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万見
- PDB-4bp7: Asymmetric structure of a virus-receptor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bp7
タイトルAsymmetric structure of a virus-receptor complex
要素COAT PROTEIN
キーワードVIRUS / BACTERIOPHAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of viral translation / T=3 icosahedral viral capsid / regulation of translation / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE MS2 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 39 Å
データ登録者Dent, K.C. / Thompson, R. / Barker, A.M. / Barr, J.N. / Hiscox, J.A. / Stockley, P.G. / Ranson, N.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The asymmetric structure of an icosahedral virus bound to its receptor suggests a mechanism for genome release.
著者: Kyle C Dent / Rebecca Thompson / Amy M Barker / Julian A Hiscox / John N Barr / Peter G Stockley / Neil A Ranson /
要旨: Simple, spherical RNA viruses have well-understood, symmetric protein capsids, but little structural information is available for their asymmetric components, such as minor proteins and their ...Simple, spherical RNA viruses have well-understood, symmetric protein capsids, but little structural information is available for their asymmetric components, such as minor proteins and their genomes, which are vital for infection. Here, we report an asymmetric structure of bacteriophage MS2, attached to its receptor, the F-pilus. Cryo-electron tomography and subtomographic averaging of such complexes result in a structure containing clear density for the packaged genome, implying that the conformation of the genome is the same in each virus particle. The data also suggest that the single-copy viral maturation protein breaks the symmetry of the capsid, occupying a position that would be filled by a coat protein dimer in an icosahedral shell. This capsomere can thus fulfill its known biological roles in receptor and genome binding and suggests an exit route for the genome during infection.
履歴
登録2013年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references / Other
置き換え2014年12月10日ID: 4BP4, 4BP5, 4BP6 / 詳細: superseding all the associated split entries
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2365
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2365
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A0: COAT PROTEIN
A1: COAT PROTEIN
A2: COAT PROTEIN
A3: COAT PROTEIN
A4: COAT PROTEIN
A5: COAT PROTEIN
A6: COAT PROTEIN
A7: COAT PROTEIN
A8: COAT PROTEIN
A9: COAT PROTEIN
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CX: COAT PROTEIN
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Ca: COAT PROTEIN
Cb: COAT PROTEIN
Cc: COAT PROTEIN
Cd: COAT PROTEIN
Ce: COAT PROTEIN
Cf: COAT PROTEIN
Cg: COAT PROTEIN
Ch: COAT PROTEIN
Ci: COAT PROTEIN
Cj: COAT PROTEIN
Ck: COAT PROTEIN
Cl: COAT PROTEIN
Cm: COAT PROTEIN
Cn: COAT PROTEIN
Co: COAT PROTEIN
Cp: COAT PROTEIN
Cq: COAT PROTEIN
Cr: COAT PROTEIN
Cs: COAT PROTEIN
Ct: COAT PROTEIN
Cu: COAT PROTEIN
Cv: COAT PROTEIN
Cw: COAT PROTEIN
Cx: COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,472,924180
ポリマ－2,472,924180
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
COAT PROTEIN / ENTEROBACTERIOPHAGE MS2


分子量: 13738.464 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE MS2 (ファージ) / 参照: UniProt: P03612

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MS2 BOUND TO F-PILUS / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE HOME MADE FREEZING DEVICE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2012年1月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 23000 X / 倍率（補正後）: 23000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm
試料ホルダ傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -60 °
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 10000 (10k x 10k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMOD３次元再構成
2PEET３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 39 Å / 粒子像の数: 1500 / ピクセルサイズ（公称値）: 9.12 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 9.12 Å
詳細: THREE COORDINATE FILES (4BP4, 4BP5, 4BP6) LINKED TO 1 EM STRUCTURE EMD-2365.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 2MS2

2ms2


Accession code: 2MS2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数57900 0 0 0 57900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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