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万見
- PDB-3j2n: The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j2n
タイトルThe X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail
要素
  • Tail connector protein Gp15
  • Tail sheath protein Gp18
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage T4 / phage tail terminator protein / phage sheath protein
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, sheath / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / virion component
類似検索 - 分子機能
Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail completion protein gp15 / Tail sheath protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
データ登録者Fokine, A. / Zhang, Z. / Kanamaru, S. / Bowman, V.D. / Aksyuk, A. / Arisaka, F. / Rao, V.B. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: The molecular architecture of the bacteriophage T4 neck.
著者: Andrei Fokine / Zhihong Zhang / Shuji Kanamaru / Valorie D Bowman / Anastasia A Aksyuk / Fumio Arisaka / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
要旨: A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently ...A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently assembled head. Here we report the crystal structure of the gp15 hexamer, describe its interactions in T4 virions that have either an extended tail or a contracted tail, and discuss its structural relationship to other phage proteins. The neck of T4 virions is decorated by the "collar" and "whiskers", made of fibritin molecules. Fibritin acts as a chaperone helping to attach the long tail fibers to the virus during the assembly process. The collar and whiskers are environment-sensing devices, regulating the retraction of the long tail fibers under unfavorable conditions, thus preventing infection. Cryo-electron microscopy analysis suggests that twelve fibritin molecules attach to the phage neck with six molecules forming the collar and six molecules forming the whiskers.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 2004
タイトル: Three-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacteriophage T4 on infection of its host.
著者: Petr G Leiman / Paul R Chipman / Victor A Kostyuchenko / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: The contractile tail of bacteriophage T4 undergoes major structural transitions when the virus attaches to the host cell surface. The baseplate at the distal end of the tail changes from a hexagonal ...The contractile tail of bacteriophage T4 undergoes major structural transitions when the virus attaches to the host cell surface. The baseplate at the distal end of the tail changes from a hexagonal to a star shape. This causes the sheath around the tail tube to contract and the tail tube to protrude from the baseplate and pierce the outer cell membrane and the cell wall before reaching the inner cell membrane for subsequent viral DNA injection. Analogously, the T4 tail can be contracted by treatment with 3 M urea. The structure of the T4 contracted tail, including the head-tail joining region, has been determined by cryo-electron microscopy to 17 A resolution. This 1200 A-long, 20 MDa structure has been interpreted in terms of multiple copies of its approximately 20 component proteins. A comparison with the metastable hexagonal baseplate of the mature virus shows that the baseplate proteins move as rigid bodies relative to each other during the structural change.
履歴
登録2012年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Data processing / Structure summary / カテゴリ: audit_author / em_software / Item: _audit_author.name / _em_software.name
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1086
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1086
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1089
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail connector protein Gp15
B: Tail connector protein Gp15
C: Tail connector protein Gp15
D: Tail connector protein Gp15
E: Tail connector protein Gp15
F: Tail connector protein Gp15
U: Tail sheath protein Gp18
V: Tail sheath protein Gp18
W: Tail sheath protein Gp18
X: Tail sheath protein Gp18
Y: Tail sheath protein Gp18
Z: Tail sheath protein Gp18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)617,26212
ポリマ－617,26212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Tail connector protein Gp15 / Tail completion protein 15


分子量: 31587.486 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11112
#2: タンパク質
Tail sheath protein Gp18


分子量: 71289.484 Da / 分子数: 6 / Mutation: R510P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13332
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT D100E, G148A, N150I, Y151I, E301G, A399V, AND H454Y ARE NATURAL VARIANTS AS ...THE AUTHORS STATE THAT D100E, G148A, N150I, Y151I, E301G, A399V, AND H454Y ARE NATURAL VARIANTS AS PER PDB ENTRY 3FOA.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID詳細
1Bacteriophage T4 tailVIRUS0
2gp151Hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15
3gp181Model of the bacteriophage T4 tail sheath protein gp18. The model of the full gp18 protein was created based on the crystal structure of the gp18M truncation mutant (PDB IDs: 3FOA, 3FOI) and the X-ray structure of the Lin1278 protein (PDB ID: 3LML).
緩衝液名称: 3 M urea / pH: 7.5 / 詳細: 3 M urea
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 200 mesh copper grid
急速凍結凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2002年1月6日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
資料ホルダタイプ: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 詳細: Kodak SO163 film
電子光学装置エネルギーフィルター名称: FEI
画像スキャンデジタル画像の数: 100
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1965 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.93 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.93 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38334 0 0 0 38334

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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