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- PDB-3omh: Crystal structure of PTPN22 in complex with SKAP-HOM pTyr75 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3omh
タイトルCrystal structure of PTPN22 in complex with SKAP-HOM pTyr75 peptide
要素
  • Src kinase-associated phosphoprotein 2
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
キーワードHYDROLASE / tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide ...phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of T cell activation / negative regulation of interleukin-8 production / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / phosphatase activity / B cell activation / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / T cell differentiation / positive regulation of type I interferon production / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of autophagy / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / lipid metabolic process / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / positive regulation of type II interferon production / T cell receptor signaling pathway / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SKAP family / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / PH domain ...SKAP family / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / PH domain / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Src kinase-associated phosphoprotein 2 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yu, X. / Sun, J.-P. / Zhang, S. / Zhang, Z.-Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Substrate Specificity of Lymphoid-specific Tyrosine Phosphatase (Lyp) and Identification of Src Kinase-associated Protein of 55 kDa Homolog (SKAP-HOM) as a Lyp Substrate.
著者: Yu, X. / Chen, M. / Zhang, S. / Yu, Z.H. / Sun, J.P. / Wang, L. / Liu, S. / Imasaki, T. / Takagi, Y. / Zhang, Z.Y.
履歴
登録2010年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月14日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
E: Src kinase-associated phosphoprotein 2
F: Src kinase-associated phosphoprotein 2
G: Src kinase-associated phosphoprotein 2
H: Src kinase-associated phosphoprotein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6368
ポリマ－151,6368
非ポリマー00
水2,522140
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
E: Src kinase-associated phosphoprotein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9092
ポリマ－37,9092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
F: Src kinase-associated phosphoprotein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9092
ポリマ－37,9092
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
G: Src kinase-associated phosphoprotein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9092
ポリマ－37,9092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
H: Src kinase-associated phosphoprotein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9092
ポリマ－37,9092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.229, 46.707, 121.493
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP / Lymphoid phosphatase / LyP


分子量: 36743.066 Da / 分子数: 4 / 断片: Tyrosine-protein phosphatase domain residues 1-294 / 変異: C227S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN22, PTPN8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y2R2, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド
Src kinase-associated phosphoprotein 2 / Src family-associated phosphoprotein 2 / Src kinase-associated phosphoprotein 55-related protein / ...Src family-associated phosphoprotein 2 / Src kinase-associated phosphoprotein 55-related protein / SKAP55 homolog / SKAP-55HOM / SKAP-HOM / Src-associated adapter protein with PH and SH3 domains / Pyk2/RAFTK-associated protein / Retinoic acid-induced protein 70


分子量: 1165.999 Da / 分子数: 4 / 断片: sequence database residues 71-79 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75563
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.8 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.1M Tris-Hcl, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.98
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月17日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.898→80 Å / Num. obs: 33348 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル解像度: 2.898→3 Å / % possible all: 74

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASES位相決定
CNS1.1精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→36.752 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.26 2272 RANDOM
Rwork0.229 --
obs0.231 27209 -
all-26068 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.555 Å20 Å217.819 Å2
2--8.008 Å20 Å2
3----5.454 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→36.752 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10015 0 0 140 10155
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.339 187
Rwork0.327 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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