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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5301 | |||||||||
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タイトル | Negative Stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase to 23 Angstrom. Opposite Hand to published. | |||||||||
マップデータ | This is a negative stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase | |||||||||
試料 |
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キーワード | A-ATPase / Thermus thermophilus / ATPase | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Bernal RA / Stock D | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2004 タイトル: Three-dimensional structure of the intact Thermus thermophilus H+-ATPase/synthase by electron microscopy. 著者: Ricardo A Bernal / Daniela Stock / 要旨: ATPases are unique rotary motors that are essential to all living organisms because of their role in energy interconversion. A three-dimensional reconstruction of the intact H+-ATPase/synthase from ...ATPases are unique rotary motors that are essential to all living organisms because of their role in energy interconversion. A three-dimensional reconstruction of the intact H+-ATPase/synthase from Thermus thermophilus has revealed the presence of two interconnected peripheral stalks, a well-defined central stalk, and a hexagonally shaped hydrophobic domain. The peripheral stalks are each attached to the water soluble sector at a noncatalytic subunit interface and extend down toward the membrane where they interact with a strong elongated tube of density that runs parallel to the membrane and connects the two stalks. The central stalk is well resolved, especially with respect to its interaction with a single catalytic subunit giving rise to an asymmetry comparable to that identified in F-ATPases. The hexagonal shape of the membrane domain might suggest the presence of 12 proteolipids arranged as dimers, analogous to the proposed arrangement in the related eukaryotic V-ATPases. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5301.map.gz | 7.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5301-v30.xml emd-5301.xml | 14.3 KB 14.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5301_1.jpg | 118.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5301 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5301 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5301_validation.pdf.gz | 77.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5301_full_validation.pdf.gz | 76.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5301_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5301 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5301 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5301.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is a negative stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Thermus thermophilus A-ATPase
全体 | 名称: Thermus thermophilus A-ATPase |
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要素 |
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-超分子 #1000: Thermus thermophilus A-ATPase
超分子 | 名称: Thermus thermophilus A-ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: multi-subunit complex / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: ATPase
超分子 | 名称: ATPase / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: ATPase / 集合状態: multimer / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 別称: Thermus thermophilus / 細胞中の位置: membrane |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.02 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 詳細: 20 mM Tris, pH 8.0, 2 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 0.05% n-dodecyl-beta-D-maltoside, 0.02% NaN3 |
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: Three microliters of the T. thermophilus sample, diluted to 0.02 mg/mL, was placed onto the surface of the carbon-coated grid. The sample was blotted off and replaced with 3 microliters of 2% ...詳細: Three microliters of the T. thermophilus sample, diluted to 0.02 mg/mL, was placed onto the surface of the carbon-coated grid. The sample was blotted off and replaced with 3 microliters of 2% uranyl acetate. The uranyl acetate was blotted away and replaced with 3 microliters of 4% methylamine tungstate. The final drop of methylamine tungstate was blotted away and the grid was left to air dry. |
グリッド | 詳細: 400 mesh 3.05 mm copper grids with a thin layer carbon support |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 12 |
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温度 | 平均: 25 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: not corrected |
日付 | 2003年1月22日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 倍率(補正後): 42000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 42000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: side entry single tilt / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: no ctf correction done because it was a negative stain reconstruction |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: MRC Image2000 and Imagic / 使用した粒子像数: 12300 |
最終 2次元分類 | クラス数: 60 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G |
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ソフトウェア | 名称: EMfit |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT 当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density |
-原子モデル構築 2
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C |
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ソフトウェア | 名称: EMfit |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT 当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density |
-原子モデル構築 3
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: J / Chain - #10 - Chain ID: K / Chain - #11 - Chain ID: L |
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ソフトウェア | 名称: EMfit |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT 当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density |