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- EMDB-5423: Filaments from Ignicoccus hospitalis Show Diversity of Packing in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5423
タイトルFilaments from Ignicoccus hospitalis Show Diversity of Packing in Proteins Containing N-terminal Type IV Pilin Helices
マップデータReconstruction of adhesion filament
試料
  • 試料: Adhesion filament
  • 細胞器官・細胞要素: Adhesion filament
キーワードhelical polymers / Type IV pili
機能・相同性Flagellin/pilin, N-terminal / membrane / Archaeal Type IV pilin N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Ignicoccus hospitalis (古細菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Yu S / Goforth C / Meyer C / Rachel R / Wirth R / Schroeder G / Egelman EH
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Filaments from Ignicoccus hospitalis show diversity of packing in proteins containing N-terminal type IV pilin helices.
著者: Xiong Yu / Charles Goforth / Carolin Meyer / Reinhard Rachel / Reinhard Wirth / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: Bacterial motility is driven by the rotation of flagellar filaments that supercoil. The supercoiling involves the switching of coiled-coil protofilaments between two different states. In archaea, the ...Bacterial motility is driven by the rotation of flagellar filaments that supercoil. The supercoiling involves the switching of coiled-coil protofilaments between two different states. In archaea, the flagellar filaments responsible for motility are formed by proteins with distinct homology in their N-terminal portion to bacterial Type IV pilins. The bacterial pilins have a single N-terminal hydrophobic α-helix, not the coiled coil found in flagellin. We have used electron cryo-microscopy to study the adhesion filaments from the archaeon Ignicoccus hospitalis. While I. hospitalis is non-motile, these filaments make transitions between rigid stretches and curved regions and appear morphologically similar to true archaeal flagellar filaments. A resolution of ~7.5Å allows us to unambiguously build a model for the packing of these N-terminal α-helices, and this packing is different from several bacterial Type IV pili whose structure has been analyzed by electron microscopy and modeling. Our results show that the mechanism responsible for the supercoiling of bacterial flagellar filaments cannot apply to archaeal filaments.
履歴
登録2012年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年6月11日-
マップ公開2012年6月11日-
更新2012年6月11日-
現状2012年6月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j1r
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j1r
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5423_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5423.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of adhesion filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 200 pix.
= 250. Å		1.25 Å/pix.
x 120 pix.
= 150. Å		1.25 Å/pix.
x 120 pix.
= 150. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.284 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.21551475 - 0.45967805
平均 (標準偏差)0.08450025 (±0.10978656)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-60-60-100
サイズ120120200
Spacing120120200
セルA: 150.0 Å / B: 150.0 Å / C: 250.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z120120200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z150.000150.000250.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-60-60-100
NC/NR/NS120120200
D min/max/mean-0.2160.4600.085

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Adhesion filament

全体名称: Adhesion filament
要素
  • 試料: Adhesion filament
  • 細胞器官・細胞要素: Adhesion filament

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超分子 #1000: Adhesion filament

超分子名称: Adhesion filament / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Adhesion filament

超分子名称: Adhesion filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 集合状態: helical filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Ignicoccus hospitalis (古細菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2011年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: NIKON COOLSCAN / 実像数: 17 / ビット/ピクセル: 14
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 55000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The filaments were reconstructed using IHRSR.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.3 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 106.65 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider, IHRSR
詳細: Each image was multiplied by the CTF. The final volume was amplitude-corrected in Fourier space by dividing by the sum of the squared CTFs.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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