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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ctf | |||||||||
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タイトル | The limits of structural plasticity in a picornavirus capsid revealed by a massively expanded equine rhinitis A virus particle | |||||||||
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![]() | VIRUS / PICORNAVIRUS / CAPSID STRUCTURE / CAPSID EXPANSION / UNCOATING | |||||||||
機能・相同性 | ![]() icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å | |||||||||
![]() | Bakker, S.E. / Groppelli, E. / Pearson, A.R. / Stockley, P.G. / Rowlands, D.J. / Ranson, N.A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Limits of structural plasticity in a picornavirus capsid revealed by a massively expanded equine rhinitis A virus particle. 著者: Saskia E Bakker / Elisabetta Groppelli / Arwen R Pearson / Peter G Stockley / David J Rowlands / Neil A Ranson / ![]() 要旨: The Picornaviridae family of small, nonenveloped viruses includes major pathogens of humans and animals. They have positive-sense, single-stranded RNA genomes, and the mechanism(s) by which these ...The Picornaviridae family of small, nonenveloped viruses includes major pathogens of humans and animals. They have positive-sense, single-stranded RNA genomes, and the mechanism(s) by which these genomes are introduced into cells to initiate infection remains poorly understood. The structures of presumed uncoating intermediate particles of several picornaviruses show limited expansion and some increased porosity compared to the mature virions. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of native equine rhinitis A virus (ERAV), together with the structure of a massively expanded ERAV particle, each at ∼17-Å resolution. The expanded structure has large pores on the particle 3-fold axes and has lost the RNA genome and the capsid protein VP4. The expanded structure thus illustrates both the limits of structural plasticity in such capsids and a plausible route by which genomic RNA might exit. IMPORTANCE: Picornaviruses are important animal and human pathogens that protect their genomic RNAs within a protective protein capsid. Upon infection, this genomic RNA must be able to leave the ...IMPORTANCE: Picornaviruses are important animal and human pathogens that protect their genomic RNAs within a protective protein capsid. Upon infection, this genomic RNA must be able to leave the capsid to initiate a new round of infection. We describe here the structure of a unique, massively expanded state of equine rhinitis A virus that provides insight into how this exit might occur. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 7.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 239.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 238.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 1.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 340 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27296.846 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: OHIO HELA CELLS 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A2TJ51 #2: タンパク質 | 分子量: 25297.660 Da / 分子数: 60 / Fragment: RESIDUES 81-310 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q91B42 #3: タンパク質 | 分子量: 24338.451 Da / 分子数: 60 / Fragment: RESIDUES 311-536 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q91B37 #4: タンパク質 | 分子量: 8110.563 Da / 分子数: 60 / Fragment: RESIDUES 1-80 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q91B42, UniProt: B9VV85*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: EQUINE RHINITIS A VIRUS / タイプ: VIRUS |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年1月1日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 87209 X / Cs: 2 mm |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 25 |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: PHASE FLIPPING, EACH PARTICLE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 17 Å / 粒子像の数: 260 / ピクセルサイズ(公称値): 1.71 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.71 Å / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2WFF Accession code: 2WFF / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 17 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 17 Å
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