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- PDB-4yjq: SYK kinase domain in complex with inhibitor GTC000224 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yjq
タイトルSYK kinase domain in complex with inhibitor GTC000224
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE / SYK / NON-RECEPTOR TYROSINE KINASE / SPLEEN TYROSINE KINASE / PHOSPHORYLATION / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / serotonin secretion by platelet / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / lymph vessel development / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell degranulation / gamma-delta T cell differentiation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of DNA-binding transcription factor activity / macrophage activation involved in immune response / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of B cell differentiation / T cell receptor complex / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / amyloid-beta clearance / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phospholipase binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of superoxide anion generation / phosphotyrosine residue binding / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / Regulation of signaling by CBL / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / positive regulation of protein-containing complex assembly / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / receptor internalization / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4DK / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Somers, D.O. / Neu, M. / Stuckey, J.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2011
タイトル: Discovery of GSK143, a highly potent, selective and orally efficacious spleen tyrosine kinase inhibitor.
著者: Liddle, J. / Atkinson, F.L. / Barker, M.D. / Carter, P.S. / Curtis, N.R. / Davis, R.P. / Douault, C. / Dickson, M.C. / Elwes, D. / Garton, N.S. / Gray, M. / Hayhow, T.G. / Hobbs, C.I. / ...著者: Liddle, J. / Atkinson, F.L. / Barker, M.D. / Carter, P.S. / Curtis, N.R. / Davis, R.P. / Douault, C. / Dickson, M.C. / Elwes, D. / Garton, N.S. / Gray, M. / Hayhow, T.G. / Hobbs, C.I. / Jones, E. / Leach, S. / Leavens, K. / Lewis, H.D. / McCleary, S. / Neu, M. / Patel, V.K. / Preston, A.G. / Ramirez-Molina, C. / Shipley, T.J. / Skone, P.A. / Smithers, N. / Somers, D.O. / Walker, A.L. / Watson, R.J. / Weingarten, G.G.
履歴
登録2015年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2522
ポリマ－32,8111
非ポリマー4411
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.402, 86.841, 40.236
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 32810.605 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 355-635 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-4DK / 3-[1H-indazol-4-yl(2-{[3-(4-methyl-1,3-oxazol-5-yl)phenyl]amino}pyrimidin-4-yl)amino]propan-1-ol


分子量: 441.485 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N7O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% Jeffamine ED-2001, 10% Glycerol, 0.1M MES pH6.0, 5mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→29.488 Å / Num. obs: 70711 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 14.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/av σ(I): 7.369 / Net I/σ(I): 14.1 / Num. measured all: 261221
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.27-1.343.60.4971.437125102180.4972.499
1.34-1.423.70.3292.13580096980.3293.799.4
1.42-1.523.70.2063.43390691900.2065.999.5
1.52-1.643.70.1285.73141285330.1289.599.9
1.64-1.83.70.0838.62925778950.08313.999.9
1.8-2.013.70.05512.12673471520.05520.1100
2.01-2.323.80.03915.92364862960.03926.4100
2.32-2.843.80.03714.72000853300.03730.199.9
2.84-4.023.70.03614.91537841370.0363499.8
4.02-29.4883.50.03516.7795322620.03535.598.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM6.2.4データ削減
SCALA3.2.5データスケーリング
BUSTER2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: In-house SYK model

解像度: 1.34→29.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9643 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9587 / SU R Cruickshank DPI: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.049 / SU Rfree Blow DPI: 0.051 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1835 3035 5.03 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.1622 60286 99.65 %-
原子変位パラメータBiso max: 94.12 Å2 / Biso mean: 19.19 Å2 / Biso min: 3.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3454 Å20 Å2-0.6256 Å2
2--1.9357 Å20 Å2
3----0.5903 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.154 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.34→29.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 56 323 2555
Biso mean--15.54 29 -
残基数----266
LS精密化 シェル解像度: 1.34→1.38 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 220 5 %
Rwork0.1925 4184 -
all0.1945 4404 -
obs--99.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.15960.46080.327300.35370.2887-0.00730.01970.007-0.0236-0.0192-0.0192-0.0276-0.01440.02650.03860.0070.0063-0.0125-0.0235-0.041627.832344.681425.8215
20.5727-0.12060.16071.2698-0.02230.5966-0.0353-0.00160.02850.02620.0231-0.0539-0.0872-0.03180.0122-0.02110.00590.0056-0.0268-0.0172-0.023330.382131.747837.6525
31.0656-0.45440.11141.12130.09530.78430.00570.0526-0.0068-0.0166-0.03460.02420.0340.05860.0289-0.02480.0095-0.005-0.0203-0.0144-0.017338.805215.802134.55
40.2405-0.2209-0.294700.05830.15310.0095-0.047-0.06850.0472-0.0092-0.01940.00810.008-0.00030.00870.0141-0.0044-0.0069-0.00810.002434.550116.878250.1416
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|364 - 416}A364 - 416
2X-RAY DIFFRACTION2{A|417 - 523}A417 - 523
3X-RAY DIFFRACTION3{A|524 - 598}A524 - 598
4X-RAY DIFFRACTION4{A|599 - 633}A599 - 633

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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