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万見
- EMDB-41018: Microtubule-TTLL6 map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41018
タイトルMicrotubule-TTLL6 map
マップデータMap of TTLL6 bound to alpha1B and betaI and betaIVb microtubules
試料
  • 複合体: TTLL6 bound to unmodified human microtubules
    • 複合体: Tubulin alpha-1B chain, Tubulin betaI chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • 複合体: Tubulin polyglutamylase TTLL6
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin polyglutamylase TTLL6
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
キーワードtubulin post-translational modifications / microtubules / TTLL / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / microtubule severing / 9+0 non-motile cilium / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation ...positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / microtubule severing / 9+0 non-motile cilium / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Gap junction assembly / microtubule bundle formation / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / GTPase activating protein binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / natural killer cell mediated cytotoxicity / intercellular bridge / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / cytoplasmic microtubule / MHC class I protein binding / Recycling pathway of L1 / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / spindle assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / tubulin binding / ciliary basal body / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / cilium / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / azurophil granule lumen / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / cell body / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton / membrane raft / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin polyglutamylase TTLL6 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Mahalingan KK / Grotjahn D / Li Y / Lander GC / Zehr EA / Roll-Mecak A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)ZO1 NS003163 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis for α-tubulin-specific and modification state-dependent glutamylation.
著者: Kishore K Mahalingan / Danielle A Grotjahn / Yan Li / Gabriel C Lander / Elena A Zehr / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. ...Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. How TTLLs specialize for specific substrate recognition and ultimately modification-pattern generation is largely unknown. TTLL6, a glutamylase implicated in ciliopathies, preferentially modifies tubulin α-tails in microtubules. Cryo-electron microscopy, kinetic analysis and single-molecule biochemistry reveal an unprecedented quadrivalent recognition that ensures simultaneous readout of microtubule geometry and posttranslational modification status. By binding to a β-tubulin subunit, TTLL6 modifies the α-tail of the longitudinally adjacent tubulin dimer. Spanning two tubulin dimers along and across protofilaments (PFs) ensures fidelity of recognition of both the α-tail and the microtubule. Moreover, TTLL6 reads out and is stimulated by glutamylation of the β-tail of the laterally adjacent tubulin dimer, mediating crosstalk between α-tail and β-tail. This positive feedback loop can generate localized microtubule glutamylation patterns. Our work uncovers general principles that generate tubulin chemical and topographic complexity.
履歴
登録2023年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41018.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41018.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 699 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of TTLL6 bound to alpha1B and betaI and betaIVb microtubules
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 568 pix.
= 653.2 Å		1.15 Å/pix.
x 568 pix.
= 653.2 Å		1.15 Å/pix.
x 568 pix.
= 653.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.004583602 - 2.1002111
平均 (標準偏差)0.00045120815 (±0.01583709)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ568568568
Spacing568568568
セルA=B=C: 653.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41018_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map of TTLL6 bound to alpha1B and betaI...

ファイルemd_41018_additional_1.map
注釈Map of TTLL6 bound to alpha1B and betaI and betaIVb microtubules that was not post-processes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Second half-map of TTLL6 bound to alpha1B and...

ファイルemd_41018_half_map_1.map
注釈Second half-map of TTLL6 bound to alpha1B and betaI and betaIVb microtubules
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: First half-map of TTLL6 bound to alpha1B and...

ファイルemd_41018_half_map_2.map
注釈First half-map of TTLL6 bound to alpha1B and betaI and betaIVb microtubules
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TTLL6 bound to unmodified human microtubules

全体名称: TTLL6 bound to unmodified human microtubules
要素
  • 複合体: TTLL6 bound to unmodified human microtubules
    • 複合体: Tubulin alpha-1B chain, Tubulin betaI chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • 複合体: Tubulin polyglutamylase TTLL6
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin polyglutamylase TTLL6
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

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超分子 #1: TTLL6 bound to unmodified human microtubules

超分子名称: TTLL6 bound to unmodified human microtubules / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Microtubules were decorated with TTLL6 on electron microscopy grids
分子量理論値: 300 KDa

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超分子 #2: Tubulin alpha-1B chain, Tubulin betaI chain

超分子名称: Tubulin alpha-1B chain, Tubulin betaI chain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 細胞中の位置: cytoplasm

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超分子 #3: Tubulin polyglutamylase TTLL6

超分子名称: Tubulin polyglutamylase TTLL6 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞中の位置: cytoplasm

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分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: a-tubulin from tsA201 cell line / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 組織: kidney / 細胞: Epithelial-like
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 組織: kidney / 細胞: Epithelial-like
分子量理論値: 49.717629 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQVFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMAVT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEED FGEEAEEEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: Tubulin polyglutamylase TTLL6

分子名称: Tubulin polyglutamylase TTLL6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 59.145621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLQCLTSESE EGAEEREESS TEDLEELKEF VTLAFVRENT QKRLQNAQQH GKKKRKKKRL VINLSNCRYD SVRRAAQQYG LREAGDNDD WTLYWTDYSV SLERVMEMKS YQKINHFPGM SEICRKDLLA RNMSRMLKLF PKDFHFFPRT WCLPADWGDL Q TYSRTRKN ...文字列:
MLQCLTSESE EGAEEREESS TEDLEELKEF VTLAFVRENT QKRLQNAQQH GKKKRKKKRL VINLSNCRYD SVRRAAQQYG LREAGDNDD WTLYWTDYSV SLERVMEMKS YQKINHFPGM SEICRKDLLA RNMSRMLKLF PKDFHFFPRT WCLPADWGDL Q TYSRTRKN KTYICKPDSG CQGRGIFITR SVKEIKPGED MICQLYISKP FIIDGFKFDL RVYVLVTSCD PLRVFVYNEG LA RFATTSY SHPNLDNLDE ICMHLTNYSI NKHSSNFVQD AFSGSKRKLS TFNSYMKTHG YDVEQIWRGI EDVIIKTLIS AHP VIKHNY HTCFPSHTLN SACFEILGFD ILLDRKLKPW LLEVNHSPSF STDSKLDKEV KDSLLYDALV LINLGNCDKK KVLE EERQR GRFLQQCPNR EIRLEEVKGF QAMRLQKTEE YEKKNCGGFR LIYPGLNLEK YDKFFQDNSS LFQNTVASRA RELYA RQLI QELRQKQEKK VFLKKARKA

UniProtKB: Tubulin polyglutamylase TTLL6

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分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
40.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMKClPotassium chloride
20.0 mMMgCl2Magnesium chloride
4.0 mMDTTDithiothreitol
20.0 uMATPAdenosine triphosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 100 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 303 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was blotted with Whatman #5 blotting paper on both sides of the grid for 3 s with a blot offset of -1 using a Vitrobot Mark IV (Thermo Fisher Scientific) with a chamber set to 30C ...詳細: The sample was blotted with Whatman #5 blotting paper on both sides of the grid for 3 s with a blot offset of -1 using a Vitrobot Mark IV (Thermo Fisher Scientific) with a chamber set to 30C at 100% humidity and subsequently plunged into liquid ethane..
詳細TTLL6 decoration of microtubule was heterogenous

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-39 / 実像数: 2771 / 平均露光時間: 9.75 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 36000
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 59044
詳細: Due to highly heterogeneous TTLL6 decoration of microtubules microtubules were manually selected. 59044 overlapping segments with a box size of 568 pixels were extracted every 82 A
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: synthetic microtubule references were generated in UCSF Chimera
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 392289
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5n5n

residue_range: 1-437, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6vzu

chain_id: A, residue_range: 57-461, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-8t42:
Model of TTLL6 MTBH1-2 bound to microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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