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万見
- PDB-4blf: Variable internal flexibility characterizes the helical capsid fo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4blf
タイトルVariable internal flexibility characterizes the helical capsid formed by Agrobacterium VirE2 protein on single-stranded DNA.
要素SINGLE-STRAND DNA-BINDING PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / TCOMPLEX / AGROBACTERIUM / HELICAL RECONSTRUCTION
機能・相同性VirE2 / VirE2 / DNA-mediated transformation / host cell nucleus / DNA binding / extracellular region / identical protein binding / Single-strand DNA-binding protein
機能・相同性情報
生物種AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (植物への病原性)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20 Å
データ登録者Bharat, T.A.M. / Zbaida, D. / Eisenstein, M. / Frankenstein, Z. / Mehlman, T. / Weiner, L. / Sorzano, C.O.S. / Barak, Y. / Albeck, S. / Briggs, J.A.G. ...Bharat, T.A.M. / Zbaida, D. / Eisenstein, M. / Frankenstein, Z. / Mehlman, T. / Weiner, L. / Sorzano, C.O.S. / Barak, Y. / Albeck, S. / Briggs, J.A.G. / Wolf, S.G. / Elbaum, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Variable internal flexibility characterizes the helical capsid formed by agrobacterium VirE2 protein on single-stranded DNA.
著者: Tanmay A M Bharat / David Zbaida / Miriam Eisenstein / Ziv Frankenstein / Tevie Mehlman / Lev Weiner / Carlos Oscar S Sorzano / Yoav Barak / Shira Albeck / John A G Briggs / Sharon G Wolf / Michael Elbaum /
要旨: Agrobacterium is known for gene transfer to plants. In addition to a linear ssDNA oligonucleotide, Agrobacterium tumefaciens secretes an abundant ssDNA-binding effector, VirE2. In many ways VirE2 ...Agrobacterium is known for gene transfer to plants. In addition to a linear ssDNA oligonucleotide, Agrobacterium tumefaciens secretes an abundant ssDNA-binding effector, VirE2. In many ways VirE2 adapts the conjugation mechanism to transform the eukaryotic host. The crystal structure of VirE2 shows two compact domains joined by a flexible linker. Bound to ssDNA, VirE2 forms an ordered solenoidal shell, or capsid known as the T-complex. Here, we present a three-dimensional reconstruction of the VirE2-ssDNA complex using cryo-electron microscopy and iterative helical real-space reconstruction. High-resolution refinement was not possible due to inherent heterogeneity in the protein structure. By a combination of computational modeling, chemical modifications, mass spectroscopy, and electron paramagnetic resonance, we found that the N-terminal domain is tightly constrained by both tangential and longitudinal links, while the C terminus is weakly constrained. The quaternary structure is thus rigidly assembled while remaining locally flexible. This flexibility may be important in accommodating substrates without sequence specificity.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2339
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2339
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SINGLE-STRAND DNA-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6681
ポリマ－26,6681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 SINGLE-STRAND DNA-BINDING PROTEIN / 63.5 KDA VIRULENCE PROTEIN / VIRE2 PROTEIN


分子量: 26667.943 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 112-337 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (植物への病原性)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08062

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: CRYOEM RECONSTRUCTION OF THE AGROBACTERIUM T-COMPLEX
タイプ: COMPLEX
詳細: MICROGRAPHS IN WHICH THON RINGS WERE VISIBLE BEYOND 13 ANGSTROEMS WERE SELECTED.
緩衝液名称: 50 MM TRIS, 500 MM NACL / pH: 8 / 詳細: 50 MM TRIS, 500 MM NACL
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 95, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2008年6月6日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1fitPDB2EMモデルフィッティング
2Bsoft３次元再構成
3EMAN３次元再構成
4IHRSR３次元再構成
5SPIDER３次元再構成
6Xmipp３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE-FLIPPING
3次元再構成解像度: 20 Å / 粒子像の数: 8019 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.32 Å
詳細: PARTICLES WERE PRE-SELECTED USING XMIPP, AND RECONSTRUCTION WAS CARRIED OUT USING IHRSR PROGRAM IMPLEMENTED IN THE SPIDER PACKAGE. THIS ATOMIC STRUCTURE WAS FITTED INTO THE CRYOEM ENVELOPE ...詳細: PARTICLES WERE PRE-SELECTED USING XMIPP, AND RECONSTRUCTION WAS CARRIED OUT USING IHRSR PROGRAM IMPLEMENTED IN THE SPIDER PACKAGE. THIS ATOMIC STRUCTURE WAS FITTED INTO THE CRYOEM ENVELOPE USING FITPDB2EM. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2339. (DEPOSITION ID: 11520).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 3BTP

3btp


Accession code: 3BTP / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1863 0 0 0 1863

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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