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- EMDB-41788: S. cerevisiae Pex1/Pex6 with 1 mM ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41788
タイトルS. cerevisiae Pex1/Pex6 with 1 mM ATP
マップデータ
試料
  • 複合体: Pex1/Pex6 AAA-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX1
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードPeroxisome AAA-ATPase unfoldase / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein transporter activity / peroxisomal membrane / ATPase complex / protein unfolding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / peroxisome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal ATPase PEX1 / Peroxisomal ATPase PEX6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.89 Å
データ登録者Gardner BM / Richardson CD / Martin A / Lander GC / Chowdhury S
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM121880 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS095892 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: The N1 domain of the peroxisomal AAA-ATPase Pex6 is required for Pex15 binding and proper assembly with Pex1.
著者: Bashir A Ali / Ryan M Judy / Saikat Chowdhury / Nicole K Jacobsen / Dominic T Castanzo / Kaili L Carr / Chris D Richardson / Gabriel C Lander / Andreas Martin / Brooke M Gardner /
要旨: The heterohexameric ATPases associated with diverse cellular activities (AAA)-ATPase Pex1/Pex6 is essential for the formation and maintenance of peroxisomes. Pex1/Pex6, similar to other AAA-ATPases, ...The heterohexameric ATPases associated with diverse cellular activities (AAA)-ATPase Pex1/Pex6 is essential for the formation and maintenance of peroxisomes. Pex1/Pex6, similar to other AAA-ATPases, uses the energy from ATP hydrolysis to mechanically thread substrate proteins through its central pore, thereby unfolding them. In related AAA-ATPase motors, substrates are recruited through binding to the motor's N-terminal domains or N terminally bound cofactors. Here, we use structural and biochemical techniques to characterize the function of the N1 domain in Pex6 from budding yeast, Saccharomyces cerevisiae. We found that although Pex1/ΔN1-Pex6 is an active ATPase in vitro, it does not support Pex1/Pex6 function at the peroxisome in vivo. An X-ray crystal structure of the isolated Pex6 N1 domain shows that the Pex6 N1 domain shares the same fold as the N-terminal domains of PEX1, CDC48, and NSF, despite poor sequence conservation. Integrating this structure with a cryo-EM reconstruction of Pex1/Pex6, AlphaFold2 predictions, and biochemical assays shows that Pex6 N1 mediates binding to both the peroxisomal membrane tether Pex15 and an extended loop from the D2 ATPase domain of Pex1 that influences Pex1/Pex6 heterohexamer stability. Given the direct interactions with both Pex15 and the D2 ATPase domains, the Pex6 N1 domain is poised to coordinate binding of cofactors and substrates with Pex1/Pex6 ATPase activity.
履歴
登録2023年8月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月13日-
マップ公開2023年12月13日-
更新2024年1月10日-
現状2024年1月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41788.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41788.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 280 pix.
= 322. Å		1.15 Å/pix.
x 280 pix.
= 322. Å		1.15 Å/pix.
x 280 pix.
= 322. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.107
最小 - 最大-0.19697793 - 0.4874597
平均 (標準偏差)-0.0009041298 (±0.021826863)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 322.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41788_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41788_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pex1/Pex6 AAA-ATPase

全体名称: Pex1/Pex6 AAA-ATPase
要素
  • 複合体: Pex1/Pex6 AAA-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX1
    • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Pex1/Pex6 AAA-ATPase

超分子名称: Pex1/Pex6 AAA-ATPase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 637 KDa

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分子 #1: Peroxisomal ATPase PEX1

分子名称: Peroxisomal ATPase PEX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 118.653977 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTTTKRLKFE NLRIQFSNAI VGNFLRLPHS IINVLESTNY AIQEFGIAVH SHNSDIPIVH LGWDGHDSGS SENVVLINPV LATVYDLNQ KSPLVDLYIQ RYDHTHLATE VYVTPETSDD WEIIDANAMR FQNGEILHQT RIVTPGETLI CYLEGIVTKF K IDRVEPSM ...文字列:
MTTTKRLKFE NLRIQFSNAI VGNFLRLPHS IINVLESTNY AIQEFGIAVH SHNSDIPIVH LGWDGHDSGS SENVVLINPV LATVYDLNQ KSPLVDLYIQ RYDHTHLATE VYVTPETSDD WEIIDANAMR FQNGEILHQT RIVTPGETLI CYLEGIVTKF K IDRVEPSM KSARITDGSL VVVAPKVNKT RLVKAEYGHS NKTILKNGAI QLLKKVILRS TVCKMDFPKD NLFVVYISDG AQ LPSQKGY ASIVKCSLRQ SKKSDSDNKS VGIPSKKIGV FIKCDSQIPE NHIALSSHLW DAFFTHPMNG AKIKLEFLQM NQA NIISGR NATVNIKYFG KDVPTKSGDQ YSKLLGGSLL TNNLILPTEQ IIIEIKKGES EQQLCNLNEI SNESVQWKVT QMGK EEVKD IIERHLPKHY HVKETGEVSR TSKDEDDFIT VNSIKKEMVN YLTSPIIATP AIILDGKQGI GKTRLLKELI NEVEK DHHI FVKYADCETL HETSNLDKTQ KLIMEWCSFC YWYGPSLIVL DNVEALFGKP QANDGDPSNN GQWDNASKLL NFFINQ VTK IFNKDNKRIR VLFSGKQKTQ INPLLFDKHF VSETWSLRAP DKHARAKLLE YFFSKNQIMK LNRDLQFSDL SLETEGF SP LDLEIFTEKI FYDLQLERDC DNVVTRELFS KSLSAFTPSA LRGVKLTKET NIKWGDIGAL ANAKDVLLET LEWPTKYE P IFVNCPLRLR SGILLYGYPG CGKTLLASAV AQQCGLNFIS VKGPEILNKF IGASEQNIRE LFERAQSVKP CILFFDEFD SIAPKRGHDS TGVTDRVVNQ LLTQMDGAEG LDGVYILAAT SRPDLIDSAL LRPGRLDKSV ICNIPTESER LDILQAIVNS KDKDTGQKK FALEKNADLK LIAEKTAGFS GADLQGLCYN AYLKSVHRWL SAADQSEVVP GNDNIEYFSI NEHGRREENR L RLKTLLQQ DVVHETKTST SAASELTAVV TINDLLEACQ ETKPSISTSE LVKLRGIYDR FQKDRNGEMP NGENSIDIGS RL SLMGSSD YKDDDDK

