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万見
- PDB-4cc8: Pre-fusion structure of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein dete... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cc8
タイトルPre-fusion structure of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein determined by cryo-electron microscopy
要素
  • GP120
  • GP41
  • MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB HEAVY CHAIN
  • MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB LIGHT CHAIN
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / PRE-FUSION STATE
生物種HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Bartesaghi, A. / Merk, A. / Borgnia, M.J. / Milne, J.L.S. / Subramaniam, S.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Prefusion structure of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein determined by cryo-electron microscopy.
著者: Alberto Bartesaghi / Alan Merk / Mario J Borgnia / Jacqueline L S Milne / Sriram Subramaniam /
要旨: The activation of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein (Env) by its binding to the cell-surface receptor CD4 and co-receptors (CCR5 or CXCR4) represents the first of a series of events that lead to ...The activation of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein (Env) by its binding to the cell-surface receptor CD4 and co-receptors (CCR5 or CXCR4) represents the first of a series of events that lead to fusion between viral and target-cell membranes. Here, we present the cryo-EM structure, at subnanometer resolution (~6 Å at 0.143 FSC), of the 'closed', prefusion state of trimeric HIV-1 Env complexed to the broadly neutralizing antibody VRC03. We show that three gp41 helices at the core of the trimer serve as an anchor around which the rest of Env is reorganized upon activation to the 'open' quaternary conformation. The architecture of trimeric HIV-1 Env in the prefusion state and in the activated intermediate state resembles the corresponding states of influenza hemagglutinin trimers, thus providing direct evidence for the similarity in entry mechanisms used by HIV-1, influenza and related enveloped viruses.
履歴
登録2013年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references / Other / Source and taxonomy
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02018年1月10日Group: Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly ...atom_site / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2484
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GP41
B: GP41
C: GP41
D: GP120
E: GP120
F: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB HEAVY CHAIN
G: GP120
H: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB HEAVY CHAIN
I: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB HEAVY CHAIN
J: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB LIGHT CHAIN
K: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB LIGHT CHAIN
L: MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB LIGHT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,17512
ポリマ－241,17512
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体 GP41


分子量: 2656.265 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLETE ECTODOMAIN OF HIV-1 ENV FROM THE CLADE A STRAIN KNH1144 INLCUDING RESIDUES IN THE MEMBRANE PROXIMAL EXTERNAL REGION WITH THE FOLLOWING RESIDUE SUBSTITUTIONS A662E, S668N, AND S676T
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Variant: HIV-1 ISOLATE 00KE_KNH1144 / プラスミド: SOSIP-PPI4, FURIN-PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
#2: 抗体 GP120


分子量: 29293.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Variant: HIV-1 ISOLATE 00KE_KNH1144 / プラスミド: SOSIP-PPI4, FURIN-PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 抗体 MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB HEAVY CHAIN


分子量: 25294.525 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
#4: 抗体 MONOCLONAL ANTIBODY VRC03 FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23146.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
配列の詳細THE GP41 COMPONENT (CHAINS A, B, C) INCLUDES UNIPROT Q3ZLH6 RESIDUES 512-681 WITH THE FOLLOWING ...THE GP41 COMPONENT (CHAINS A, B, C) INCLUDES UNIPROT Q3ZLH6 RESIDUES 512-681 WITH THE FOLLOWING SUBSTITUTIONS: I559P, A662E, S668N, AND S676T. THE GP120 COMPONENT (CHAINS D, E, G) INCLUDES UNIPROT Q3ZLH6 RSIDUES 1-511. EXACT SEQUENCE-COORDINATE MAPPING COULD NOT BE MODELED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: COMPLEX OF KNH1144 SOSIP GP140 TRIMER WITH VRC03 FAB.
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: TNE BUFFER (10 MM TRIS, 150 MM NACL, 1 MM EDTA) / pH: 7.5 / 詳細: TNE BUFFER (10 MM TRIS, 150 MM NACL, 1 MM EDTA)
試料濃度: 0.65 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: BLOT FOR 6 SECONDS, BLOT OFFSET OF -2, PLUNGE INTO AN ETHANE SLURRY COOLED BY LIQUID NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年8月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 80 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 80 K
撮影電子線照射量: 10 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 2000
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
3FREALIGN３次元再構成
4IMAGIC３次元再構成
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 6 Å / 粒子像の数: 88125 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.08 Å
詳細: 3SE8, CHAIN G AND CHAINS H, L FITTED AS TWO SEPARATE RIGID BODIES INTO MAP. ONLY HELIX RESIDUES 92-122 OF CHAIN B FITTED BY HAND INTO MAP. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD- ...詳細: 3SE8, CHAIN G AND CHAINS H, L FITTED AS TWO SEPARATE RIGID BODIES INTO MAP. ONLY HELIX RESIDUES 92-122 OF CHAIN B FITTED BY HAND INTO MAP. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2484. (DEPOSITION ID: 12023).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13SE8

3se8

1
23HMG

3hmg

1
精密化最高解像度: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18528 0 0 0 18528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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