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- PDB-4utw: Structural characterisation of NanE, ManNac6P C2 epimerase, from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4utw
タイトルStructural characterisation of NanE, ManNac6P C2 epimerase, from Clostridium perfingens
要素(PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE) x 2
キーワードISOMERASE / SUGAR 2-EPIMERASE / SIALIC ACID / SUGAR PHOSPHATE / ENZYME MECHANISM / CARBOHYDRATE / MUTAGENESIS / 1H NMR SPECTROSCOPY
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase / N-acetylmannosamine catabolic process / N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate epimerase / Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate epimerase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-D-glucosamine-6-phosphate / Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase / Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM PERFRINGENS STR. 13 (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pelissier, M.C. / Sebban-Kreuzer, C. / Guerlesquin, F. / Brannigan, J.A. / Davies, G.J. / Bourne, Y. / Vincent, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Clostridium Perfringens N-Acetylmannosamine-6-Phosphate 2-Epimerase Essential for the Sialic Acid Salvage Pathway
著者: Pelissier, M.C. / Sebban-Kreuzer, C. / Guerlesquin, F. / Brannigan, J.A. / Davies, G.J. / Bourne, Y. / Vincent, F.
履歴
登録2014年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月29日Group: Database references
改定 1.22015年1月14日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
B: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
C: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
D: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,89612
ポリマ－100,5574
非ポリマー1,3398
水17,997999
1
A: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
D: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9486
ポリマ－50,2792
非ポリマー6694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-56.9 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
2
B: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子

C: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9486
ポリマ－50,2792
非ポリマー6694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area3540 Å2
ΔGint-55.6 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
3
C: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子

B: PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9486
ポリマ－50,2792
非ポリマー6694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area3540 Å2
ΔGint-55.6 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.756, 75.584, 82.173
Angle α, β, γ (deg.)89.90, 89.91, 92.92
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 221
2114B1 - 221
3114C1 - 221
4114D1 - 221

-
要素

#1: タンパク質 PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE / MANNAC-6-P EPIMERASE / N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE


分子量: 25164.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 8 CHLORIDE IONS AND 4 ACTETATE MOLECULES ARE BOUND TO THE 4 MONOMERS
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PERFRINGENS STR. 13 (ウェルシュ菌)
プラスミド: PET-YSBLIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q0TUP9, UniProt: Q8XNZ3*PLUS, N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase
#2: タンパク質 PUTATIVE N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE / MANNAC-6-P EPIMERASE / N-ACETYLMANNOSAMINE-6-PHOSPHATE 2-EPIMERASE


分子量: 25113.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 8 CHLORIDE IONS AND 4 ACTETATE MOLECULES ARE BOUND TO THE 4 MONOMERS
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PERFRINGENS STR. 13 (ウェルシュ菌)
プラスミド: PET-YSBLIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q0TUP9, UniProt: Q8XNZ3*PLUS, N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-RFW / N-acetyl-D-glucosamine-6-phosphate


分子量: 299.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H14NO9P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 999 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M NA CACODYLATE PH 6.5, 0.2 M CA ACETATE, 24.5% (W/V) PEG 2K MME AND 5% (V/V) PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→41.1 Å / Num. obs: 63357 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 85.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4UTT

4utt


解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 9.458 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24805 3129 4.9 %RANDOM
Rwork0.18515 ---
obs0.18832 60227 90.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.033 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.97 Å20.44 Å20.23 Å2
2---0.47 Å2-0.03 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7028 0 80 999 8107
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0227353
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024963
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6221.9879966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.005312300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8065962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.26725.216301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.619151394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5051537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.21186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.028082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6811.54625
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2421.51887
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07627513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9432728
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8964.52430
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2695 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.330.5
2Bmedium positional0.320.5
3Cmedium positional0.380.5
4Dmedium positional0.380.5
1Amedium thermal0.692
2Bmedium thermal0.712
3Cmedium thermal0.662
4Dmedium thermal0.72
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 212 -
Rwork0.245 4219 -
obs--85.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0658-0.04360.07031.16630.1570.88930.01830.0707-0.1002-0.036-0.02530.04120.0787-0.04410.0070.0114-0.0077-0.00120.0202-0.00990.011-5.5589-2.8718-41.151
21.0353-0.036-0.05231.1608-0.14690.79280.01160.07130.1139-0.0412-0.0233-0.035-0.07220.03930.01170.0096-0.00440.0010.01730.00910.0136-0.7133-1.176-0.0141
30.76560.1281-0.04611.1123-0.18330.67-0.003-0.0214-0.16990.0043-0.01580.08480.1179-0.0280.01880.0271-0.0145-0.00010.0351-0.00670.0799-11.9651-34.975-71.6795
40.83640.18170.03261.2070.20760.6091-0.0075-0.01370.17850.0251-0.0124-0.0894-0.10840.04010.01990.0264-0.0145-0.00710.03160.0030.06445.503630.6648-30.537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-8 - 220
2X-RAY DIFFRACTION2B-8 - 220
3X-RAY DIFFRACTION3C-8 - 220
4X-RAY DIFFRACTION4D-8 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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