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- PDB-3j0d: Models for the T. thermophilus ribosome recycling factor bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0d
タイトルModels for the T. thermophilus ribosome recycling factor bound to the E. coli post-termination complex
要素
  • (ribosomal 16S ...) x 2
  • (ribosomal 23S ...) x 6
  • 30S ribosomal protein S12
  • 50S ribosomal protein L11
  • Ribosome-recycling factor
キーワードTRANSLATION / ribosome / ribosome recycling factor
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational termination / stringent response / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly ...cytoplasmic translational termination / stringent response / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 ...Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Ribosome-recycling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.1 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Shaikh, T.R. / Iwakura, N. / Kaji, H. / Kaji, A. / Agrawal, R.K.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2012
タイトル: Structural insights into initial and intermediate steps of the ribosome-recycling process.
著者: Takeshi Yokoyama / Tanvir R Shaikh / Nobuhiro Iwakura / Hideko Kaji / Akira Kaji / Rajendra K Agrawal /
要旨: The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron ...The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron microscopic structures of the PoTC·RRF complex, with and without EF-G. We find that domain II of RRF initially interacts with universally conserved residues of the 23S rRNA helices 43 and 95, and protein L11 within the 50S ribosomal subunit. Upon EF-G binding, both RRF and tRNA are driven towards the tRNA-exit (E) site, with a large rotational movement of domain II of RRF towards the 30S ribosomal subunit. During this intermediate step of the recycling process, domain II of RRF and domain IV of EF-G adopt hitherto unknown conformations. Furthermore, binding of EF-G to the PoTC·RRF complex reverts the ribosome from ratcheted to unratcheted state. These results suggest that (i) the ribosomal intersubunit reorganizations upon RRF binding and subsequent EF-G binding could be instrumental in destabilizing the PoTC and (ii) the modes of action of EF-G during tRNA translocation and ribosome-recycling steps are markedly different.
履歴
登録2011年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22014年7月23日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1915
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1915
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1916
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ribosomal 23S RNA
B: ribosomal 23S RNA
C: ribosomal 23S RNA
D: ribosomal 23S RNA
E: ribosomal 23S RNA
F: ribosomal 23S RNA
G: 50S ribosomal protein L11
H: ribosomal 16S RNA
h: ribosomal 16S RNA
I: 30S ribosomal protein S12
J: Ribosome-recycling factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,46111
ポリマ－106,46111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
詳細THE FULL BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A COMPLEX OF MRNA, TRNA, RRF, AND RIBOSOME. REMARK 350 REFERS ONLY TO INDIVIDUAL CHAINS THAT WERE MODELED AND DOES NOT REPRESENT THE FULL BIOLOGICAL ASSEMBLY.

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要素

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Ribosomal 23S ... , 6種, 6分子 ABCDEF

#1: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 16114.632 Da / 分子数: 1 / 断片: helices 43 and 44 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#2: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 6994.202 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 69 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#3: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 5459.285 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 71 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#4: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 4228.565 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 80 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#5: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 6117.697 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 93 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#6: RNA鎖 ribosomal 23S RNA


分子量: 6155.753 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 95 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2

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タンパク質 , 3種, 3分子 GIJ

#7: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S12


分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3
#11: タンパク質 Ribosome-recycling factor / RRF / Ribosome-releasing factor


分子量: 21029.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q9WX76

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Ribosomal 16S ... , 2種, 2分子 Hh

#8: RNA鎖 ribosomal 16S RNA


分子量: 5787.508 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 44 strand 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2
#9: RNA鎖 ribosomal 16S RNA


分子量: 6173.722 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 44 strand 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: U00096.2

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詳細

配列の詳細RIBOSOMAL RNA IS ONLY PARTIALLY MODELED IN THIS ENTRY: CHAINS A-F ARE PARTS OF THE 23S RIBOSOMAL ...RIBOSOMAL RNA IS ONLY PARTIALLY MODELED IN THIS ENTRY: CHAINS A-F ARE PARTS OF THE 23S RIBOSOMAL RNA AND CHAINS H AND h ARE PARTS OF THE 16S RIBOSOMAL RNA.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. COLI POST TERMINATION COMPLEX / タイプ: RIBOSOME / 詳細: POTC-TTRRF
緩衝液名称: BUFFER R / pH: 7.5 / 詳細: BUFFER R
試料濃度: 0.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL HOLEY CARBON FILM G
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITROBOT

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2010年12月23日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50310 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF CORRECTION OF 3D MAPS BY WIENER FILTRATION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D PROJECTION MATCHING / 解像度: 11.1 Å / 粒子像の数: 153927 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.78 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE FITTING (MDFF)
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12AVY

2avy
PDB 未公開エントリ

12AVY1PDBexperimental model
22AW4

2aw4
PDB 未公開エントリ

12AW42PDBexperimental model
31EH1

1eh1

11EH13PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3464 3796 0 0 7260

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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