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万見
- PDB-4jsj: Structure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jsj
タイトルStructure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in complex with 6-(((5-(((3-fluorophenethyl)amino)methyl)pyridin-3-yl)oxy)methyl)-4-methylpyridin-2-amine
要素Nitric oxide synthase, brain
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / nitric oxide synthase / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / ROS and RNS production in phagocytes / postsynaptic specialization, intracellular component / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Ion homeostasis / negative regulation of vasoconstriction ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / ROS and RNS production in phagocytes / postsynaptic specialization, intracellular component / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Ion homeostasis / negative regulation of vasoconstriction / synaptic signaling by nitric oxide / azurophil granule / : / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to nitric oxide / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of hydrolase activity / response to vitamin E / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / negative regulation of calcium ion transport / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of sodium ion transport / positive regulation of the force of heart contraction / cadmium ion binding / neuron projection terminus / nitric-oxide synthase (NADPH) / sodium channel regulator activity / regulation of postsynaptic membrane potential / multicellular organismal response to stress / negative regulation of insulin secretion / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase activity / xenobiotic catabolic process / negative regulation of serotonin uptake / NADPH binding / L-arginine catabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of blood pressure / postsynaptic density, intracellular component / nitric oxide metabolic process / nitric oxide biosynthetic process / behavioral response to cocaine / response to hormone / photoreceptor inner segment / cellular response to epinephrine stimulus / sarcoplasmic reticulum membrane / T-tubule / secretory granule / response to activity / calyx of Held / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cell periphery / response to nicotine / sarcoplasmic reticulum / striated muscle contraction / female pregnancy / establishment of protein localization / cellular response to mechanical stimulus / phosphoprotein binding / vasodilation / response to nutrient levels / sarcolemma / response to estrogen / caveola / cellular response to growth factor stimulus / response to lead ion / response to peptide hormone / Z disc / positive regulation of neuron apoptotic process / calcium-dependent protein binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / FMN binding / negative regulation of neuron apoptotic process / response to heat / nuclear membrane / ATPase binding / response to lipopolysaccharide / scaffold protein binding / response to hypoxia / cytoskeleton / dendritic spine / calmodulin binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to ethanol / perikaryon / transmembrane transporter binding / mitochondrial outer membrane / postsynaptic density / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / negative regulation of apoptotic process / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / synapse / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / PDZ domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-QJ7 / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: In search of potent and selective inhibitors of neuronal nitric oxide synthase with more simple structures.
著者: Jing, Q. / Li, H. / Fang, J. / Roman, L.J. / Martasek, P. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42026年8月12日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_atom_coordination / pdbx_nonpoly_atom_coordination_sphere / pdbx_nonpoly_atom_coordination_sphere_order
解説: Metalloprotein remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, brain
B: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,25711
ポリマ－97,6252
非ポリマー2,6329
水6,593366
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9670 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area33320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.767, 111.283, 164.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, brain / BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S- ...BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 48812.527 Da / 分子数: 2 / 断片: heme domain (UNP residues 297-718) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nos1, Bnos / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29476, nitric-oxide synthase (NADPH)

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非ポリマー , 6種, 375分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-QJ7 / 6-({[5-({[2-(3-fluorophenyl)ethyl]amino}methyl)pyridin-3-yl]oxy}methyl)-4-methylpyridin-2-amine


分子量: 366.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23FN4O
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20-24% PEG3350, 0.1 M MES, 100 mM ammonium acetate, 10% ethylene glycol, 5 mM GSH, 30 uM SDS, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 73068 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 29.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.95 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.62 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1OM4

1om4


解像度: 1.92→43.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 9.498 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22549 3618 5 %RANDOM
Rwork0.19336 ---
obs0.19499 69161 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.243 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→43.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6658 0 183 366 7207
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227078
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4551.9929639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9935826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04623.892334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.278151174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7061541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7591.54099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31726653
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.22232979
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.384.52980
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.969 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 281 -
Rwork0.314 4990 -
obs-4990 99.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5645-0.0421-0.66220.642-0.29145.4501-0.04520.14920.0031-0.0262-0.05040.0358-0.026-0.38190.09560.04590.01980.01340.1471-0.01610.152111.3194.73322.681
20.7138-0.1456-0.22890.71630.34542.3672-0.0135-0.04810.0637-0.0552-0.0455-0.01380.03590.07860.0590.02070.00840.02140.10590.01460.155312.224.95160.115
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A299 - 716
2X-RAY DIFFRACTION1A801 - 804
3X-RAY DIFFRACTION2B299 - 718
4X-RAY DIFFRACTION2B801 - 803

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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