[日本語] English
万見
- EMDB-4567: Viral pore protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4567
タイトルViral pore protein
マップデータ
試料
  • 複合体: Thermus phage P2345
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードportal / translocase (輸送酵素) / motor (機関 (機械)) / pore / bacteriophage (ファージ) / thermophage / caudovirales / siphoviridae (サイフォウイルス科) / virus (ウイルス) / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性カプシド / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Thermus phage P2345 (ファージ) / Thermus virus P23-45 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Bayfield OW / Antson AA / Winkler DC / Hesketh EL / Chechik M / Cheng N / Dykeman EC / Minakhin L / Ranson NA / Severinov K / Steven AC
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust206377 英国
Wellcome Trust103460 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure in situ reveals a molecular switch that safeguards virus against genome loss.
著者: Oliver W Bayfield / Alasdair C Steven / Alfred A Antson /
要旨: The portal protein is a key component of many double-stranded DNA viruses, governing capsid assembly and genome packaging. Twelve subunits of the portal protein define a tunnel, through which DNA is ...The portal protein is a key component of many double-stranded DNA viruses, governing capsid assembly and genome packaging. Twelve subunits of the portal protein define a tunnel, through which DNA is translocated into the capsid. It is unknown how the portal protein functions as a gatekeeper, preventing DNA slippage, whilst allowing its passage into the capsid, and how these processes are controlled. A cryo-EM structure of the portal protein of thermostable virus P23-45, determined in situ in its procapsid-bound state, indicates a mechanism that naturally safeguards the virus against genome loss. This occurs via an inversion of the conformation of the loops that define the constriction in the central tunnel, accompanied by a hydrophilic-hydrophobic switch. The structure also shows how translocation of DNA into the capsid could be modulated by a changing mode of protein-protein interactions between portal and capsid, across a symmetry-mismatched interface.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2018年12月5日-
登録2019年1月24日-
マップ公開2020年3月25日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.078
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.078
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qjt
  • 表面レベル: 0.078
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6qjt
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4567.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4567.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5975 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.078 / ムービー #1: 0.078
最小 - 最大-0.17127588 - 0.31609887
平均 (標準偏差)0.0033498895 (±0.027350517)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ138138138
Spacing138138138
セルA=B=C: 220.455 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.59751.59751.5975
M x/y/z138138138
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.455220.455220.455
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS138138138
D min/max/mean-0.1710.3160.003

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_4567_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_4567_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_4567_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Thermus phage P2345

全体名称: Thermus phage P2345 (ファージ)
要素
  • 複合体: Thermus phage P2345
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

-
超分子 #1: Thermus phage P2345

超分子名称: Thermus phage P2345 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermus phage P2345 (ファージ)
分子量理論値: 596 KDa

-
分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus virus P23-45 (ウイルス)
分子量理論値: 49.714141 KDa
配列文字列: MAKRGRKPKE LVPGPGSIDP SDVPKLEGAS VPVMSTSYDV VVDREFDELL QGKDGLLVYH KMLSDGTVKN ALNYIFGRIR SAKWYVEPA STDPEDIAIA AFIHAQLGID DASVGKYPFG RLFAIYENAY IYGMAAGEIV LTLGADGKLI LDKIVPIHPF N IDEVLYDE ...文字列:
MAKRGRKPKE LVPGPGSIDP SDVPKLEGAS VPVMSTSYDV VVDREFDELL QGKDGLLVYH KMLSDGTVKN ALNYIFGRIR SAKWYVEPA STDPEDIAIA AFIHAQLGID DASVGKYPFG RLFAIYENAY IYGMAAGEIV LTLGADGKLI LDKIVPIHPF N IDEVLYDE EGGPKALKLS GEVKGGSQFV NGLEIPIWKT VVFLHNDDGS FTGQSALRAA VPHWLAKRAL ILLINHGLER FM IGVPTLT IPKSVRQGTK QWEAAKEIVK NFVQKPRHGI ILPDDWKFDT VDLKSAMPDA IPYLTYHDAG IARALGIDFN TVQ LNMGVQ AVNIGEFVSL TQQTIISLQR EFASAVNLYL IPKLVLPNWP GATRFPRLTF EMEERNDFSA AANLMGMLIN AVKD SEDIP TELKALIDAL PSKMRRALGV VDEVREAVRQ PADSRYLYTR RRR

UniProtKB: Portal protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式
100.0 mMNaCl塩化ナトリウム
20.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
10.0 mMMgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 99.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 10025
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6qjt:
Thermophage P23-45 in situ procapsid portal protein

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る