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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-43608 | |||||||||
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タイトル | Nucleosome core particle containing an 8-oxoG damage site | |||||||||
マップデータ | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage | |||||||||
試料 |
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キーワード | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | You Q / Li H | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024 タイトル: Human 8-oxoguanine glycosylase OGG1 binds nucleosome at the dsDNA ends and the super-helical locations. 著者: Qinglong You / Xiang Feng / Yi Cai / Stephen B Baylin / Huilin Li / 要旨: The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, ...The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, inflammation, and neurodegenerative diseases. Previous structural studies have used a truncated protein and short linear DNA, so it has been unclear how full-length OGG1 operates on longer DNA or on nucleosomes. Here we report cryo-EM structures of human OGG1 bound to a 35-bp long DNA containing an 8-oxoG within an unmethylated Cp-8-oxoG dinucleotide as well as to a nucleosome with an 8-oxoG at super-helical location (SHL)-5. The 8-oxoG in the linear DNA is flipped out by OGG1, consistent with previous crystallographic findings with a 15-bp DNA. OGG1 preferentially binds near dsDNA ends at the nucleosomal entry/exit sites. Such preference may underlie the enzyme's function in DNA double-strand break repair. Unexpectedly, we find that OGG1 bends the nucleosomal entry DNA, flips an undamaged guanine, and binds to internal nucleosomal DNA sites such as SHL-5 and SHL+6. We suggest that the DNA base search mechanism by OGG1 may be chromatin context-dependent and that OGG1 may partner with chromatin remodelers to excise 8-oxoG at the nucleosomal internal sites. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_43608.map.gz | 6.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-43608-v30.xml emd-43608.xml | 20.2 KB 20.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_43608.png | 95.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-43608.cif.gz | 6.2 KB | ||
その他 | emd_43608_half_map_1.map.gz emd_43608_half_map_2.map.gz | 23.3 MB 23.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43608 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43608 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_43608_validation.pdf.gz | 805.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_43608_full_validation.pdf.gz | 805.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_43608_validation.xml.gz | 10.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_43608_validation.cif.gz | 12.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43608 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43608 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8vx5MC 8vx4C 8vx6C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_43608.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.828 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage half map 1
ファイル | emd_43608_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage half map 2
ファイル | emd_43608_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG
全体 | 名称: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG
超分子 | 名称: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Histone H3.2
分子 | 名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 15.435126 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA UniProtKB: Histone H3.2 |
-分子 #2: Histone H4
分子 | 名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 13.307514 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGGSSGLVP RGSLEHHHHH H UniProtKB: Histone H4 |
-分子 #3: Histone H2A
分子 | 名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 18.086951 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKETAAAKFE RQHMDSPDLH HHHHHGTLVP RGSMGMSGRG KQGGKTRAKA KTRSSRAGLQ FPVGRVHRLL RKGNYAERVG AGAPVYLAA VLEYLTAEIL ELAGNAARDN KKTRIIPRHL QLAVRNDEEL NKLLGRVTIA QGGVLPNIQS VLLPKKTESS K SAKSK UniProtKB: Histone H2A |
-分子 #4: Histone H2B 1.1
分子 | 名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 13.655948 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK UniProtKB: Histone H2B 1.1 |
-分子 #5: DNA (167-MER)
分子 | 名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 51.785953 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT) (DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DT) |
-分子 #6: DNA (167-MER)
分子 | 名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 51.343652 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(8OG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(8OG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT) (DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DT) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1279510 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-8vx5: |