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万見
- PDB-4g0k: Glutathionyl-hydroquinone reductase, YqjG, of E.coli complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g0k
タイトルGlutathionyl-hydroquinone reductase, YqjG, of E.coli complexed with GS-menadione
要素protein yqjG
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glutathionyl-hydroquinone reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathionyl-hydroquinone reductase / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, quinone or similar compound as acceptor / glutathione transferase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Omega/GSH / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase Omega/GSH / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0VS / Glutathionyl-hydroquinone reductase YqjG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.557 Å
データ登録者Green, A.R. / Hayes, R.P. / Xun, L. / Kang, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural understanding of the glutathione-dependent reduction mechanism of glutathionyl-hydroquinone reductases.
著者: Green, A.R. / Hayes, R.P. / Xun, L. / Kang, C.
履歴
登録2012年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月13日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein yqjG
B: protein yqjG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,03723
ポリマ－74,8602
非ポリマー3,17721
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area26700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.410, 148.410, 105.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 protein yqjG


分子量: 37429.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b3102, JW3073, yqjG / プラスミド: pET 30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42620
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-0VS / L-gamma-glutamyl-S-(3-methyl-1,4-dioxo-1,4-dihydronaphthalen-2-yl)-L-cysteinylglycine / チオジオン


分子量: 477.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23N3O8S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.46 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES monohydrate, 1.6M ammonium sulfate,10% 1,4-dioxane , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月18日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→48.67 Å / Num. all: 42491 / Num. obs: 39684 / % possible obs: 59.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.49→2.53 Å / % possible all: 53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.557→48.67 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 1879 4.73 %
Rwork0.1909 --
obs0.1931 39684 91.25 %
all-42491 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.933 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1076 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.1076 Å2-0 Å2
3----4.2153 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.557→48.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5282 0 189 139 5610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0275626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.427672
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0792008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.15784
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.018970
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5568-2.62590.37431040.31911881X-RAY DIFFRACTION60
2.6259-2.70320.36531240.26992397X-RAY DIFFRACTION77
2.7032-2.79050.28941270.24762640X-RAY DIFFRACTION84
2.7905-2.89020.26071370.22872814X-RAY DIFFRACTION89
2.8902-3.00590.28271420.2312895X-RAY DIFFRACTION92
3.0059-3.14270.27781490.22443014X-RAY DIFFRACTION95
3.1427-3.30830.28931510.2183059X-RAY DIFFRACTION96
3.3083-3.51550.23871540.19933070X-RAY DIFFRACTION98
3.5155-3.78690.22541600.16933162X-RAY DIFFRACTION98
3.7869-4.16780.18041500.14773130X-RAY DIFFRACTION99
4.1678-4.77040.2091610.14043207X-RAY DIFFRACTION100
4.7704-6.00850.20931580.16583201X-RAY DIFFRACTION99
6.0085-48.67830.20481620.18353335X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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