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- PDB-4aoe: Biomphalaria glabrata Acetylcholine-binding protein type 2 (BgAChBP2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aoe
タイトルBiomphalaria glabrata Acetylcholine-binding protein type 2 (BgAChBP2)
要素ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
キーワードACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN / LIGAND GATED ION CHANNEL / LGIC / CYS-LOOP RECEPTOR / ACHBP / ACETYLCHOLINE / ACHR / ACETYLCHOLINE RECEPTOR / MYASTHENIA GRAVIS / PENTAGONAL DODECAHEDRON / NICOTINIC / SCHISTOSOMA MANSONI / BILHARZIOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / transmembrane signaling receptor activity / postsynapse / neuron projection / membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine-binding protein type 2
類似検索 - 構成要素
生物種BIOMPHALARIA GLABRATA (無脊椎動物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Saur, M. / Moeller, V. / Kapetanopoulos, K. / Braukmann, S. / Gebauer, W. / Tenzer, S. / Markl, J.
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2012
タイトル: Acetylcholine-binding protein in the hemolymph of the planorbid snail Biomphalaria glabrata is a pentagonal dodecahedron (60 subunits).
著者: Michael Saur / Vanessa Moeller / Katharina Kapetanopoulos / Sandra Braukmann / Wolfgang Gebauer / Stefan Tenzer / Jürgen Markl /
要旨: Nicotinic acetylcholine receptors (nAChR) play important neurophysiological roles and are of considerable medical relevance. They have been studied extensively, greatly facilitated by the gastropod ...Nicotinic acetylcholine receptors (nAChR) play important neurophysiological roles and are of considerable medical relevance. They have been studied extensively, greatly facilitated by the gastropod acetylcholine-binding proteins (AChBP) which represent soluble structural and functional homologues of the ligand-binding domain of nAChR. All these proteins are ring-like pentamers. Here we report that AChBP exists in the hemolymph of the planorbid snail Biomphalaria glabrata (vector of the schistosomiasis parasite) as a regular pentagonal dodecahedron, 22 nm in diameter (12 pentamers, 60 active sites). We sequenced and recombinantly expressed two ∼25 kDa polypeptides (BgAChBP1 and BgAChBP2) with a specific active site, N-glycan site and disulfide bridge variation. We also provide the exon/intron structures. Recombinant BgAChBP1 formed pentamers and dodecahedra, recombinant BgAChBP2 formed pentamers and probably disulfide-bridged di-pentamers, but not dodecahedra. Three-dimensional electron cryo-microscopy (3D-EM) yielded a 3D reconstruction of the dodecahedron with a resolution of 6 Å. Homology models of the pentamers docked to the 6 Å structure revealed opportunities for chemical bonding at the inter-pentamer interfaces. Definition of the ligand-binding pocket and the gating C-loop in the 6 Å structure suggests that 3D-EM might lead to the identification of functional states in the BgAChBP dodecahedron.
履歴
登録2012年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _refine.ls_d_res_high
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2055
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2055
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
B: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
C: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
D: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
E: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6695
ポリマ－117,6695
非ポリマー00
水00
1
A: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
B: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
C: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
D: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
E: ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,412,02360
ポリマ－1,412,02360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: T (正4面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(-0.638235, 0.262556, 0.723685), (0.263276, -0.808923, 0.52567), (0.723424, 0.52603, 0.447158)93.2329, 145.85156, -99.61087
3generate(0.05354, -0.688324, 0.723425), (0.688513, -0.499271, -0.526002), (0.723245, 0.52625, 0.447189)130.33752, 191.18123, -99.61156
4generate(-0.138197, 0.951057, -0.27639), (-0.425326, -0.309014, -0.850652), (-0.894427, -2.0E-6, 0.447214)66.2839, 369.65385, 206.95127
5generate(0.361983, 0.262984, -0.89432), (-0.588201, 0.808715, -0.000268), (0.723179, 0.526137, 0.447428)181.51684, 111.52288, -99.64622
6generate(-0.44779, 0.850337, -0.276426), (-0.525647, -0.000262, 0.850703), (0.723312, 0.526239, 0.447094)124.96839, 96.54892, -99.6064
7generate(0.809328, -0.587357, 0.000117), (-0.587357, -0.809328, -4.6E-5), (0.000122, -3.1E-5, -1)111.22375, 342.75416, 285.98582
8generate(-0.671086, 0.687901, 0.27647), (0.162163, 0.500082, -0.850659), (-0.723427, -0.526032, -0.44715)101.05413, 169.9462, 385.60843
9generate(-0.361624, -0.263238, 0.89439), (-0.588261, 0.808671, 0.000161), (-0.72331, -0.526077, -0.447288)104.46807, 111.4548, 385.63868
10generate(0.447724, -0.850437, 0.276224), (-0.52593, -0.00063, 0.850528), (-0.723146, -0.526076, -0.447552)161.09678, 96.67429, 385.65377
11generate(0.638661, -0.262488, -0.723334), (0.263075, -0.808894, 0.525816), (-0.723121, -0.526109, -0.447555)192.634, 145.85092, 385.65465
12generate(-0.053475, 0.688102, -0.723641), (0.688529, -0.499455, -0.525807), (-0.723235, -0.526365, -0.44707)155.73938, 191.15112, 385.60831

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要素

#1: タンパク質
ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN TYPE 2


分子量: 23533.713 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
詳細: TWELVE PENTAMERS CONSTITUTE THE BGACHBP PENTAGONAL DODECAHEDRON
由来: (天然) BIOMPHALARIA GLABRATA (無脊椎動物) / 組織: HEMOLYMPH / 参照: UniProt: J7JGR6*PLUS
Has protein modificationY
配列の詳細GENBANK ACCESSION JQ814368

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BIOMPHALARIA GLABRATA ACETYLCHOLINE-BINDING PROTEIN / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM TRIS-HCL, 5 MM MGCL2 5MM CACL2, 300MM NACL / pH: 7.4 / 詳細: 50 MM TRIS-HCL, 5 MM MGCL2 5MM CACL2, 300MM NACL
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 97, TEMPERATURE- 97, INSTRUMENT- GATAN CRYOPLUNGE 3, METHOD- 2 X3.5 MICROLITRES, 2 X 3S BLOTTING

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2008年6月4日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 101 K / 傾斜角・最大: 0 °
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 151

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / バージョン: 1.9 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: PER MICROGRAPH
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 6 Å / 粒子像の数: 8183 / ピクセルサイズ（公称値）: 1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1 Å
詳細: A NEGATIVE TEMPERATURE FACTOR OF 278.9 WAS APPLIED TO THE FINAL CRYO-EM RECONSTRUCTION. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2055 (DEPOSITION ID: 10661).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 2BYN

2byn


Accession code: 2BYN / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8295 0 0 0 8295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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