+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tmc | ||||||
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Title | Bd1817, a HDG"Y"P protein from Bdellovibrio bacteriovorus | ||||||
Components | Uncharacterized protein | ||||||
Keywords | HYDROLASE / SIGNALING PROTEIN / HD-GYP / phosphodiesterase / UNKNOWN FUNCTION | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bdellovibrio bacteriovorus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SAD / Resolution: 1.55 Å | ||||||
Authors | Lovering, A.L. | ||||||
Citation | Journal: MBio / Year: 2011 Title: The structure of an unconventional HD-GYP protein from Bdellovibrio reveals the roles of conserved residues in this class of cyclic-di-GMP phosphodiesterases. Authors: Lovering, A.L. / Capeness, M.J. / Lambert, C. / Hobley, L. / Sockett, R.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tmc.cif.gz | 248.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tmc.ent.gz | 199.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tmc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tm/3tmc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tm/3tmc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37013.918 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bdellovibrio bacteriovorus (bacteria) / Strain: HD100 / Gene: Bd1817 / Plasmid: pET28b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q6MM30 #2: Chemical | ChemComp-FE / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 0.1M Bis Tris pH 5.5, 0.4M Ammonium Acetate, 25% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2011 |
Radiation | Monochromator: monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.55→13.7 Å / Num. all: 89498 / Num. obs: 80548 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.55→1.63 Å / % possible all: 62.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.55→13.669 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 2.01 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.04 Å / VDW probe radii: 0.4 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.358 Å2 / ksol: 0.531 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→13.669 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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