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万見
- PDB-3j7b: Catalase solved at 3.2 Angstrom resolution by MicroED -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j7b
タイトルCatalase solved at 3.2 Angstrom resolution by MicroED
要素Catalaseカタラーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / catalase complex / cellular detoxification of hydrogen peroxide / Peroxisomal protein import / カタラーゼ / catalase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide ...Detoxification of Reactive Oxygen Species / catalase complex / cellular detoxification of hydrogen peroxide / Peroxisomal protein import / カタラーゼ / catalase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / ペルオキシソーム / heme binding / enzyme binding / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / カタラーゼ / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / カタラーゼ / catalase family profile. / Catalase superfamily / Few Secondary Structures / イレギュラー / Up-down Bundle / Βバレル / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-NDP / カタラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Nannenga, B.L. / Shi, D. / Hattne, J. / Reyes, F.E. / Gonen, T.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structure of catalase determined by MicroED.
著者: Brent L Nannenga / Dan Shi / Johan Hattne / Francis E Reyes / Tamir Gonen /
要旨: MicroED is a recently developed method that uses electron diffraction for structure determination from very small three-dimensional crystals of biological material. Previously we used a series of ...MicroED is a recently developed method that uses electron diffraction for structure determination from very small three-dimensional crystals of biological material. Previously we used a series of still diffraction patterns to determine the structure of lysozyme at 2.9 Å resolution with MicroED (Shi et al., 2013). Here we present the structure of bovine liver catalase determined from a single crystal at 3.2 Å resolution by MicroED. The data were collected by continuous rotation of the sample under constant exposure and were processed and refined using standard programs for X-ray crystallography. The ability of MicroED to determine the structure of bovine liver catalase, a protein that has long resisted atomic analysis by traditional electron crystallography, demonstrates the potential of this method for structure determination.
履歴
登録2014年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Other
改定 1.22022年8月24日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / em_image_scans / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6314
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase
B: Catalase
C: Catalase
D: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,44412
ポリマ－239,9974
非ポリマー5,4488
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area54220 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area59110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.842, 172.081, 182.067
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Catalase / カタラーゼ


分子量: 59999.160 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00432, カタラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Bovine liver catalase / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 6.3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2014年6月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
撮影電子線照射量: 0.1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→125.061 Å / Num. all: 36043 / Num. obs: 28101

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0075 / 分類: 精密化
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化解像度: 3.2→125.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.795 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.745 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.853 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3079 1369 4.9 %RANDOM
Rwork0.2621 26732 --
obs0.2644 28101 77.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 34.26 Å2 / Biso mean: 22.123 Å2 / Biso min: 16.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.26 Å20 Å2
3---3.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→125.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16068 0 364 0 16432
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.010.01916956
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d00.0215384
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.2321.96823124
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg3.501335360
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg5.19751992
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg33.65123.665884
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg14.73152596
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_4_deg19.80215124
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.0570.22336
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.010.02119520
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other0.0270.024292
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_it0.3292.2347980
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_other0.3292.2347979
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_it0.513.3519968
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 90 -
Rwork0.348 1688 -
all-1778 -
obs--68.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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