UniProtKB: Peroxisomal ATPase PEX1

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分子 #2: Peroxisomal ATPase PEX6

分子名称: Peroxisomal ATPase PEX6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 117.306758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPMKASLT FSLSGIYAPC SISRDIYLEY GDKKAECLYG TIRLPQYGPG CTPGKIVHCV LDDSLPFCSI VVPSKLFGF MPTQPTMDFC YFEPILDNVV PVLDSVTFLI NEQLYSKLMD LPQEMQQIQF LHYKYNINSM ETVVHSRDIL T SGLCQILN ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPMKASLT FSLSGIYAPC SISRDIYLEY GDKKAECLYG TIRLPQYGPG CTPGKIVHCV LDDSLPFCSI VVPSKLFGF MPTQPTMDFC YFEPILDNVV PVLDSVTFLI NEQLYSKLMD LPQEMQQIQF LHYKYNINSM ETVVHSRDIL T SGLCQILN CSPFPQGLVD FTETQLILVN DTEQKLSALK YANEDEEYAL PKIGTNSALS IDLESLPCTI SRDLLRPAPH IN DDNSIYA FTDAETLLRL DVTSGSFITV SNMGCVRLVK LFVLLLPNGF KKRTIYAPPK IIASFPDCSV VTISKSNIGH TDI PIANQV FISRVGGWLQ SQKCFQNIIL TTLKKFFSES KRILCQNDLI PIAFDSSMAD LNIAEENDES DDEDELGQYY KNDS LVWFF VTSAELDCFS KDNSHFIIDP NRTKLITTNI TNRRPLPLSR SNLQRYYGFA ETFYYDLHIF PYVRQLVNIL ETSFN CSQR GITLNASVLL HSTTNNVGKA TMVRFASKYL GIHLLEIDCL SLTSNSRQLD STSKIIGYIR AKCENVLPYA SPAVIF LAH LDSILLDVNA NQDPEAIKLQ KSINFEMSKL LDDFTFKFPG TTFVGSVNNI DNVPSSFRSH MRFEILVPVP SEAQRLR IF QWYLSSHELN RDVQQKVPVS YMDNISFSSL SSYSAGLTPL DIKSIVETAR MTATARFYQE SKKCGWLPQS ILITQEDL S KATSKARNEF SVSIGAPQIP NVTWDDIGGI DFVKGEILDT IDMPLKHPEL FTSGMKKRSG ILFYGPPGTG KTLMAKAIA TNFSLNFFSV KGPELLNMYI GESEANVRRV FQKAREAKPC VIFFDEIDSV APKRGNQGDS GGVMDRIVSQ LLAELDGMST DADGVFVIG ATNRPDLLDE ALLRPGRFDK LLYLGIPDTD TKQLNILEAL TRKFVLDNDV KLIELAKLCP FNYTGADFYA L CSDAMLNA MSRIARMVEK KVSQHNELTG ENISTRRWFD KIATKEDTKV VVKMEDFLKA QEQLTPSVSR AELNHYEAVR AN FEGA

UniProtKB: Peroxisomal ATPase PEX6

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 10 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称式
1.0 mMATP
60.0 mMHEPES
50.0 mMsodium chlorideNaCl
50.0 mMpotassium chlorideKCl
10.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
5.0 %glycerol
0.5 mMEDTA
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
温度最低: 83.0 K / 最高: 83.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 43478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 43478
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2355327
詳細: Lowpass (20A) template picking of 200nm diameter particles using cryoSPARC 3.3.2.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6359


詳細: 30A lowpass filtered
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 106005
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-8u0v:
S. cerevisiae Pex1/Pex6 with 1 mM ATP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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