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万見
- PDB-4ows: Anthranilate phosphoribosyl transferase from Mycobacterium tuberc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ows
タイトルAnthranilate phosphoribosyl transferase from Mycobacterium tuberculosis in complex with 4-methylanthranilate, PRPP and Magnesium
要素Anthranilate phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Anthranilic Acids / Magnesium / Tryptophan / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


anthranilate phosphoribosyltransferase / anthranilate phosphoribosyltransferase activity / tryptophan biosynthetic process / magnesium ion binding / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anthranilate phosphoribosyl transferase / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain ...Anthranilate phosphoribosyl transferase / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-azanyl-4-methyl-benzoic acid / IMIDAZOLE / PYROPHOSPHATE 2- / Anthranilate phosphoribosyltransferase / Anthranilate phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Castell, A. / Cookson, T.V.M. / Short, F.L. / Lott, J.S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Alternative substrates reveal catalytic cycle and key binding events in the reaction catalysed by anthranilate phosphoribosyltransferase from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Cookson, T.V. / Castell, A. / Bulloch, E.M. / Evans, G.L. / Short, F.L. / Baker, E.N. / Lott, J.S. / Parker, E.J.
履歴
登録2014年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Data collection
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anthranilate phosphoribosyltransferase
B: Anthranilate phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4217
ポリマ－77,6982
非ポリマー7235
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.726, 91.780, 120.567
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Anthranilate phosphoribosyltransferase


分子量: 38848.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT2248,MTCY190.03c,Rv2192c,trpD / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P66992, UniProt: P9WFX5*PLUS, anthranilate phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#3: 化合物 ChemComp-4M0 / 2-azanyl-4-methyl-benzoic acid / 4-methylanthranilate / 2-アミノ-4-メチル安息香酸


分子量: 151.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H9NO2
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: imidazole/malate, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.426→120.567 Å / Num. all: 34257 / Num. obs: 34257 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.102 / Rsym value: 0.087 / Net I/av σ(I): 8.556 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 247716
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.43-2.567.40.4951.63640749420.2090.4953.9100
2.56-2.717.30.3632.13416846500.1540.3635.3100
2.71-2.97.30.25833236244050.110.2587.4100
2.9-3.137.30.1624.82982140710.0690.16211.2100
3.13-3.437.30.1057.32764738000.0450.10516.4100
3.43-3.847.20.06711.12485134450.0290.06724.6100
3.84-4.437.10.04715.22170330520.0210.04733.3100
4.43-5.4270.04216.61824026170.0190.04235.5100
5.42-7.6770.03917.91453020620.0170.03937.3100
7.67-120.5676.60.02423.2798712130.0110.02450.499.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化解像度: 2.43→73.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 13.512 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2273 1723 5 %RANDOM
Rwork0.1786 32474 --
obs0.1811 34197 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.27 Å2 / Biso mean: 32.786 Å2 / Biso min: 16.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.43 Å2-0 Å20 Å2
2--3.64 Å20 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.43→73.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4884 0 45 204 5133
Biso mean--47.96 38.1 -
残基数----684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195029
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024817
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4691.9546873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7963.00110945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.36522.67191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.50615681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7621545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2801
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021155
LS精密化 シェル解像度: 2.426→2.489 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 132 -
Rwork0.238 2381 -
all-2513 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5988-0.45021.02880.4931-0.40781.3568-0.1191-0.14520.02480.02960.0831-0.0009-0.0338-0.13660.0360.01170.0087-0.00080.0197-0.0030.0019-20.8575-21.12798.9604
21.6095-0.09210.99550.28490.19071.2283-0.02980.18250.049-0.0038-0.0137-0.0542-0.12560.050.04350.03720.011-0.00550.0296-0.00280.02757.1493-24.262551.1021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 420
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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