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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4hnf | ||||||
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タイトル | Crystal structure of ck1d in complex with pf4800567 | ||||||
要素 | Casein kinase I isoform delta | ||||||
キーワード | transferase/transferase inhibitor / ck1d / kinase / inhibitor / PF4800567 / transferase-transferase inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / ciliary basal body / circadian regulation of gene expression / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å | ||||||
データ登録者 | Huang, X. / Long, A.M. / Zhao, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012 タイトル: Structural basis for the potent and selective inhibition of casein kinase 1 epsilon. 著者: Long, A.M. / Zhao, H. / Huang, X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4hnf.cif.gz | 134.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4hnf.ent.gz | 105.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4hnf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4hnf_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4hnf_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4hnf_validation.xml.gz | 29.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4hnf_validation.cif.gz | 41.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/4hnf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/4hnf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34350.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 100 mM Citrate, 1.0 M LiCl, 20-30% PEG6000, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9787 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.07→50 Å / Num. obs: 37338 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.078 |
反射 シェル | 解像度: 2.07→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.591 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.07→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.07→50 Å
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