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万見
- PDB-4uwa: Structure of the ryanodine receptor at resolution of 6.1 A in clo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uwa
タイトルStructure of the ryanodine receptor at resolution of 6.1 A in closed state
要素RYANODINE RECEPTOR 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGANLING PRTEIN / CALCIUM BINDING / ION CHANNEL / MUSCULAR CONTRACTION / CONFORMATIONAL CHANGES.
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity ...ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / organelle membrane / toxic substance binding / smooth endoplasmic reticulum / voltage-gated calcium channel activity / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / muscle contraction / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Efremov, R.G. / Leitner, A. / Aebersold, R. / Raunser, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Architecture and conformational switch mechanism of the ryanodine receptor.
著者: Rouslan G Efremov / Alexander Leitner / Ruedi Aebersold / Stefan Raunser /
要旨: Muscle contraction is initiated by the release of calcium (Ca(2+)) from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm of myocytes through ryanodine receptors (RyRs). RyRs are homotetrameric channels ...Muscle contraction is initiated by the release of calcium (Ca(2+)) from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm of myocytes through ryanodine receptors (RyRs). RyRs are homotetrameric channels with a molecular mass of more than 2.2 megadaltons that are regulated by several factors, including ions, small molecules and proteins. Numerous mutations in RyRs have been associated with human diseases. The molecular mechanism underlying the complex regulation of RyRs is poorly understood. Using electron cryomicroscopy, here we determine the architecture of rabbit RyR1 at a resolution of 6.1 Å. We show that the cytoplasmic moiety of RyR1 contains two large α-solenoid domains and several smaller domains, with folds suggestive of participation in protein-protein interactions. The transmembrane domain represents a chimaera of voltage-gated sodium and pH-activated ion channels. We identify the calcium-binding EF-hand domain and show that it functions as a conformational switch allosterically gating the channel.
履歴
登録2014年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年1月21日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging / em_software
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min ..._em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2751
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RYANODINE RECEPTOR 1
B: RYANODINE RECEPTOR 1
C: RYANODINE RECEPTOR 1
D: RYANODINE RECEPTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,894,5164
ポリマ－1,894,5164
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
RYANODINE RECEPTOR 1 / RYR-1 / RYR1 / SKELETAL MUSCLE CALCIUM RELEASE CHANNEL / SKELETAL MUSCLE RYANODINE RECEPTOR / ...RYR-1 / RYR1 / SKELETAL MUSCLE CALCIUM RELEASE CHANNEL / SKELETAL MUSCLE RYANODINE RECEPTOR / SKELETAL MUSCLE-TYPE RYANODINE RECEPTOR / TYPE 1 RYANODINE RECEPTOR


分子量: 473628.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / Cell: MYOCYTE / 器官: SARCOPLASMIC RETICULUM / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P11716

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RYANODINE RECEPTOR 1 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 10 MM MOPS, 200MM NACL, 2MM DTT, 1MM EGTA / pH: 7.4 / 詳細: 10 MM MOPS, 200MM NACL, 2MM DTT, 1MM EGTA
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年2月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 47992 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 0 mm
試料ホルダ温度: 80 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 2000

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
3SPARX３次元再構成
CTF補正詳細: FULL CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成手法: BACKPROJECTION / 解像度: 6.1 Å / 粒子像の数: 25000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.45 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.42 Å
倍率補正: CROSS CORRELATION WITH A MAP CALCULATED FROM CRYSTAL STRUCTURE OF ABC DOMAIN
詳細: THE MODEL WAS BUILD BY RIGID BODY DOCKING OF CRYSTAL STRUCTURES OF ABC DOMAIN PDB CODE 2 AOX, RESIDUES 1-394, REPEAT 3-4 DOMAIN(PHOSPHORYLATION DOMAIN), RESIDUES 2,734- 2,939, PDB CODE 4ERT, ...詳細: THE MODEL WAS BUILD BY RIGID BODY DOCKING OF CRYSTAL STRUCTURES OF ABC DOMAIN PDB CODE 2 AOX, RESIDUES 1-394, REPEAT 3-4 DOMAIN(PHOSPHORYLATION DOMAIN), RESIDUES 2,734- 2,939, PDB CODE 4ERT, REPEAT 1-2 DOMAIN, RESIDUES 851-1, 053, HOMOLOGY MODELLED BASED ON CRYSTAL STRUCTURE OF REPEAT3-4 DOMAIN, EF-HAND DOMAIN,RESIDUES 4,084-4,135, HOMOLOGY MODELLED IN PHYRE2, SPRY1 DOMAIN , RESIDUES 646- 842, SPRY2 DOMAIN , RESIDUES 1,070-1,310, AND SPRY 3 DOMAIN, RESIDUES 1,420-1,571,WERE MODELLED IN ROBETTA. THE REST OF THE MODEL WAS BUILT AS POLY ALANINE CHAIN FOR WHICH APPOXIMATE RESIDUE NUMBERS ARE GIVEN. IN ADDITION FOR THE ALPHA-SOLENOID 2 DOMAIN, RESIDUES CA.1,920-2,730 AND CA. 2,940-3,500, THE DIRECTIONALITY OF THE CHAIN IS NOT KNOWN. SEQUENCE OF CHAINS A,B,C,D MGDGGEGEDEVQFLRTDDEVVLQCSATVLKEQLKLCLAAEGFGNRLCFLEPTSNAQNVPPDLAICCFT SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2751. (DEPOSITION ID: 12695).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--LOCAL REFINEMENT
精密化最高解像度: 6.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数81640 0 0 0 81640

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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