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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4078 | |||||||||
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タイトル | Structure of bacterial 30S-IF1-IF3-mRNA-tRNA translation pre-initiation complex(state-2C) | |||||||||
マップデータ | For optimal visualization of IF3 N-terminal domain, gauss-filter de map by 1.1 and display it at 0.04 contour | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation initiation factor activity / ribosome binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex ...translation initiation factor activity / ribosome binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / Thermus thermophilus (バクテリア) / Escherichia coli (大腸菌) / Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Hussain T / Llacer JL / Wimberly BT / Ramakrishnan V | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2016 タイトル: Large-Scale Movements of IF3 and tRNA during Bacterial Translation Initiation. 著者: Tanweer Hussain / Jose L Llácer / Brian T Wimberly / Jeffrey S Kieft / V Ramakrishnan / 要旨: In bacterial translational initiation, three initiation factors (IFs 1-3) enable the selection of initiator tRNA and the start codon in the P site of the 30S ribosomal subunit. Here, we report 11 ...In bacterial translational initiation, three initiation factors (IFs 1-3) enable the selection of initiator tRNA and the start codon in the P site of the 30S ribosomal subunit. Here, we report 11 single-particle cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstructions of the complex of bacterial 30S subunit with initiator tRNA, mRNA, and IFs 1-3, representing different steps along the initiation pathway. IF1 provides key anchoring points for IF2 and IF3, thereby enhancing their activities. IF2 positions a domain in an extended conformation appropriate for capturing the formylmethionyl moiety charged on tRNA. IF3 and tRNA undergo large conformational changes to facilitate the accommodation of the formylmethionyl-tRNA (fMet-tRNA(fMet)) into the P site for start codon recognition. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4078.map.gz | 61.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4078-v30.xml emd-4078.xml | 42.9 KB 42.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4078.png | 169.4 KB | ||
その他 | emd_4078_half_map_1.map.gz emd_4078_half_map_2.map.gz | 58.9 MB 59 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4078 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4078 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4078_validation.pdf.gz | 434.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4078_full_validation.pdf.gz | 433.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4078_validation.xml.gz | 11 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4078 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4078 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5lmsMC 4073C 4074C 4075C 4076C 4077C 4079C 4080C 4081C 4082C 4083C 5lmnC 5lmoC 5lmpC 5lmqC 5lmrC 5lmtC 5lmuC 5lmvC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4078.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | For optimal visualization of IF3 N-terminal domain, gauss-filter de map by 1.1 and display it at 0.04 contour | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_4078_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_4078_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 30S-IF1-IF3-mRNA-tRNA pre-initiation complex (state-2C)
+超分子 #1: 30S-IF1-IF3-mRNA-tRNA pre-initiation complex (state-2C)
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #24: mRNA
+分子 #25: tRNAi
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S14 type Z
+分子 #15: 30S ribosomal protein S15
+分子 #16: 30S ribosomal protein S16
+分子 #17: 30S ribosomal protein S17
+分子 #18: 30S ribosomal protein S18
+分子 #19: 30S ribosomal protein S19
+分子 #20: 30S ribosomal protein S20
+分子 #21: 30S ribosomal protein Thx
+分子 #22: Translation initiation factor IF-1
+分子 #23: Translation initiation factor IF-3
+分子 #26: ZINC ION
+分子 #27: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.08 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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温度 | 最低: 90.0 K / 最高: 100.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: OTHER / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 4400 / 平均露光時間: 1.1 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 詳細: Recorded in a FEI Falcon III direct electron detector. Images were collected in movie-mode at 32 frames per second |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 78000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: Average FSC |
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得られたモデル | PDB-5lms: |