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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bx4 | ||||||
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タイトル | Fitting of the bacteriophage Phi8 P1 capsid protein into cryo-EM density | ||||||
![]() | P1 | ||||||
![]() | VIRUS / BACTERIOPHAGE | ||||||
機能・相同性 | : / Major inner capsid protein P1 / identical protein binding / p1![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å | ||||||
![]() | El Omari, K. / Sutton, G. / Ravantti, J.J. / Zhang, H. / Walter, T.S. / Grimes, J.M. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I. / Mancini, E.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Plate tectonics of virus shell assembly and reorganization in phage φ8, a distant relative of mammalian reoviruses. 著者: Kamel El Omari / Geoff Sutton / Janne J Ravantti / Hanwen Zhang / Thomas S Walter / Jonathan M Grimes / Dennis H Bamford / David I Stuart / Erika J Mancini / ![]() 要旨: The hallmark of a virus is its capsid, which harbors the viral genome and is formed from protein subunits, which assemble following precise geometric rules. dsRNA viruses use an unusual protein ...The hallmark of a virus is its capsid, which harbors the viral genome and is formed from protein subunits, which assemble following precise geometric rules. dsRNA viruses use an unusual protein multiplicity (120 copies) to form their closed capsids. We have determined the atomic structure of the capsid protein (P1) from the dsRNA cystovirus Φ8. In the crystal P1 forms pentamers, very similar in shape to facets of empty procapsids, suggesting an unexpected assembly pathway that proceeds via a pentameric intermediate. Unlike the elongated proteins used by dsRNA mammalian reoviruses, P1 has a compact trapezoid-like shape and a distinct arrangement in the shell, with two near-identical conformers in nonequivalent structural environments. Nevertheless, structural similarity with the analogous protein from the mammalian viruses suggests a common ancestor. The unusual shape of the molecule may facilitate dramatic capsid expansion during phage maturation, allowing P1 to switch interaction interfaces to provide capsid plasticity. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 257.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 200.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 57.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 82.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 86971.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: PDK5 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: PSEUDOMONAS PHAGE PHI8 / タイプ: VIRUS |
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緩衝液 | 名称: 10 MM POTASSIUM PHOSPHATE PH7.5, 1 MM MGCL2, 50 MM NACL pH: 7.5 詳細: 10 MM POTASSIUM PHOSPHATE PH7.5, 1 MM MGCL2, 50 MM NACL |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: OTHER |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49300 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 2 mm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 66 |
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解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8.7 Å / 粒子像の数: 12867 / 詳細: COORDINATES FITTED TO CRYO-EM MAP EMD-1300 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4BTP Accession code: 4BTP / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 8.7 Å | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 8.7 Å
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