[日本語] English
万見
- PDB-4e1k: GlmU in complex with a Quinazoline Compound -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e1k
タイトルGlmU in complex with a Quinazoline Compound
要素Bifunctional protein GlmU
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / peptidoglycan synthesis / cell shape / metal-binding / cell wall biogenesis/degradation / multifunctional enzyme / acyltransferase / uridyltransferase / Nucleotidyl transferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0N5 / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Larsen, N.A. / Doig, P.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: An aminoquinazoline inhibitor of the essential bacterial cell wall synthetic enzyme GlmU has a unique non-protein-kinase-like binding mode.
著者: Larsen, N.A. / Nash, T.J. / Morningstar, M. / Shapiro, A.B. / Joubran, C. / Blackett, C.J. / Patten, A.D. / Boriack-Sjodin, P.A. / Doig, P.
履歴
登録2012年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2156
ポリマ－49,3461
非ポリマー8695
水7,350408
1
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,64518
ポリマ－148,0383
非ポリマー2,60615
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area16440 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area51970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.028, 109.028, 323.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein GlmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 49346.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
株: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd / 遺伝子: glmU, HI_0642 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P43889, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-0N5 / N-{4-[(7-hydroxy-6-methoxyquinazolin-4-yl)amino]phenyl}benzamide / N-[4-[(7-ヒドロキシ-6-メトキシキナゾリン-4-イル)アミノ]フェニル]ベンズアミド


分子量: 386.403 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18N4O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.2 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 1.6-1.8 M ammonium sulfate and 0.1 M MES pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→61.4 Å / Num. all: 46600 / Num. obs: 46480 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 62

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0046精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→54.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 4.103 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28363 2354 5.1 %RANDOM
Rwork0.24473 ---
all0.25112 44126 --
obs0.24662 44126 92.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.673 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20.32 Å20 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→54.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3414 0 57 408 3879
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223518
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022273
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1011.974768
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79135602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7115449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.10825.742155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.75115601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3161516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4641.52217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0821.5931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.88223568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32231301
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2934.51200
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 113 -
Rwork0.274 2088 -
obs--59.55 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.648 Å / Origin y: 10.965 Å / Origin z: 72.421 Å
111213212223313233
T0.0061 Å2-0.0034 Å2-0.0025 Å2-0.0039 Å20.0018 Å2--0.0012 Å2
L0.1314 °20.022 °20.1129 °2-0.0174 °2-0.0157 °2--0.1895 °2
S-0.0012 Å °-0.0137 Å °-0.0025 Å °0.0086 Å °-0.0067 Å °-0.0041 Å °-0.0247 Å °0.0019 Å °0.0079 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A601 - 1008
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 505
3X-RAY DIFFRACTION1A4 - 453

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る