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万見
- PDB-4pgl: Crystal structure of engineered D-tagatose 3-epimerase PcDTE-ILS6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pgl
タイトルCrystal structure of engineered D-tagatose 3-epimerase PcDTE-ILS6
要素D-tagatose 3-epimerase
キーワードISOMERASE / epimerase / TIM-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


D-tagatose 3-epimerase / isomerase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-tagatose / : / alpha-L-sorbopyranose / L-sorbose / D-tagatose 3-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas cichorii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hee, C.S. / Bosshart, A. / Schirmer, T.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2015
タイトル: Directed Divergent Evolution of a Thermostable D-Tagatose Epimerase towards Improved Activity for Two Hexose Substrates.
著者: Bosshart, A. / Hee, C.S. / Bechtold, M. / Schirmer, T. / Panke, S.
履歴
登録2014年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22015年3月4日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier ...chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id ..._chem_comp.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.number_atoms_total / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-tagatose 3-epimerase
B: D-tagatose 3-epimerase
C: D-tagatose 3-epimerase
D: D-tagatose 3-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,93122
ポリマ－135,3144
非ポリマー2,61718
水6,612367
1
A: D-tagatose 3-epimerase
B: D-tagatose 3-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,08312
ポリマ－67,6572
非ポリマー1,42610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area21880 Å2
手法PISA
2
C: D-tagatose 3-epimerase
D: D-tagatose 3-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,84810
ポリマ－67,6572
非ポリマー1,1918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area22150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.810, 47.440, 126.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUAA1 - 2891 - 289
21LEULEUBB1 - 2891 - 289
12HISHISAA1 - 2981 - 298
22HISHISCC1 - 2981 - 298
13LEULEUAA1 - 2891 - 289
23LEULEUDD1 - 2891 - 289
14LEULEUBB1 - 2891 - 289
24LEULEUCC1 - 2891 - 289
15ALAALABB1 - 2901 - 290
25ALAALADD1 - 2901 - 290
16LEULEUCC1 - 2891 - 289
26LEULEUDD1 - 2891 - 289

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細The biological unit is a dimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & B and chains C & D

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
D-tagatose 3-epimerase


分子量: 33828.516 Da / 分子数: 4
変異: T9S,G39S,T109N,S116H,K122V,V153A,F157Y,Q183H,T194N,A215Q,M245I,K251T,G260C,M265L
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas cichorii (バクテリア)
プラスミド: pKTS-C6H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O50580, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; アルドース - ケトースの相互変換

-
糖 , 3種, 13分子

#3: 糖
ChemComp-SOL / L-sorbose / L-ソルボ-ス


タイプ: L-saccharide / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
#4: 糖
ChemComp-SOE / alpha-L-sorbopyranose / alpha-L-sorbose / L-sorbose / sorbose / L-sorbose in pyranose form / α-L-ソルボピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
LSorpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-sorbopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-SorpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
SorSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖
ChemComp-LTG / L-tagatose / L-タガト-ス


タイプ: L-saccharide / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6

-
非ポリマー , 2種, 372分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7 / 詳細: 0.1M MES, 10% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36.85 Å / Num. obs: 69460 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 98.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称分類
Cootモデル構築
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QUL

2qul


解像度: 2.1→36.85 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 3506 5 %RANDOM
Rwork0.152 ---
obs-69447 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å2-1.52 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→36.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9334 0 161 367 9862
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0199763
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.029123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3981.96313208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0413.00121017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34551186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41123.362473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.932151638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.161579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02110959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.022280
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A183530.08
12B183530.08
21A187260.09
22C187260.09
31A182120.09
32D182120.09
41B183200.08
42C183200.08
51B185040.08
52D185040.08
61C181750.09
62D181750.09
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 251 -
Rwork0.194 4864 -
obs--98.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.81740.04870.07041.43650.35740.6898-0.01190.0201-0.0413-0.22850.0184-0.0976-0.01830.0019-0.00650.0766-0.01970.01630.0290.00770.013532.689-5.262815.4335
20.93710.01260.44050.5023-0.12561.1277-0.0308-0.24310.0185-0.00940.05590.0143-0.0183-0.0992-0.0250.0077-0.01210.0040.1487-0.0020.015650.09194.975941.9365
30.9682-0.02650.25730.9826-0.24590.9590.01390.00180.01190.0871-0.00470.05470.01980.0215-0.00920.06550.0080.0120.0293-0.01390.011714.8611-5.5308-18.4061
40.9414-0.02870.24040.680.17021.1086-0.00870.22540.09380.0380.00670.060.02760.10710.00210.00790.01230.00780.11730.01710.0343-2.51334.821-45.035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 290
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 290
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 290
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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