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- EMDB-5113: The Structure of Leishmania Mitochondrial Ribosome with Minimal RNA. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5113
タイトルThe Structure of Leishmania Mitochondrial Ribosome with Minimal RNA.
マップデータLeishmania mitoribosome
試料
  • 試料: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome
  • 複合体: 50S RibosomeProkaryotic large ribosomal subunit
キーワードLeishmania tarentolae / Mitochondrial ribosome / CryoEM (低温電子顕微鏡法) / Minimal RNA.
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / misfolded RNA binding / Group I intron splicing ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / regulation of translation / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / ミトコンドリア内膜 / tRNA binding / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / protein domain specific binding / response to antibiotic / mRNA binding / ミトコンドリア / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein L24 / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein S18 superfamily / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / : / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / : / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S5, N-terminal / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein S11
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL33m / Small ribosomal subunit protein bS6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein uS5 ...Large ribosomal subunit protein bL33m / Small ribosomal subunit protein bS6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL3 / 30S ribosomal protein S18 / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL11m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL2m / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL4m / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein uL16m / Large ribosomal subunit protein bL27m / Large ribosomal subunit protein uL11m
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Sharma MR / Booth TM / Simpson L / Maslov DA / Agrawal RK
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Structure of a mitochondrial ribosome with minimal RNA.
著者: Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Larry Simpson / Dmitri A Maslov / Rajendra K Agrawal /
要旨: The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not ...The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not been seen in previously-determined structures of eubacterial or eukaryotic (cytoplasmic or organellar) ribosomes to our knowledge. Comparisons of the Lmr map with X-ray crystallographic and cryo-EM maps of the eubacterial ribosomes and a cryo-EM map of the mammalian mitochondrial ribosome show that (i) the overall structure of the Lmr is considerably more porous, (ii) the topology of the intersubunit space is significantly different, with fewer intersubunit bridges, but more tunnels, and (iii) several of the functionally-important rRNA regions, including the alpha-sarcin-ricin loop, have different relative positions within the structure. Furthermore, the major portions of the mRNA channel, the tRNA passage, and the nascent polypeptide exit tunnel contain Lmr-specific proteins, suggesting that the mechanisms for mRNA recruitment, tRNA interaction, and exiting of the nascent polypeptide in Lmr must differ markedly from the mechanisms deduced for ribosomes in other organisms. Our study identifies certain structural features that are characteristic solely of mitochondrial ribosomes and other features that are characteristic of both mitochondrial and chloroplast ribosomes (i.e., organellar ribosomes).
履歴
登録2009年3月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年5月15日-
マップ公開2009年5月15日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00055
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3iy8, PDB-3iy9
  • 表面レベル: 0.00055
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iy8
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iy9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5113_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5113.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Leishmania mitoribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00055 / ムービー #1: 0.00055
最小 - 最大-0.00191628 - 0.00403481
平均 (標準偏差)0.00008317 (±0.00023827)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 358.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.800358.800358.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.0020.0040.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome

全体名称: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome
要素
  • 試料: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome
  • 複合体: 50S RibosomeProkaryotic large ribosomal subunit

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超分子 #1000: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome

超分子名称: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 2.1 MDa / 手法: Proteomics

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超分子 #1: 50S Ribosome

超分子名称: 50S Ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物) / Organelle: mitochondrion
分子量実験値: 2.1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.067 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 100 mM KCl, 10 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.1 mM EDTA and 0.05% dodecyl maltoside
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo EM
グリッド詳細: 300 copper Mesh grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50760 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 267 / ビット/ピクセル: 12
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each Micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 53475

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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