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- EMDB-4015: A 3.9 Angstrom structure of HIV-1 CA-SP1 assembled in presence of... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4015
タイトルA 3.9 Angstrom structure of HIV-1 CA-SP1 assembled in presence of Bevirimat
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24
キーワードHIV-1 capsid SP1 / viral protein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding ...viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス) / Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Schur FKM / Obr M
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationBR 3635/2-1 ドイツ
German Research FoundationKR 906/7-1 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: An atomic model of HIV-1 capsid-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation.
著者: Florian K M Schur / Martin Obr / Wim J H Hagen / William Wan / Arjen J Jakobi / Joanna M Kirkpatrick / Carsten Sachse / Hans-Georg Kräusslich / John A G Briggs /
要旨: Immature HIV-1 assembles at and buds from the plasma membrane before proteolytic cleavage of the viral Gag polyprotein induces structural maturation. Maturation can be blocked by maturation ...Immature HIV-1 assembles at and buds from the plasma membrane before proteolytic cleavage of the viral Gag polyprotein induces structural maturation. Maturation can be blocked by maturation inhibitors (MIs), thereby abolishing infectivity. The CA (capsid) and SP1 (spacer peptide 1) region of Gag is the key regulator of assembly and maturation and is the target of MIs. We applied optimized cryo-electron tomography and subtomogram averaging to resolve this region within assembled immature HIV-1 particles at 3.9 angstrom resolution and built an atomic model. The structure reveals a network of intra- and intermolecular interactions mediating immature HIV-1 assembly. The proteolytic cleavage site between CA and SP1 is inaccessible to protease. We suggest that MIs prevent CA-SP1 cleavage by stabilizing the structure, and MI resistance develops by destabilizing CA-SP1.
履歴
登録2016年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月29日-
マップ公開2016年7月13日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.112
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5l93
  • 表面レベル: 0.112
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5l93
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4015.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4015.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 192 pix.
= 259.2 Å		1.35 Å/pix.
x 192 pix.
= 259.2 Å		1.35 Å/pix.
x 192 pix.
= 259.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.112 / ムービー #1: 0.112
最小 - 最大-0.29335153 - 0.5368952
平均 (標準偏差)0.0006436251 (±0.04243836)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 259.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z259.200259.200259.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.2930.5370.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human immunodeficiency virus 1

全体名称: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24

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超分子 #1: Human immunodeficiency virus 1

超分子名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Virus-like particles were obtained by in vitro assembly of a truncated Gag construct (deltaMACANCSP2) in presence of the maturation inhibitor Bevirimat
NCBI-ID: 11676 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Capsid protein p24

分子名称: Capsid protein p24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate NY5
分子量理論値: 24.789396 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SPRTLNAWVK VVEEKAFSPE VIPMFSALSE GATPQDLNTM LNTVGGHQAA MQMLKETINE EAAEWDRLHP VHAGPIAPGQ MREPRGSDI AGTTSTLQEQ IGWMTHNPPI PVGEIYKRWI ILGLNKIVRM YSPTSILDIR QGPKEPFRDY VDRFYKTLRA E QASQEVKN ...文字列:
SPRTLNAWVK VVEEKAFSPE VIPMFSALSE GATPQDLNTM LNTVGGHQAA MQMLKETINE EAAEWDRLHP VHAGPIAPGQ MREPRGSDI AGTTSTLQEQ IGWMTHNPPI PVGEIYKRWI ILGLNKIVRM YSPTSILDIR QGPKEPFRDY VDRFYKTLRA E QASQEVKN WMTETLLVQN ANPDCKTILK ALGPGATLEE MMTACQGVGG PGHKARVLAE AMSQVT

UniProtKB: Gag polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMHEPES
100.0 mMSodium ChlorideNaCl
1.0 mMEDTA
1.0 mMTCEP

詳細: Virus-like particles were assembled in the presence of nucleic acid (73mer oligonucleotide, 1:10 molar ratio oligonucleotide:protein).
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: at 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細: 10nM colloidal gold was added to the sample prior to plunge freezing..
詳細Virus-like particles were assembled in vitro

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
詳細Nanoprobe
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 8-10 / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 3.4 e/Å2
詳細: Number of frames ranged from 8-10 Exposure time per tilt ranged from 0.8 to 1.0 seconds
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Frames were aligned using MotionCorr. Tilts in a tilt series were exposure filtered for cumulative electron dose. Tomograms were reconstructed using IMOD.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: AV3, TOM Toolbox) / 使用したサブトモグラム数: 128733
抽出トモグラム数: 43 / 使用した粒子像数: 527528
詳細: Subtomograms were extracted from the surface of each particle according to the determined radius of the particle.
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア: (名称: AV3, TOM Toolbox) / 詳細: Cross-correlation based template matching

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1l6n

chain_id: 1, residue_range: 148-279, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3ds2

chain_id: 1, residue_range: 280-353, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1u57

chain_id: 2, residue_range: 354-371, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-5l93:
An atomic model of HIV-1 CA-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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