiation factor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: eIF2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: blood / 細胞: reticulocytes
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #3: eukaryotic initiation factor 1

分子名称: eukaryotic initiation factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: eIF1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit
分子量理論値: 14 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pT7

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分子 #4: eukaryotic initiation factor 1A

分子名称: eukaryotic initiation factor 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: eIF1A / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit
分子量理論値: 19 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pT7

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分子 #5: DHX29

分子名称: DHX29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pT7

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分子 #6: Transfer RNA

分子名称: Transfer RNA / タイプ: rna / ID: 6 / Name.synonym: tRNA / 詳細: Met-tRNAiMet / 分類: TRANSFER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: Yes
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit
分子量理論値: 25 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.105 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM Tris, 100 mM potassium acetate, 2 mM DTT, 2.5 mM magnesium chloride, 0.25 mM spermidine
グリッド詳細: 300 mesh copper/molybdenum holey carbon-coated Quantifoil 2/4 grid (Quantifoil Micro Tools GmbH) containing an additional continuous thin layer of carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
温度平均: 110 K
日付2012年11月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 8000 / 平均電子線量: 12 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
電子線加速電圧: 110 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51570 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles of this reconstruction were obtained after particle sorting using Relion
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider, Relion / 使用した粒子像数: 29000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2xzm
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8c:
Model of the human eIF3 PCI-MPN octamer docked into the 43S EM map

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3v11

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Domains D1-D2 of eIF2-alpha were fitted manually in Chimera in order to accommodate them to their density
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8c:
Model of the human eIF3 PCI-MPN octamer docked into the 43S EM map

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3zwl

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8c:
Model of the human eIF3 PCI-MPN octamer docked into the 43S EM map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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