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- PDB-3iyr: tmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyr
タイトルtmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome
要素
  • SsrA-binding protein
  • tmRNA
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN/RNA / TMRNA / SMPB / RIBOSOME / TRANS-TRANSLATION / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-translation / rRNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SsrA-binding protein / SsrA-binding protein, conserved site / Small protein B / SmpB protein / SsrA-binding protein.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / SsrA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13 Å
データ登録者Weis, F. / Bron, P. / Giudice, E. / Rolland, J.P. / Thomas, D. / Felden, B. / Gillet, R.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2010
タイトル: tmRNA-SmpB: a journey to the centre of the bacterial ribosome.
著者: Félix Weis / Patrick Bron / Emmanuel Giudice / Jean-Paul Rolland / Daniel Thomas / Brice Felden / Reynald Gillet /
要旨: Ribosomes mediate protein synthesis by decoding the information carried by messenger RNAs (mRNAs) and catalysing peptide bond formation between amino acids. When bacterial ribosomes stall on ...Ribosomes mediate protein synthesis by decoding the information carried by messenger RNAs (mRNAs) and catalysing peptide bond formation between amino acids. When bacterial ribosomes stall on incomplete messages, the trans-translation quality control mechanism is activated by the transfer-messenger RNA bound to small protein B (tmRNA-SmpB ribonucleoprotein complex). Trans-translation liberates the stalled ribosomes and triggers degradation of the incomplete proteins. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of tmRNA-SmpB accommodated or translocated into stalled ribosomes. Two atomic models for each state are proposed. This study reveals how tmRNA-SmpB crosses the ribosome and how, as the problematic mRNA is ejected, the tmRNA resume codon is placed onto the ribosomal decoding site by new contacts between SmpB and the nucleotides upstream of the tag-encoding sequence. This provides a structural basis for the transit of the large tmRNA-SmpB complex through the ribosome and for the means by which the tmRNA internal frame is set for translation to resume.
履歴
登録2010年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5189
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5189
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tmRNA
B: SsrA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,3022
ポリマ－130,3022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 tmRNA


分子量: 112818.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: GenBank: AP008226.1
#2: タンパク質 SsrA-binding protein


分子量: 17483.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q8RR57

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Thermus thermophilus 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME
分子量値: 2.3 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
詳細: 5mM Hepes-KOH (pH 7.5), 10mM NH4Cl, 10mM MgOAc, 50mM KCl, 0.1mM EDTA and 6mM BetaME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 5mM Hepes-KOH (pH 7.5), 10mM NH4Cl, 10mM MgOAc, 50mM KCl, 0.1mM EDTA and 6mM BetaME
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2200FS / 日付: 2009年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 45700 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3IMAGIC5３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 70761 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1FLEXIBLE FITREALCross-CorrelationREFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body and flexible fitting DETAILS--The domains were initially separately fitted by manual docking and then further optimized using mdff. A model of SmpB C-terminal Tail (KAYEKRREDKKEAVRRALEEL) was added.
2FLEXIBLE FITREALCross-CorrelationREFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body and flexible fitting DETAILS--each subdomain (H2b-c, H5, pk1, pk2, pk3, pk4) were initially separately fitted by manual docking and then further optimized using mdff.
原子モデル構築

PDB chain-ID: B / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
12CZJ

2czj

12CZJ1
22OB7

2ob7

22OB72
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1175 7466 0 0 8641

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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