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- PDB-4dyo: Crystal Structure of Human Aspartyl Aminopeptidase (DNPEP) in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dyo
タイトルCrystal Structure of Human Aspartyl Aminopeptidase (DNPEP) in complex with Aspartic acid Hydroxamate
要素Aspartyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartyl aminopeptidase / peptide metabolic process / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / blood microparticle / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase i, Domain 2 / Aminopeptidase i, Domain 2 / Peptidase M18 / Peptidase M18, domain 2 / Aminopeptidase I zinc metalloprotease (M18) / Zn peptidases / Aminopeptidase / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-hydroxy-L-asparagine / Aspartyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Pilka, E. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. ...Chaikuad, A. / Pilka, E. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structure of human aspartyl aminopeptidase complexed with substrate analogue: insight into catalytic mechanism, substrate specificity and M18 peptidase family.
著者: Chaikuad, A. / Pilka, E.S. / Riso, A.D. / Delft, F.V. / Kavanagh, K.L. / Venien-Bryan, C. / Oppermann, U. / Yue, W.W.
履歴
登録2012年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年3月14日ID: 3L6S
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,42111
ポリマ－53,5651
非ポリマー85610
水5,783321
1
A: Aspartyl aminopeptidase
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)653,054132
ポリマ－642,78412
非ポリマー10,270120
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation28_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation30_555z,-x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation35_555y,-z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation51_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation56_555-z+1/2,x,-y+1/21
crystal symmetry operation58_555-y+1/2,z,-x+1/21
crystal symmetry operation74_555-x+1/2,-y+1/2,z1
crystal symmetry operation79_555-z+1/2,-x+1/2,y1
crystal symmetry operation84_555-y+1/2,-z+1/2,x1
2
A: Aspartyl aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Aspartyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,84222
ポリマ－107,1312
非ポリマー1,71220
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation28_555x,-y+1/2,-z+1/21
Buried area7860 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area33360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)244.595, 244.595, 244.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

MG

21A-777-

HOH

31A-812-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aspartyl aminopeptidase / DNPEP


分子量: 53565.355 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPEP, DAP, DNPEP / プラスミド: pNIC-CTHF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9ULA0, aspartyl aminopeptidase

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非ポリマー , 5種, 331分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SD4 / N-hydroxy-L-asparagine / L-アスパラギン酸β-ヒドロキサマ-ト


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 148.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES -9 THROUGH 0 ARE A NATURAL EXPRESSION TAG (AS PER UNP Q53SB6).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.78 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 15% PEG3350, 0.25 M magnesium chloride, 0.1 M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月25日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→56.11 Å / Num. all: 32192 / Num. obs: 32185 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.179 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.833 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4486 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0089精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IJZ

2ijz


解像度: 2.2→54.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 8.835 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1947 1230 3.8 %RANDOM
Rwork0.1547 ---
obs0.156 30955 99.5 %-
all-32185 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.863 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.215 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→54.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3531 0 49 321 3901
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223716
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022548
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5221.975028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93236217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5165473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.4523.758165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.79415626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8241528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02729
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.78132318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8673931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.21753746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.21181398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.385111274
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free40.49831
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.03132
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 75 -
Rwork0.241 2151 -
obs--95.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3716-0.3307-0.01881.04570.20870.29620.01040.03010.0216-0.0595-0.0114-0.0807-0.02480.04190.0010.0366-0.0136-0.0010.06080.0050.0454104.204851.59145.6356
22.44460.71720.24262.03732.0462.1782-0.04590.20160.0182-0.33090.124-0.1135-0.3210.109-0.07810.16810.00230.08130.08170.05280.1255106.803273.911639.4863
30.37550.04560.03640.43740.11130.5377-0.00130.0193-0.0389-0.00040.0014-0.03690.06670.032-0.00010.03860.0035-0.00060.04410.00080.0531100.411735.92551.5762
430.433410.69123.06684.0824-0.27775.9424-0.1727-0.1108-0.7681-0.33620.007-0.32461.1004-0.25650.16570.4066-0.00270.1360.2578-0.20350.7048101.800913.4550.688
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2A191 - 230
3X-RAY DIFFRACTION3A231 - 467
4X-RAY DIFFRACTION4A468 - 473

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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