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- PDB-4qqu: Crystal structure of the cobalamin-independent methionine synthas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qqu
タイトルCrystal structure of the cobalamin-independent methionine synthase enzyme in a closed conformation
要素5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / cobalamin-independent / surface entropy reduction / fungal / dual TIM barrels / methionine synthase / closed conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine biosynthetic process from homoserine via O-acetyl-L-homoserine and cystathionine / symbiont-mediated perturbation of host immune response / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase activity / fungal biofilm matrix / adenine biosynthetic process / hyphal cell wall / methionine metabolic process / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / fungal-type cell wall ...L-methionine biosynthetic process from homoserine via O-acetyl-L-homoserine and cystathionine / symbiont-mediated perturbation of host immune response / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase activity / fungal biofilm matrix / adenine biosynthetic process / hyphal cell wall / methionine metabolic process / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / fungal-type cell wall / methionine biosynthetic process / cellular response to heat / methylation / cell surface / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Cobalamin-independent methionine synthase / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, N-terminal / Cobalamin-independent synthase, N-terminal domain / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, C-terminal/archaeal / Cobalamin-independent synthase, Catalytic domain / TIM Barrel - #210 / UROD/MetE-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[4-({[(6S)-2-AMINO-4-OXO-3,4,5,6,7,8-HEXAHYDROPTERIDIN-6-YL]METHYL}AMINO)BENZOYL]-L-GAMMA-GLUTAMYL-L-GAMMA-GLUTAMYL-L-GLUTAMIC ACID / Chem-39S / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / PHOSPHATE ION / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Ubhi, D.K. / Robertus, J.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: The cobalamin-independent methionine synthase enzyme captured in a substrate-induced closed conformation.
著者: Ubhi, D.K. / Robertus, J.D.
履歴
登録2014年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2836
ポリマ－88,1891
非ポリマー1,0945
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.978, 99.102, 103.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase / Cobalamin-independent methionine synthase / Methionine synthase / vitamin-B12 independent isozyme


分子量: 88188.961 Da / 分子数: 1 / 変異: K103A, K104A, E107A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 株: BWP17 / 遺伝子: CaO19.10083, CaO19.2551, MET6 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P82610, 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 46分子

#2: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine / ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-39S / N-[4-({[(6S)-2-amino-4-oxo-3,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)benzoyl]-L-gamma-glutamyl-L-gamma-glutamyl-L-glutamic acid / テトラヒドロプテロイルトリ-L-グルタミン酸


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: Unknown / 分子量: 703.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H37N9O12
参照: N-[4-({[(6S)-2-AMINO-4-OXO-3,4,5,6,7,8-HEXAHYDROPTERIDIN-6-YL]METHYL}AMINO)BENZOYL]-L-GAMMA-GLUTAMYL-L-GAMMA-GLUTAMYL-L-GLUTAMIC ACID
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 50 mM sodium iodide, 27% w/v PEG3350, 0.25 mM BME, 0.15 mM zinc sulfate, 2 mM homocysteine, 5 mM 5-methyltetrahydrofolate triglutamate, 20 mM Tris-Cl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月15日
放射モノクロメーター: Asymmetric cut single crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→71.71 Å / Num. all: 16415 / Num. obs: 16414 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.98→3.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.601 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4L5Z

4l5z


解像度: 2.98→71.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 47.155 / SU ML: 0.405 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.519 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2757 828 5.1 %RANDOM
Rwork0.17544 ---
obs0.18041 15543 99.93 %-
all-16415 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.19 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.53 Å20 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.98→71.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5888 0 69 41 5998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0196082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.9728279
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.832313003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8465764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4524.624266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.55115967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5941532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216942
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021354
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7621.9423064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7611.9423064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3032.913825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7594.6963821
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.722.0173018
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4263.1913000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4344.7444430
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.23424.7727174
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.23424.7717175
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.057 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 64 -
Rwork0.257 1119 -
obs--99.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.351-0.1491-0.22270.85140.01781.19650.1065-0.10890.1058-0.1044-0.01330.061-0.06520.0595-0.09320.1039-0.01810.0020.0316-0.03350.04087.9301-20.2463-31.196
21.0541-0.0018-0.4960.6083-0.17221.09450.0141-0.3476-0.128-0.0361-0.0851-0.0374-0.02260.40320.0710.04990.02240.00210.21810.04920.01830.2596-37.3515-21.3185
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 379
2X-RAY DIFFRACTION2A380 - 767

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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