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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5105 | |||||||||
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タイトル | Canine parvovirus in complex with FAb from neutralizing antibody MAb 14 | |||||||||
マップデータ | This is an image of a surface rendered 2-fold view of canine parvovirus in complex with the Fab from MAb 14. | |||||||||
試料 |
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キーワード | virus / antigenic epitope / antibody / Fab / neutralizing | |||||||||
生物種 | Canine parvovirus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Hafenstein S / Bowman VD / Sun T / Nelson CDS / Palermo LM / Chipman PR / Battisti AJ / Parrish CR / Rossmann MG | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2009 タイトル: Structural comparison of different antibodies interacting with parvovirus capsids. 著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Tao Sun / Christian D S Nelson / Laura M Palermo / Paul R Chipman / Anthony J Battisti / Colin R Parrish / Michael G Rossmann / 要旨: The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron ...The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstruction to resolutions varying from 8.5 to 18 A. The crystal structure of one of the Fab molecules and the sequence of the variable domain for each of the Fab molecules have been determined. The structures of Fab fragments not determined crystallographically were predicted by homology modeling according to the amino acid sequence. Fitting of the Fab and virus structures into the cryoEM densities identified the footprints of each antibody on the viral surface. As anticipated from earlier analyses, the Fab binding sites are directed to two epitopes, A and B. The A site is on an exposed part of the surface near an icosahedral threefold axis, whereas the B site is about equidistant from the surrounding five-, three-, and twofold axes. One antibody directed to the A site binds CPV but not FPV. Two of the antibodies directed to the B site neutralize the virus as Fab fragments. The differences in antibody properties have been linked to the amino acids within the antibody footprints, the position of the binding site relative to the icosahedral symmetry elements, and the orientation of the Fab structure relative to the surface of the virus. Most of the exposed surface area was antigenic, although each of the antibodies had a common area of overlap that coincided with the positions of the previously mapped escape mutations. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5105.map.gz | 4.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5105-v30.xml emd-5105.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5105_1.png | 247.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5105 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5105 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5105_validation.pdf.gz | 336.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5105_full_validation.pdf.gz | 336.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5105_validation.xml.gz | 6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5105 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5105 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3iy0MC 5106C 5107C 5108C 5109C 5110C 5111C 5112C 3gk8C 3iy1C 3iy2C 3iy3C 3iy4C 3iy5C 3iy6C 3iy7C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 23.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is an image of a surface rendered 2-fold view of canine parvovirus in complex with the Fab from MAb 14. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.96 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Fab fragment of Mab14 interacting with canine parvovirus
全体 | 名称: Fab fragment of Mab14 interacting with canine parvovirus |
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要素 |
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-超分子 #1000: Fab fragment of Mab14 interacting with canine parvovirus
超分子 | 名称: Fab fragment of Mab14 interacting with canine parvovirus タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Canine parvovirus
超分子 | 名称: Canine parvovirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: cpv / NCBI-ID: 10788 / 生物種: Canine parvovirus / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: cpv |
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宿主 | 生物種: Canis lupus familiaris (イヌ) / 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: cpv / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris |
グリッド | 詳細: quantifoils |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: blot before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM300FEG/T |
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温度 | 最低: 83 K / 最高: 83 K / 平均: 93 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
日付 | 2004年6月17日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 109 / 平均電子線量: 37 e/Å2 / 詳細: scanned at 7 microns and bin averaged to 14 / Od range: 0.9 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 45 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 47190 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 45000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: side mounted nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: robem |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMPFT EM3DR / 使用した粒子像数: 2059 |