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- PDB-4xx9: Crystal structure of PDK1 in complex with ATP and the PIF-pocket ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xx9
タイトルCrystal structure of PDK1 in complex with ATP and the PIF-pocket ligand RF4
要素3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
キーワードTransferase/transferase inhibitor / Protein Kinase / Allostery / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / activation of protein kinase B activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / Integrin signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / insulin receptor signaling pathway / Downstream TCR signaling / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-RF4 / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Rettenmaier, T.J. / Wells, J.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA136779 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Small-Molecule Allosteric Modulators of the Protein Kinase PDK1 from Structure-Based Docking.
著者: Rettenmaier, T.J. / Fan, H. / Karpiak, J. / Doak, A. / Sali, A. / Shoichet, B.K. / Wells, J.A.
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8327
ポリマ－35,3361
非ポリマー1,4966
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.626, 44.429, 47.639
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 35335.512 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 50-359 / 変異: Y288G, Q292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDPK1, PDK1 / プラスミド: pFastBac HTB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-RF4 / (2-{[2-(2,6-dimethylphenoxy)ethyl]sulfanyl}-1H-benzimidazol-1-yl)acetic acid / 2-(2-(2,6-ジメチルフェノキシ)エチルチオ)-1H-ベンゾイミダゾ-ル-1-酢酸


分子量: 356.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20N2O3S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Precipitant: 0.1M HEPES, pH 7.5, 1.2M Na Citrate. Protein (21 mg/mL): 25mM Tris, pH 7.5, 0.5M NaCl, 1mM DTT, 15mM EDTA, 15mM ATP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月18日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 59563 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 13.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.112 / Net I/av σ(I): 18.919 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 225159
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.4-1.453.60.82858751.11799.6
1.45-1.513.80.59959451.13699.9
1.51-1.583.80.42159501.15999.9
1.58-1.663.80.30159171.13999.9
1.66-1.763.90.20259511.16399.9
1.76-1.93.90.13559501.10499.8
1.9-2.093.90.08359351.00899.7
2.09-2.393.80.06559581.08299.7
2.39-3.023.70.05559761.10899.6
3.02-503.70.02961061.10199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
Coot8モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4AW1

4aw1


解像度: 1.4→46.746 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1651 3010 5.05 %
Rwork0.1286 56551 -
obs0.1304 59561 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.5 Å2 / Biso mean: 22.2821 Å2 / Biso min: 6.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→46.746 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 124 276 2748
Biso mean--32.31 33.76 -
残基数----289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4683498
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088375
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.975996
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.42560.27251400.2232417255795
1.4256-1.44890.28471230.201525732696100
1.4489-1.47390.2421310.178425462677100
1.4739-1.50070.20571310.158725682699100
1.5007-1.52960.20231300.157925932723100
1.5296-1.56080.21051240.14225612685100
1.5608-1.59470.19131370.132525842721100
1.5947-1.63180.18011530.129925492702100
1.6318-1.67270.19541400.120325512691100
1.6727-1.71790.16651410.112425872728100
1.7179-1.76840.16511410.107225802721100
1.7684-1.82550.14651340.103225352669100
1.8255-1.89080.1491460.100625732719100
1.8908-1.96650.14091370.09825742711100
1.9665-2.0560.13461400.09625672707100
2.056-2.16440.13961400.101525752715100
2.1644-2.30.13591480.105925492697100
2.3-2.47750.15671400.11425962736100
2.4775-2.72680.18081190.1325992718100
2.7268-3.12130.17341360.136125982734100
3.1213-3.93230.17191350.129726172752100
3.9323-46.77230.1511440.15562659280399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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